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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10940 | |||||||||
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タイトル | Structure of human b(0,+)AT1 | |||||||||
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![]() | Membrane transporter Heteromeric amino acid transporter Human transporter / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() broad specificity neutral L-amino acid:basic L-amino acid antiporter activity / Defective SLC3A1 causes cystinuria (CSNU) / Defective SLC7A9 causes cystinuria (CSNU) / L-cystine transmembrane transporter activity / L-cystine transport / amino acid transmembrane transport / neutral amino acid transport / Amino acid transport across the plasma membrane / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / antiporter activity ...broad specificity neutral L-amino acid:basic L-amino acid antiporter activity / Defective SLC3A1 causes cystinuria (CSNU) / Defective SLC7A9 causes cystinuria (CSNU) / L-cystine transmembrane transporter activity / L-cystine transport / amino acid transmembrane transport / neutral amino acid transport / Amino acid transport across the plasma membrane / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / antiporter activity / Basigin interactions / brush border membrane / peptide antigen binding / protein-containing complex assembly / apical plasma membrane / protein heterodimerization activity / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
![]() | Wu D / Safarian S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural basis for amino acid exchange by a human heteromeric amino acid transporter. 著者: Di Wu / Tamara N Grund / Sonja Welsch / Deryck J Mills / Max Michel / Schara Safarian / Hartmut Michel / ![]() 要旨: Heteromeric amino acid transporters (HATs) comprise a group of membrane proteins that belong to the solute carrier (SLC) superfamily. They are formed by two different protein components: a light ...Heteromeric amino acid transporters (HATs) comprise a group of membrane proteins that belong to the solute carrier (SLC) superfamily. They are formed by two different protein components: a light chain subunit from an SLC7 family member and a heavy chain subunit from the SLC3 family. The light chain constitutes the transport subunit whereas the heavy chain mediates trafficking to the plasma membrane and maturation of the functional complex. Mutation, malfunction, and dysregulation of HATs are associated with a wide range of pathologies or represent the direct cause of inherited and acquired disorders. Here we report the cryogenic electron microscopy structure of the neutral and basic amino acid transport complex (bAT1-rBAT) which reveals a heterotetrameric protein assembly composed of two heavy and light chain subunits, respectively. The previously uncharacterized interaction between two HAT units is mediated via dimerization of the heavy chain subunits and does not include participation of the light chain subunits. The bAT1 transporter adopts a LeuT fold and is captured in an inward-facing conformation. We identify an amino-acid-binding pocket that is formed by transmembrane helices 1, 6, and 10 and conserved among SLC7 transporters. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 3.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.1 KB 16.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 11.4 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 121.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.7 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 96.6 MB 96.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 316.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 315.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 17.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.837 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_10940_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_10940_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : human b(0,+)AT1
全体 | 名称: human b(0,+)AT1 |
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要素 |
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-超分子 #1: human b(0,+)AT1
超分子 | 名称: human b(0,+)AT1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 106.962 kDa/nm |
-分子 #1: b(0,+)-type amino acid transporter 1
分子 | 名称: b(0,+)-type amino acid transporter 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 53.515992 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: MGDTGLRKRR EDEKSIQSQE PKTTSLQKEL GLISGISIIV GTIIGSGIFV SPKSVLSNTE AVGPCLIIWA ACGVLATLGA LCFAELGTM ITKSGGEYPY LMEAYGPIPA YLFSWASLIV IKPTSFAIIC LSFSEYVCAP FYVGCKPPQI VVKCLAAAAI L FISTVNSL ...文字列: MGDTGLRKRR EDEKSIQSQE PKTTSLQKEL GLISGISIIV GTIIGSGIFV SPKSVLSNTE AVGPCLIIWA ACGVLATLGA LCFAELGTM ITKSGGEYPY LMEAYGPIPA YLFSWASLIV IKPTSFAIIC LSFSEYVCAP FYVGCKPPQI VVKCLAAAAI L FISTVNSL SVRLGSYVQN IFTAAKLVIV AIIIISGLVL LAQGNTKNFD NSFEGAQLSV GAISLAFYNG LWAYDGWNQL NY ITEELRN PYRNLPLAII IGIPLVTACY ILMNVSYFTV MTATELLQSQ AVAVTFGDRV LYPASWIVPL FVAFSTIGAA NGT CFTAGR LIYVAGREGH MLKVLSYISV RRLTPAPAII FYGIIATIYI IPGDINSLVN YFSFAAWLFY GLTILGLIVM RFTR KELER PIKVPVVIPV LMTLISVFLV LAPIISKPTW EYLYCVLFIL SGLLFYFLFV HYKFGWAQKI SKPITMHLQM LMEVV PPEE DPE UniProtKB: b(0,+)-type amino acid transporter 1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 2.5 mg/mL | ||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 4C / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. | ||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |