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- EMDB-1219: Crystal structure of a soluble CD28-Fab complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1219
タイトルCrystal structure of a soluble CD28-Fab complex.
マップデータThis is a twofold-averaged map of the complex formed between dimeric CD28 and the mitogenic antibody 5.11A1.
試料
  • 試料: CD28-Fc fusion complexed with 5.11A1 monoclonal antibody
  • タンパク質・ペプチド: CD28Fc fusion
  • タンパク質・ペプチド: Antibody 5.11A1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 28.0 Å
データ登録者Evans EJ / Esnouf RM / Manso-Sancho R / Gilbert RJC / James JR / Yu C / Fennely JA / Vowles C / Hanke T / Walse B ...Evans EJ / Esnouf RM / Manso-Sancho R / Gilbert RJC / James JR / Yu C / Fennely JA / Vowles C / Hanke T / Walse B / Hunig T / Sorensen P / Stuart DI / Davis SJ
引用ジャーナル: Nat Immunol / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of a soluble CD28-Fab complex.
著者: Edward J Evans / Robert M Esnouf / Raquel Manso-Sancho / Robert J C Gilbert / John R James / Chao Yu / Janet A Fennelly / Cheryl Vowles / Thomas Hanke / Björn Walse / Thomas Hünig / Poul ...著者: Edward J Evans / Robert M Esnouf / Raquel Manso-Sancho / Robert J C Gilbert / John R James / Chao Yu / Janet A Fennelly / Cheryl Vowles / Thomas Hanke / Björn Walse / Thomas Hünig / Poul Sørensen / David I Stuart / Simon J Davis /
要旨: Naive T cell activation requires signaling by the T cell receptor and by nonclonotypic cell surface receptors. The most important costimulatory protein is the monovalent homodimer CD28, which ...Naive T cell activation requires signaling by the T cell receptor and by nonclonotypic cell surface receptors. The most important costimulatory protein is the monovalent homodimer CD28, which interacts with CD80 and CD86 expressed on antigen-presenting cells. Here we present the crystal structure of a soluble form of CD28 in complex with the Fab fragment of a mitogenic antibody. Structural comparisons redefine the evolutionary relationships of CD28-related proteins, antigen receptors and adhesion molecules and account for the distinct ligand-binding and stoichiometric properties of CD28 and the related, inhibitory homodimer CTLA-4. Cryo-electron microscopy-based comparisons of complexes of CD28 with mitogenic and nonmitogenic antibodies place new constraints on models of antibody-induced receptor triggering. This work completes the initial structural characterization of the CD28-CTLA-4-CD80-CD86 signaling system.
履歴
登録2006年5月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年5月3日-
マップ公開2006年5月3日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 98.059940608
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 98.059940608
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1219.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1219.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a twofold-averaged map of the complex formed between dimeric CD28 and the mitogenic antibody 5.11A1.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.6 Å/pix.
x 128 pix.
= 332.88 Å		2.6 Å/pix.
x 128 pix.
= 332.88 Å		2.6 Å/pix.
x 128 pix.
= 332.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.60063 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 14.1 / ムービー #1: 98.0599406
最小 - 最大-29.77 - 176.780000000000001
平均 (標準偏差)1.70765 (±12.410299999999999)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 332.88 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.6006252.6006252.600625
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z332.880332.880332.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-29.770176.7801.708

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CD28-Fc fusion complexed with 5.11A1 monoclonal antibody

全体名称: CD28-Fc fusion complexed with 5.11A1 monoclonal antibody
要素
  • 試料: CD28-Fc fusion complexed with 5.11A1 monoclonal antibody
  • タンパク質・ペプチド: CD28Fc fusion
  • タンパク質・ペプチド: Antibody 5.11A1

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超分子 #1000: CD28-Fc fusion complexed with 5.11A1 monoclonal antibody

超分子名称: CD28-Fc fusion complexed with 5.11A1 monoclonal antibody
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The monoclonal antibody 5.11A1 cross links CD28Fc dimers resulting in the formation of filaments. The assymetric unit of the filament is therefore one molecule of CD28Fc and one of Ab 5.11A1. ...詳細: The monoclonal antibody 5.11A1 cross links CD28Fc dimers resulting in the formation of filaments. The assymetric unit of the filament is therefore one molecule of CD28Fc and one of Ab 5.11A1. The whole structure presented is the twofold averaged dimer Fab5.11A1-CD28Fc-CD28Fc-Fab5.11A1.
集合状態: Filaments of the repeating unit -5.11A1-CD28Fc-
Number unique components: 2
分子量実験値: 80 KDa / 理論値: 80 KDa / 手法: By sequence and knowledge of oligomeric assembly.

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分子 #1: CD28Fc fusion

分子名称: CD28Fc fusion / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CD28Fc / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: Plasma membrane
分子量実験値: 20 KDa / 理論値: 20 KDa
組換発現生物種: Lec3.2.8.1

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分子 #2: Antibody 5.11A1

分子名称: Antibody 5.11A1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: 5.11A1 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 60 KDa / 理論値: 60 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.04 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: HBS
グリッド詳細: 200 mesh lacey carbon film
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
アライメント法Legacy - 非点収差: Corrected at 100,000 X magnification
日付2004年1月2日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 8.322 µm / 実像数: 10 / Od range: 5 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 28.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: FREALIGN and GAP
詳細: 3D reconstructions were carried out in FREALIGN without symmetry being imposed and subsequently the twofold symmetry was determined and refined in GAP.
使用した粒子像数: 529

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1yjd

ソフトウェア名称: URO
詳細Protocol: Rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: CC and R-factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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