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- EMDB-10671: Amyloid fibril structure of islet amyloid polypeptide - polymorph 3 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10671
タイトルAmyloid fibril structure of islet amyloid polypeptide - polymorph 3
マップデータ
試料
  • 複合体: Amyloid fibril of the islet amyloid polypeptide (IAPP)
    • タンパク質・ペプチド: islet amyloid polypeptide
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.1 Å
データ登録者Roeder C / Kupreichyk T / Gremer L / Schaefer LU / Pothula KR / Ravelli RBG / Willbold D / Schroder GF
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number
European Research Council (ERC)726368European Union
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2020
タイトル: Cryo-EM structure of islet amyloid polypeptide fibrils reveals similarities with amyloid-β fibrils.
著者: Christine Röder / Tatsiana Kupreichyk / Lothar Gremer / Luisa U Schäfer / Karunakar R Pothula / Raimond B G Ravelli / Dieter Willbold / Wolfgang Hoyer / Gunnar F Schröder /
要旨: Amyloid deposits consisting of fibrillar islet amyloid polypeptide (IAPP) in pancreatic islets are associated with beta-cell loss and have been implicated in type 2 diabetes (T2D). Here, we applied ...Amyloid deposits consisting of fibrillar islet amyloid polypeptide (IAPP) in pancreatic islets are associated with beta-cell loss and have been implicated in type 2 diabetes (T2D). Here, we applied cryo-EM to reconstruct densities of three dominant IAPP fibril polymorphs, formed in vitro from synthetic human IAPP. An atomic model of the main polymorph, built from a density map of 4.2-Å resolution, reveals two S-shaped, intertwined protofilaments. The segment 21-NNFGAIL-27, essential for IAPP amyloidogenicity, forms the protofilament interface together with Tyr37 and the amidated C terminus. The S-fold resembles polymorphs of Alzheimer's disease (AD)-associated amyloid-β (Aβ) fibrils, which might account for the epidemiological link between T2D and AD and reports on IAPP-Aβ cross-seeding in vivo. The results structurally link the early-onset T2D IAPP genetic polymorphism (encoding Ser20Gly) with the AD Arctic mutation (Glu22Gly) of Aβ and support the design of inhibitors and imaging probes for IAPP fibrils.
#1: ジャーナル: Biorxiv / : 2020
タイトル: Amyloid fibril structure of islet amyloid polypeptide by cryo-electron microscopy reveals similarities with amyloid beta
著者: Roeder C / Kupreichyk T / Gremer L / Schaefer LU / Pothula KR / Ravelli RBG / Willbold D / Hoyer W / Schroder GF
履歴
登録2020年2月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年3月4日-
マップ公開2020年3月4日-
更新2020年7月22日-
現状2020年7月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.008
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10671.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 220 pix.
= 205.7 Å
0.94 Å/pix.
x 220 pix.
= 205.7 Å
0.94 Å/pix.
x 220 pix.
= 205.7 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.008 / ムービー #1: 0.008
最小 - 最大-0.008407407 - 0.017573582
平均 (標準偏差)0.0011355984 (±0.0030118295)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 205.7 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.9350.9350.935
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z205.700205.700205.700
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.0080.0180.001

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添付データ

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_10671_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_10671_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Amyloid fibril of the islet amyloid polypeptide (IAPP)

全体名称: Amyloid fibril of the islet amyloid polypeptide (IAPP)
要素
  • 複合体: Amyloid fibril of the islet amyloid polypeptide (IAPP)
    • タンパク質・ペプチド: islet amyloid polypeptide

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超分子 #1: Amyloid fibril of the islet amyloid polypeptide (IAPP)

超分子名称: Amyloid fibril of the islet amyloid polypeptide (IAPP)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: The fibril consists of IAPP monomers.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.6 kDa/nm

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分子 #1: islet amyloid polypeptide

分子名称: islet amyloid polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
KCNTATCATQ RLANFLVHSS NNFGAILSST NVGSNTY

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
特殊光学系位相板: OTHER
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1330 / 平均露光時間: 46.0 sec. / 平均電子線量: 41.4 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.323 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 179.47 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5) / 使用した粒子像数: 4591
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: noise filled cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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