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万見
- EMDB-12053: Drosophila melanogaster TRAPP C8, C12 and C13 region map from the... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12053
タイトルDrosophila melanogaster TRAPP C8, C12 and C13 region map from the TRAPPIII complex
マップデータcryoEM map of TRAPPC8, C12 and C13 region of the TRAPPIII complex, obtained after multibody refinement of the whole TRAPPIII map.
試料
  • 複合体: TRAPPIII complex
    • タンパク質・ペプチド: FI18195p1
キーワードGolgi / GEFS / Rab1 / TRAPP / EXOCYTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPIII protein complex / TRAPP complex / Golgi vesicle transport / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
TRAPPC8, C-terminal, arthropods / TRAPP III complex, Trs85 / ER-Golgi trafficking TRAPP I complex 85 kDa subunit
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Galindo A / Munro S
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of metazoan TRAPPIII, the multi-subunit complex that activates the GTPase Rab1.
著者: Antonio Galindo / Vicente J Planelles-Herrero / Gianluca Degliesposti / Sean Munro /
要旨: The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a ...The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a core of small subunits that affect nucleotide exchange but being distinguished by specific large subunits that are essential for activity in vivo. Crystal structures of core subunits have revealed the mechanism of Rab activation, but how the core and the large subunits assemble to form the complexes is unknown. We report a cryo-EM structure of the entire Drosophila TRAPPIII complex. The TRAPPIII-specific subunits TRAPPC8 and TRAPPC11 hold the catalytic core like a pair of tongs, with TRAPPC12 and TRAPPC13 positioned at the joint between them. TRAPPC2 and TRAPPC2L link the core to the two large arms, with the interfaces containing residues affected by disease-causing mutations. The TRAPPC8 arm is positioned such that it would contact Rab1 that is bound to the core, indicating how the arm could determine the specificity of the complex. A lower resolution structure of TRAPPII shows a similar architecture and suggests that the TRAPP complexes evolved from a single ur-TRAPP.
履歴
登録2020年12月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月9日-
マップ公開2021年6月9日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0275
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0275
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7b6e
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7b6e
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12053.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12053.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryoEM map of TRAPPC8, C12 and C13 region of the TRAPPIII complex, obtained after multibody refinement of the whole TRAPPIII map.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 400 pix.
= 499.2 Å		1.25 Å/pix.
x 400 pix.
= 499.2 Å		1.25 Å/pix.
x 400 pix.
= 499.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.248 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0275 / ムービー #1: 0.0275
最小 - 最大-0.04898509 - 0.10291098
平均 (標準偏差)-0.0001916462 (±0.0025739244)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 499.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2481.2481.248
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z499.200499.200499.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ727265
NX/NY/NZ157157169
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0490.103-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12053_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : TRAPPIII complex

全体名称: TRAPPIII complex
要素
  • 複合体: TRAPPIII complex
    • タンパク質・ペプチド: FI18195p1

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超分子 #1: TRAPPIII complex

超分子名称: TRAPPIII complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Partial model of the TRAPP C8 subunits from the TRAPP C8, C12 and C13 map. Part of the TRAPPIII complex
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)

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分子 #1: FI18195p1

分子名称: FI18195p1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
分子量理論値: 35.409438 KDa
組換発現生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
配列文字列: DNLRHFVQDY AVRALIPYIE HLVAILAEGV TNKKGVSKSL LSATKRWFVT SKPGAGANNQ NAVIYTNESA ELQTRKLGDL YFMFGHYNL AFQSYHQAKR DFNADSAWQY YAGALEMAAL SAFMLGTAQR KTYDYMEDAI VCYLTVCKLQ QFATRATLLS M ECLKTARL ...文字列:
DNLRHFVQDY AVRALIPYIE HLVAILAEGV TNKKGVSKSL LSATKRWFVT SKPGAGANNQ NAVIYTNESA ELQTRKLGDL YFMFGHYNL AFQSYHQAKR DFNADSAWQY YAGALEMAAL SAFMLGTAQR KTYDYMEDAI VCYLTVCKLQ QFATRATLLS M ECLKTARL YSEVAKQLIR MTNEESDLRS ALLLEQAAYC FLVTQPPMHR KYAFHIVLAG NRYSRAGQRK HAYRCYRQAY QV FQKREWS LAEDHIQYTV AKQAYMLKQL EEASRSFAHL LRPGSLQSAQ QQTSFLKEYI QTQNELVKRS

UniProtKB: FI18195p1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
50.0 mMHepes-KOH
250.0 mMKAc
1.0 mMDTT
0.005 (v/v)%Igepal C-630
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.001 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 285.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
詳細32% of the images were acquiring tilted the stage 19 degrees.
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3671 / 平均露光時間: 0.8 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2
詳細: 1190 from the whole dataset were collected with the stage tilted at 19 degrees
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 倍率（補正後）: 75000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1601314
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 使用した粒子像数: 353400
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 302.4
得られたモデル

PDB-7b6e:
Drosophila melanogaster TRAPP C8 subunits region 355 to 661

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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