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万見
- EMDB-1086: Three-dimensional rearrangement of proteins in the tail of bacter... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1086
タイトルThree-dimensional rearrangement of proteins in the tail of bacteriophage T4 on infection of its host.
マップデータCryoEM density of the T4 tail with contracted sheath and the baseplate in the star conformation.
試料
  • 試料: T4 phages treated with 3 M urea
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
機能・相同性
機能・相同性情報


virus tail, sheath / symbiont genome ejection through host cell envelope, contractile tail mechanism / virus tail, baseplate / viral tail assembly / viral release from host cell / virion component / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Myoviridae tail sheath stabiliser / Myoviridae tail sheath stabiliser superfamily / T4-like virus Myoviridae tail sheath stabiliser / Tail sheath protein Gp18-like domain I / Baseplate structural protein Gp11 / Bacteriophage T4, Gp11, C-terminal finger domain / Baseplate structural protein Gp11, N-terminal domain superfamily / Baseplate structural protein Gp11 superfamily / Baseplate structural protein Gp11, C-terminal domain / GP11 baseplate wedge protein ...Myoviridae tail sheath stabiliser / Myoviridae tail sheath stabiliser superfamily / T4-like virus Myoviridae tail sheath stabiliser / Tail sheath protein Gp18-like domain I / Baseplate structural protein Gp11 / Bacteriophage T4, Gp11, C-terminal finger domain / Baseplate structural protein Gp11, N-terminal domain superfamily / Baseplate structural protein Gp11 superfamily / Baseplate structural protein Gp11, C-terminal domain / GP11 baseplate wedge protein / Baseplate wedge protein gp10 / Baseplate wedge protein gp6 / : / : / : / : / : / : / Baseplate wedge protein gp6-like, helical domain / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain I / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain II / Baseplate wedge protein gp6, domain II / Baseplate structural protein gp6, C-terminal domain III / Baseplate wedge protein gp10 domain 3 / Baseplate structural protein Gp9 C-terminal domain superfamily / Bacteriophage T4, Gp8 / Bacteriophage T4, Gp8 superfamily / Bacteriophage T4, Gp8 / Phage tail sheath protein, beta-sandwich domain / Phage tail sheath protein beta-sandwich domain / : / Baseplate structural protein Gp10, C-terminal domain / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 / Baseplate structural protein Gp9/Gp10 middle domain superfamily / Gp9-like superfamily / Bacteriophage T4 gp9/10-like protein / Tail sheath protein Gp18 domain III N-terminal region / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / : / Tail sheath protein, C-terminal domain / Phage tail sheath C-terminal domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Baseplate protein gp9 / Baseplate wedge protein gp10 / Baseplate wedge protein gp11 / Tail completion protein gp15 / Tail sheath protein / Baseplate wedge protein gp6 / Baseplate wedge protein gp8
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Leiman PG / Chipman PR / Kostyuchenko VA / Mesyanzhinov VV / Rossmann MG
引用ジャーナル: Cell / 年: 2004
タイトル: Three-dimensional rearrangement of proteins in the tail of bacteriophage T4 on infection of its host.
著者: Petr G Leiman / Paul R Chipman / Victor A Kostyuchenko / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann /
要旨: The contractile tail of bacteriophage T4 undergoes major structural transitions when the virus attaches to the host cell surface. The baseplate at the distal end of the tail changes from a hexagonal ...The contractile tail of bacteriophage T4 undergoes major structural transitions when the virus attaches to the host cell surface. The baseplate at the distal end of the tail changes from a hexagonal to a star shape. This causes the sheath around the tail tube to contract and the tail tube to protrude from the baseplate and pierce the outer cell membrane and the cell wall before reaching the inner cell membrane for subsequent viral DNA injection. Analogously, the T4 tail can be contracted by treatment with 3 M urea. The structure of the T4 contracted tail, including the head-tail joining region, has been determined by cryo-electron microscopy to 17 A resolution. This 1200 A-long, 20 MDa structure has been interpreted in terms of multiple copies of its approximately 20 component proteins. A comparison with the metastable hexagonal baseplate of the mature virus shows that the baseplate proteins move as rigid bodies relative to each other during the structural change.
履歴
登録2004年6月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年6月3日-
マップ公開2004年9月7日-
更新2013年4月17日-
現状2013年4月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.2
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  • 原子モデル: PDB-1tja, PDB-2fl9, PDB-3foi, PDB-3h3y
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  • 原子モデル: PDB-3j2n
  • 表面レベル: 2.2
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  • 原子モデルPDB-1tja
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2fl9
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3foi
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3h3y
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  • 原子モデルPDB-3j2n
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1086.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1086.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM density of the T4 tail with contracted sheath and the baseplate in the star conformation.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 1006.81 Å		3.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 1006.81 Å		3.93 Å/pix.
x 256 pix.
= 1006.81 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.93285 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 2.2
最小 - 最大-11.223052020000001 - 14.634929659999999
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-128-127
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 1006.8096 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.93285156253.93285156253.9328515625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1006.8101006.8101006.810
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-30-20-59
NX/NY/NZ181231119
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-128-127
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-11.22314.6350.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : T4 phages treated with 3 M urea

全体名称: T4 phages treated with 3 M urea
要素
  • 試料: T4 phages treated with 3 M urea
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)

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超分子 #1000: T4 phages treated with 3 M urea

超分子名称: T4 phages treated with 3 M urea / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 220 MDa / 理論値: 220 MDa / 手法: Estimate

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超分子 #1: Enterobacteria phage T4

超分子名称: Enterobacteria phage T4 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: phage T4 / 詳細: treated with 3 M urea / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Enterobacteria phage T4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: phage T4
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量実験値: 220 MDa / 理論値: 220 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: H2O
グリッド詳細: 200 mesh cupper grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度平均: 100 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2002年1月6日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 3.93285 µm / 実像数: 100 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 47000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C6 (6回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 1965
最終 角度割当詳細: theta 45 degrees, phi 180 degrees

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1n7z

ソフトウェア名称: Situs v.2.0
詳細The components were separately fitted using Situs v.2.0
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-1tja:
Fitting of gp8, gp9, and gp11 into the cryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 contracted tail

PDB-2fl9:
Evolution of bacteriophage tails: Structure of T4 gene product 10

PDB-3foi:
Fitting of gp18M crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 contracted tail

PDB-3h3y:
Fitting of the gp6 crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 star-shaped baseplate

PDB-3j2n:
The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the contracted T4 tail

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1s2e

ソフトウェア名称: Situs v.2.0
詳細The components were separately fitted using Situs v.2.0
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-1tja:
Fitting of gp8, gp9, and gp11 into the cryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 contracted tail

PDB-2fl9:
Evolution of bacteriophage tails: Structure of T4 gene product 10

PDB-3foi:
Fitting of gp18M crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 contracted tail

PDB-3h3y:
Fitting of the gp6 crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 star-shaped baseplate

PDB-3j2n:
The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the contracted T4 tail

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

1el6

ソフトウェア名称: Situs v.2.0
詳細The components were separately fitted using Situs v.2.0
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-1tja:
Fitting of gp8, gp9, and gp11 into the cryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 contracted tail

PDB-2fl9:
Evolution of bacteriophage tails: Structure of T4 gene product 10

PDB-3foi:
Fitting of gp18M crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 contracted tail

PDB-3h3y:
Fitting of the gp6 crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 star-shaped baseplate

PDB-3j2n:
The X-ray structure of the gp15 hexamer and the model of the gp18 protein fitted into the cryo-EM reconstruction of the contracted T4 tail

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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