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万見
- EMDB-11658: MUC2 amino terminal D1D2D3CysD1 2 bead map -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11658
タイトルMUC2 amino terminal D1D2D3CysD1 2 bead map
マップデータ
試料
  • 複合体: Filament of amino terminal MUC2 comprised of domains D1D2D3CysD1
    • タンパク質・ペプチド: MUC2 D1D2D3CysD1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Javitt G / Fass D
引用ジャーナル: Cell / 年: 2020
タイトル: Assembly Mechanism of Mucin and von Willebrand Factor Polymers.
著者: Gabriel Javitt / Lev Khmelnitsky / Lis Albert / Lavi Shlomo Bigman / Nadav Elad / David Morgenstern / Tal Ilani / Yaakov Levy / Ron Diskin / Deborah Fass /
要旨: The respiratory and intestinal tracts are exposed to physical and biological hazards accompanying the intake of air and food. Likewise, the vasculature is threatened by inflammation and trauma. Mucin ...The respiratory and intestinal tracts are exposed to physical and biological hazards accompanying the intake of air and food. Likewise, the vasculature is threatened by inflammation and trauma. Mucin glycoproteins and the related von Willebrand factor guard the vulnerable cell layers in these diverse systems. Colon mucins additionally house and feed the gut microbiome. Here, we present an integrated structural analysis of the intestinal mucin MUC2. Our findings reveal the shared mechanism by which complex macromolecules responsible for blood clotting, mucociliary clearance, and the intestinal mucosal barrier form protective polymers and hydrogels. Specifically, cryo-electron microscopy and crystal structures show how disulfide-rich bridges and pH-tunable interfaces control successive assembly steps in the endoplasmic reticulum and Golgi apparatus. Remarkably, a densely O-glycosylated mucin domain performs an organizational role in MUC2. The mucin assembly mechanism and its adaptation for hemostasis provide the foundation for rational manipulation of barrier function and coagulation.
履歴
登録2020年8月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年10月21日-
マップ公開2020年10月21日-
更新2020年11月11日-
現状2020年11月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.099
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.099
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11658.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11658.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 500 pix.
= 429.5 Å		0.86 Å/pix.
x 500 pix.
= 429.5 Å		0.86 Å/pix.
x 500 pix.
= 429.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.859 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.099 / ムービー #1: 0.099
最小 - 最大-0.24828374 - 0.5605833
平均 (標準偏差)-0.00013495564 (±0.013079117)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 429.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8590.8590.859
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z429.500429.500429.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.2480.561-0.000

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11658_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11658_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Filament of amino terminal MUC2 comprised of domains D1D2D3CysD1

全体名称: Filament of amino terminal MUC2 comprised of domains D1D2D3CysD1
要素
  • 複合体: Filament of amino terminal MUC2 comprised of domains D1D2D3CysD1
    • タンパク質・ペプチド: MUC2 D1D2D3CysD1

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超分子 #1: Filament of amino terminal MUC2 comprised of domains D1D2D3CysD1

超分子名称: Filament of amino terminal MUC2 comprised of domains D1D2D3CysD1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: MUC2 D1D2D3CysD1

分子名称: MUC2 D1D2D3CysD1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: SELQTEGRTR YHGRNVCSTW GNFHYKTFDG DVFRFPGLCD YNFASDCRGS YKEFAVHLKR GPGQAEAPAG VESILLTIKD DTIYLTRHLA VLNGAVVSTP HYSPGLLIE KSDAYTKVYS RAGLTLMWNR EDALMLELDT KFRNHTCGLC GDYNGLQSYS EFLSDGVLFS ...文字列:
SELQTEGRTR YHGRNVCSTW GNFHYKTFDG DVFRFPGLCD YNFASDCRGS YKEFAVHLKR GPGQAEAPAG VESILLTIKD DTIYLTRHLA VLNGAVVSTP HYSPGLLIE KSDAYTKVYS RAGLTLMWNR EDALMLELDT KFRNHTCGLC GDYNGLQSYS EFLSDGVLFS PLEFGNMQKI NQPDVVCEDP EEEVAPASCS E HRAECERL LTAEAFADCQ DLVPLEPYLR ACQQDRCRCP GGDTCVCSTV AEFSRQCSHA GGRPGNWRTA TLCPKTCPGN LVYLESGSPC MDTCSHLEVS SL CEEHRMD GCFCPEGTVY DDIGDSGCVP VSQCHCRLHG HLYTPGQEIT NDCEQCVCNA GRWVCKDLPC PGTCALEGGS HITTFDGKTY TFHGDCYYVL AKG DHNDSY ALLGELAPCG STDKQTCLKT VVLLADKKKN AVVFKSDGSV LLNQLQVNLP HVTASFSVFR PSSYHIMVSM AIGVRLQVQL APVMQLFVTL DQAS QGQVQ GLCGNFNGLE GDDFKTASGL VEATGAGFAN TWKAQSTCHD KLDWLDDPCS LNIESANYAE HWCSLLKKTE TPFGRCHSAV DPAEYYKRCK YDTCN CQNN EDCLCAALSS YARACTAKGV MLWGWREHVC NKDVGSCPNS QVFLYNLTTC QQTCRSLSEA DSHCLEGFAP VDGCGCPDHT FLDEKGRCVP LAKCSC YHR GLYLEAGDVV VRQEERCVCR DGRLHCRQIR LIGQSCTAPK IHMDCSNLTA LATSKPRALS CQTLAAGYYH TECVSGCVCP DGLMDDGRGG CVVEKEC PC VHNNDLYSSG AKIKVDCNTC TCKRGRWVCT QAVCHGTCSI YGSGHYITFD GKYYDFDGHC SYVAVQDYCG QNSSLGSFSI ITENVPCGTT GVTCSKAI K IFMGRTELKL EDKHRVVIQR DEGHHVAYTT REVGQYLVVE SSTGIIVIWD KRTTVFIKLA PSYKGTVCGL CGNFDHRSNN DFTTRDHMVV SSELDFGNS WKEAPTCPDV STNPEPCSLN PHRRSWAEKQ CSILKSSVFS ICHSKVDPKP FYEACVHDSC SCDTGGDCEC FCSAVASYAQ ECTKEGACVF WRTPDLCPIF CDYYNPPHE CEWHYEPCGN RSFETCRTIN GIHSNISVSY LEGCYPRCPK DRPIYEEDLK KCVTADKCGC YVEDTHYPPG ASVPTEETCK SCVCTNSSQV V CRPEEGKI LNQTQDGAFC YWEICGPNGT VEKHFNICSI TTRPSTLTTF TTITLPTTPT SFTTTTTTTT PTSSTVLSTT PKLCCLWSDW INEDHPSSGS DD GDRETFD GVCGAPEDIE CRSVKDPHLS LEQHGQKVQC DVSVGFICKN EDQFGNGPFG LCYDYKIRVN CCWPMDKCIT HHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 5.7
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 30.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 160843
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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