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万見
- EMDB-10816: Focused refinement cryo-EM structure of the yeast mitochondrial c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10816
タイトルFocused refinement cryo-EM structure of the yeast mitochondrial complex I sub-stoichiometric sulfur transferase subunit
マップデータFocused refinement of sub-stoichiometric sulfur transferase
試料
  • 複合体: ST1 (sulfur transferase)
    • タンパク質・ペプチド: Rhodanese-like domain-containing protein
キーワードNADH:Ubiquinone Oxidoreductase / sulfur transferase / sub-stoichiometric / complex I / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


3-mercaptopyruvate sulfurtransferase activity / tRNA wobble position uridine thiolation / thiosulfate-cyanide sulfurtransferase activity / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Sulfurtransferase TST/MPST-like / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Rhodanese-like domain-containing protein / YALI0F23551p
類似検索 - 構成要素
生物種Yarrowia lipolytica (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Hirst J / Grba D
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105663141 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00015/2 英国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2020
タイトル: Mitochondrial complex I structure reveals ordered water molecules for catalysis and proton translocation.
著者: Daniel N Grba / Judy Hirst /
要旨: Mitochondrial complex I powers ATP synthesis by oxidative phosphorylation, exploiting the energy from ubiquinone reduction by NADH to drive protons across the energy-transducing inner membrane. ...Mitochondrial complex I powers ATP synthesis by oxidative phosphorylation, exploiting the energy from ubiquinone reduction by NADH to drive protons across the energy-transducing inner membrane. Recent cryo-EM analyses of mammalian and yeast complex I have revolutionized structural and mechanistic knowledge and defined structures in different functional states. Here, we describe a 2.7-Å-resolution structure of the 42-subunit complex I from the yeast Yarrowia lipolytica containing 275 structured water molecules. We identify a proton-relay pathway for ubiquinone reduction and water molecules that connect mechanistically crucial elements and constitute proton-translocation pathways through the membrane. By comparison with known structures, we deconvolute structural changes governing the mammalian 'deactive transition' (relevant to ischemia-reperfusion injury) and their effects on the ubiquinone-binding site and a connected cavity in ND1. Our structure thus provides important insights into catalysis by this enigmatic respiratory machine.
履歴
登録2020年4月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月12日-
マップ公開2020年8月12日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0475
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0475
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6yj5
  • 表面レベル: 0.0475
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6yj5
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10816.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10816.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Focused refinement of sub-stoichiometric sulfur transferase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 450 pix.
= 474.75 Å		1.06 Å/pix.
x 450 pix.
= 474.75 Å		1.06 Å/pix.
x 450 pix.
= 474.75 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.055 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0475 / ムービー #1: 0.0475
最小 - 最大-0.10889156 - 0.17846541
平均 (標準偏差)-0.000044474702 (±0.0044187894)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ450450450
Spacing450450450
セルA=B=C: 474.74997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0551.0551.055
M x/y/z450450450
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z474.750474.750474.750
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS450450450
D min/max/mean-0.1090.178-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10816_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_10816_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_10816_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ST1 (sulfur transferase)

全体名称: ST1 (sulfur transferase)
要素
  • 複合体: ST1 (sulfur transferase)
    • タンパク質・ペプチド: Rhodanese-like domain-containing protein

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超分子 #1: ST1 (sulfur transferase)

超分子名称: ST1 (sulfur transferase) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Yarrowia lipolytica (酵母)

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分子 #1: Rhodanese-like domain-containing protein

分子名称: Rhodanese-like domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Yarrowia lipolytica (酵母)
分子量理論値: 34.661117 KDa
組換発現生物種: Yarrowia lipolytica (酵母)
配列文字列: MSKLISPAEL AKRLSSKETK IFDATWYLPT PANVGKNAYD NYMKKRIPGA LYFDIDAVNT PSKFPHMLPS PQTFENELTK LGVSSDSPI VVYDTQGVFS GPRLVWTFKV FGHDNVQFLN GFEAYTQLPG IPSRPDAYTW GIWDTQVPGK IDPADPPYKV T KARPELVK ...文字列:
MSKLISPAEL AKRLSSKETK IFDATWYLPT PANVGKNAYD NYMKKRIPGA LYFDIDAVNT PSKFPHMLPS PQTFENELTK LGVSSDSPI VVYDTQGVFS GPRLVWTFKV FGHDNVQFLN GFEAYTQLPG IPSRPDAYTW GIWDTQVPGK IDPADPPYKV T KARPELVK SFEDVLAIVE KHNGDGAKIR NEVTFIDARP NGRFTGKDAE PRAELSSGHV PGAYSIAFPE VVENGKFKSP EE LKALFAS KGIDGSKPII SMCGSGVTAC VIDLALEIAG IGSRDTNAVY DGSWTEWAQR APTKYIVKEE NLNEANRA

UniProtKB: Rhodanese-like domain-containing protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.45
グリッドモデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 90 sec. / 詳細: Gold grids saturated with PEG thiol reagent
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2540 / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: -2.7 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: -1.5 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 106302 / 詳細: After manual curation of Relion auto-pick
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
詳細: Low-pass filtered (60 angstrom) of in-house map from previous work.
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 25456
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
詳細: Initial 2D classification to remove junk particles, followed by the same in 3D space.
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 詳細: Using Relion 3D Refinement with solvent flattening
最終 3次元分類クラス数: 2 / 平均メンバー数/クラス: 25000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
詳細: around 50 percentage of final good particles contained this sub-stoichiometric subunit.
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1rhd


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細SWISS-MODEL used to generate initial model using PDB 1RHD as a template
得られたモデル

PDB-6yj5:
Focused refinement cryo-EM structure of the yeast mitochondrial complex I sub-stoichiometric sulfur transferase subunit

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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