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- EMDB-10890: cryo-electron density map of the P140-P110 heterodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10890
タイトルcryo-electron density map of the P140-P110 heterodimer
マップデータ
試料
  • 複合体: P140-P110 heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: Mgp-operon protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Adhesin P1
キーワードP110/P140 Nap Mycoplasma genitalium surface adhesin / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


adhesion of symbiont to microvasculature / cell adhesion / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Adhesin P1, C-terminal domain / Adhesin P1, N-terminal / Adhesin P1 / Mycoplasma adhesin P1, C-terminal / Mycoplasma adhesin P1, N-terminal / MgpC adhesin / Mgp-operon protein 3, C-terminal domain / MgpC adhesin / MGP3 C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Adhesin P1 / Mgp-operon protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma genitalium G37 (バクテリア) / Mycoplasma genitalium (strain ATCC 33530 / G-37 / NCTC 10195) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Scheffer MP / Aparicio D
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)FR1653/6-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB902 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure and mechanism of the Nap adhesion complex from the human pathogen Mycoplasma genitalium.
著者: David Aparicio / Margot P Scheffer / Marina Marcos-Silva / David Vizarraga / Lasse Sprankel / Mercè Ratera / Miriam S Weber / Anja Seybert / Sergi Torres-Puig / Luis Gonzalez-Gonzalez / ...著者: David Aparicio / Margot P Scheffer / Marina Marcos-Silva / David Vizarraga / Lasse Sprankel / Mercè Ratera / Miriam S Weber / Anja Seybert / Sergi Torres-Puig / Luis Gonzalez-Gonzalez / Julian Reitz / Enrique Querol / Jaume Piñol / Oscar Q Pich / Ignacio Fita / Achilleas S Frangakis /
要旨: Mycoplasma genitalium is a human pathogen adhering to host target epithelial cells and causing urethritis, cervicitis and pelvic inflammatory disease. Essential for infectivity is a transmembrane ...Mycoplasma genitalium is a human pathogen adhering to host target epithelial cells and causing urethritis, cervicitis and pelvic inflammatory disease. Essential for infectivity is a transmembrane adhesion complex called Nap comprising proteins P110 and P140. Here we report the crystal structure of P140 both alone and in complex with the N-terminal domain of P110. By cryo-electron microscopy (cryo-EM) and tomography (cryo-ET) we find closed and open Nap conformations, determined at 9.8 and 15 Å, respectively. Both crystal structures and the cryo-EM structure are found in a closed conformation, where the sialic acid binding site in P110 is occluded. By contrast, the cryo-ET structure shows an open conformation, where the binding site is accessible. Structural information, in combination with functional studies, suggests a mechanism for attachment and release of M. genitalium to and from the host cell receptor, in which Nap conformations alternate to sustain motility and guarantee infectivity.
履歴
登録2020年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年6月24日-
マップ公開2020年6月24日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6yrk
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10890.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10890.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 270 pix.
= 283.5 Å		1.05 Å/pix.
x 270 pix.
= 283.5 Å		1.05 Å/pix.
x 270 pix.
= 283.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.012912566 - 0.033811565
平均 (標準偏差)0.00014913664 (±0.0014534903)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 283.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z283.500283.500283.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.0130.0340.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : P140-P110 heterodimer

全体名称: P140-P110 heterodimer
要素
  • 複合体: P140-P110 heterodimer
    • タンパク質・ペプチド: Mgp-operon protein 3
    • タンパク質・ペプチド: Adhesin P1

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超分子 #1: P140-P110 heterodimer

超分子名称: P140-P110 heterodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Mycoplasma genitalium G37 (バクテリア)

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分子 #1: Mgp-operon protein 3

分子名称: Mgp-operon protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycoplasma genitalium (strain ATCC 33530 / G-37 / NCTC 10195) (バクテリア)
分子量理論値: 84.816969 KDa
組換発現生物種: Mycoplasma genitalium G37 (バクテリア)
配列文字列: TFLVKEDSKN VTAYTPFATP ITDSKSDLVS LAQLDSSYQI ADQTIHNTNL FVLFKSRDVK VKYESSGSNN ISFDSTSQGE KPSYVVEFT NSTGIKWTMV KKYQLDVPNV SSDMNQVLKN LILEQPLTKY TLNSSLAKEK GKTQREVHLG SGQANQWTSQ R NQHDLNNN ...文字列:
TFLVKEDSKN VTAYTPFATP ITDSKSDLVS LAQLDSSYQI ADQTIHNTNL FVLFKSRDVK VKYESSGSNN ISFDSTSQGE KPSYVVEFT NSTGIKWTMV KKYQLDVPNV SSDMNQVLKN LILEQPLTKY TLNSSLAKEK GKTQREVHLG SGQANQWTSQ R NQHDLNNN PSPNASTGFK LTTGNAYRKL SESWPIYEPI DGTKQGKGKD SSGWSSTEEN EAKNDAPSVS SGTFNKYLNT KQ ALESIGI LFDDQTPRNV ITQLYYASTS KLAVTNNHIV VMGNSFLPSM WYWVVERSAQ ENASNKPTWF ANTNLDWGED KQK QFVENQ LGYKETTSTN SHNFHSKSFT QPAYLISGID SVNDQIIFSG FKAGSVGYDS SSSSSSSTKD QALAWSTTTS LDSK TGYKD LVTNDTGLNG PINGSFSIQD TFSFVVPYSG NHTNNGTTGP IKTAYPVKKD QKSTVKINSL INATPLNSYG DEGIG VFDA LGLNYNFKSN QERLPSRTDQ IFVYGIVSPN ELRSAKSSAD STGSDTKVNW SNTQSRYLPV PYNYSEGIID ADGFKR PEN RGASVTTFSG LKSIAPDGFA NSIANFSVGL KAGIDPNPVM SGKKANYGAV VLTRGGVVRL NFNPGNDSLL STTDNNI AP ISFSFTPFTA AESAVDLTTF KEVTYNQESG LWSYIFDSSL KPSHDGKQTP VTDNMGFSVI TVSRTGIELN QDQATTTL D VAPSALAVQS GIQSTTQTLT GVLPLSEEFS AVIAKDSDQN KIDIYKNNNG LFEIDT

