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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1289
タイトルAn expanded conformation of single-ring GroEL-GroES complex encapsulates an 86 kDa substrate.
マップデータThis is the surface representation of the electron density map at ~20-Angstrom resolution for the expanded conformation of SR398-GroES-Mg-ATP complex
試料
  • 試料: ATPase-deficient Single-ring GroEL Mutant SR398
  • タンパク質・ペプチド: SR398
  • タンパク質・ペプチド: GroES
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Chen D-H / Song J-L / Chuang DT / Chiu W / Ludtke SJ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: An expanded conformation of single-ring GroEL-GroES complex encapsulates an 86 kDa substrate.
著者: Dong-Hua Chen / Jiu-Li Song / David T Chuang / Wah Chiu / Steven J Ludtke /
要旨: Electron cryomicroscopy reveals an unprecedented conformation of the single-ring mutant of GroEL (SR398) bound to GroES in the presence of Mg-ATP. This conformation exhibits a considerable expansion ...Electron cryomicroscopy reveals an unprecedented conformation of the single-ring mutant of GroEL (SR398) bound to GroES in the presence of Mg-ATP. This conformation exhibits a considerable expansion of the folding cavity, with approximately 80% more volume than the X-ray structure of the equivalent cis cavity in the GroEL-GroES-(ADP)(7) complex. This expanded conformation can encapsulate an 86 kDa heterodimeric (alphabeta) assembly intermediate of mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase, the largest substrate ever observed to be cis encapsulated. The SR398-GroES-Mg-ATP complex is found to exist as a mixture of standard and expanded conformations, regardless of the absence or presence of the substrate. However, the presence of even a small substrate causes a pronounced bias toward the expanded conformation. Encapsulation of the large assembly intermediate is supported by a series of electron cryomicroscopy studies as well as the protection of both alpha and beta subunits of the substrate from tryptic digestion.
履歴
登録2006年11月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年11月8日-
マップ公開2006年11月15日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.75
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1289.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1289.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the surface representation of the electron density map at ~20-Angstrom resolution for the expanded conformation of SR398-GroES-Mg-ATP complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.17 Å/pix.
x 128 pix.
= 275.209 Å		2.17 Å/pix.
x 128 pix.
= 275.209 Å		2.17 Å/pix.
x 128 pix.
= 275.209 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.167 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 2.49 / ムービー #1: 4.75
最小 - 最大-4.99526 - 10.5511
平均 (標準偏差)-0.0198312 (±1.23528)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 275.209 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.1672.1672.167
M x/y/z127127127
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z275.209275.209275.209
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-4.99510.551-0.020

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ATPase-deficient Single-ring GroEL Mutant SR398

全体名称: ATPase-deficient Single-ring GroEL Mutant SR398
要素
  • 試料: ATPase-deficient Single-ring GroEL Mutant SR398
  • タンパク質・ペプチド: SR398
  • タンパク質・ペプチド: GroES

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超分子 #1000: ATPase-deficient Single-ring GroEL Mutant SR398

超分子名称: ATPase-deficient Single-ring GroEL Mutant SR398 / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The two components for the sample were mixed with Mg-ATP at Room Temperature
集合状態: One heptamer of GroES binds to one heptamer of SR398
Number unique components: 2
分子量実験値: 470 KDa / 理論値: 470 KDa

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分子 #1: SR398

分子名称: SR398 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: This is the GroEL protein with D398A mutation / コピー数: 1 / 集合状態: Heptamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: E. coli / 細胞: E.coli / Organelle: cytoplasm / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 400 KDa / 理論値: 400 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: PET

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分子 #2: GroES

分子名称: GroES / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: heptamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: E. coli / 細胞: E.coli / Organelle: cytoplasm / 細胞中の位置: cytoplasm
分子量実験値: 70 KDa / 理論値: 70 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pACYC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50mM KPi, 150mM NaCl, 0.02% NaN3
グリッド詳細: 400 mesh quantifoil grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 95 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: FEI Vitrobot
手法: Blot twice and 1.5 seconds for each blot before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010F
温度平均: 95 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification
詳細FasTEM MDS was used for imaging
日付2003年9月10日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
平均電子線量: 18 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.95 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry Gatan 626 / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were selected semi-automatically.
CTF補正詳細: whole CCD frame
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 2380
最終 角度割当詳細: EMAN
最終 2次元分類クラス数: 144

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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