UniProtKB: Mgp-operon protein 3

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分子 #2: Adhesin P1

分子名称: Adhesin P1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycoplasma genitalium (strain ATCC 33530 / G-37 / NCTC 10195) (バクテリア)
分子量理論値: 128.447648 KDa
組換発現生物種: Mycoplasma genitalium G37 (バクテリア)
配列文字列: QAVDETLTPW TWNNNNFSSL KITGENPGSF GLVRSQNDNL NISSVTKDNL KYLNAVEKYL DGQQNFAIRR YDNNGRALYD INLAKMENP STVQRGLNGE PIFDPFKGFG LTGNAPTDWN EIKGKVPVEV VQSPHSPNLY FVLLVPKVAL EYHNLNNQVV K ESLEVSSF ...文字列:
QAVDETLTPW TWNNNNFSSL KITGENPGSF GLVRSQNDNL NISSVTKDNL KYLNAVEKYL DGQQNFAIRR YDNNGRALYD INLAKMENP STVQRGLNGE PIFDPFKGFG LTGNAPTDWN EIKGKVPVEV VQSPHSPNLY FVLLVPKVAL EYHNLNNQVV K ESLEVSSF NPTQRLQKDS PVKDSSKQGE KLSETTASSM SSGMATSTRA KALKVEVERG SQSDSLLKND FAKKPLKHKN SS GEVKLEA EKEFTEAWKP LLTTDQIARE KGMGATVVSF YDAPYSENHT AFGLVDHIDP KKMVENYPPS WKTPKWNHHG IWD YNARNL LLQTTGFFNP RRHPEWFDEG QAKADNTSPG FKVGDTDHKK DGFKKNSSSP IALPFEAYFA NIGNMVAIGN SVFI FGGNG HATKMFTTNP LSIGVFRIKY TDNFSKSSVT GWPYAVLFGG LINPQTNGLK DLPLGTNRWF EYVPRMAVSG VKWVG NQLV LAGTLTMGDT ATVPRLKYDQ LEKHLNLVAQ GQGLLREDLQ IFTPYGWANR PDIPVGAWLQ DEMGSKFGPH YFLNNP DIQ DNVNNDTVEA LISSYKNTDK LKHVYPYRYS GLYAWQLFNW SNKLTNTPLS ANFVNENSYA PNSLFAAILN EDLLTGL SD KIFYGKENEF AENEADRFNQ LLSLNPNPNT NWARYLNVVQ RFTTGPNLDS STFDQFLDFL PWIGNGKPFS NSPSASTP L PTFSNINVGV KSMITQHLNK ENTRWVFIPN FSPDIWTGAG YRVQSANQKN GIPFEQVKPS NNSTPFDPNS DDNKVTPSG GSSKPTTYPA LPNSISPTSD WINALTFTNK NNPQRNQLLL RSLLGTIPVL INKSGDSNDQ FNKDSEQKWD KTETNEGNLP GFGEVNGLY NAALLHTYGF FGTNTNSTDP KIGFKADSSS SSSSTLVGSG LNWTSQDVGN LVVINDTSFG FQLGGWFITF T DFIRPRTG YLGITLSSLQ DQTIIWADQP WTSFKGSYLD SDGTPKSLWD PTALKSLPNN PTLSPSFQLY QPNKVKAYQT TN TYNKLIE PVDATSAATN MTSLLKLLTT KNIKAKLGKG TASNNGGGVS QTINTITTTG NISEGLKEET SIQAETLKKF FDS KQNNKS EIGIGDSTFT KMDGKLTGVV STPLVNLING QGAT

UniProtKB: Adhesin P1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 7.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 6 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 詳細: Resolution is anisotropic / 使用した粒子像数: 37009
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6rut

residue_range: 59-1243, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6r3t

residue_range: 25-936, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6yrk:
P140-P110 complex fitted into the cryo-electron density map of the heterodimer

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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