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- EMDB-10554: Cryo-EM of elastase-treated human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10554
タイトルCryo-EM of elastase-treated human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) filament
マップデータDensity-modified cryo-EM map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) filament (estimated resolution 3.96 A).
試料
  • 複合体: Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP)
    • タンパク質・ペプチド: Uromodulin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードZP MODULE / ZP DOMAIN / ZP-N DOMAIN / ZP-C DOMAIN / INTERDOMAIN LINKER / EGF DOMAIN / EXTRACELLULAR MATRIX / GLYCOPROTEIN / N-GLYCAN / STRUCTURAL PROTEIN / PROTEIN FILAMENT / PROTEIN POLYMERIZATION
機能・相同性
機能・相同性情報


citric acid secretion / metanephric thick ascending limb development / metanephric distal convoluted tubule development / connective tissue replacement / protein transport into plasma membrane raft / Asparagine N-linked glycosylation / organ or tissue specific immune response / collecting duct development / urea transmembrane transport / metanephric ascending thin limb development ...citric acid secretion / metanephric thick ascending limb development / metanephric distal convoluted tubule development / connective tissue replacement / protein transport into plasma membrane raft / Asparagine N-linked glycosylation / organ or tissue specific immune response / collecting duct development / urea transmembrane transport / metanephric ascending thin limb development / regulation of protein transport / micturition / protein localization to vacuole / intracellular chloride ion homeostasis / juxtaglomerular apparatus development / antibacterial innate immune response / renal urate salt excretion / urate transport / renal sodium ion absorption / glomerular filtration / neutrophil migration / intracellular phosphate ion homeostasis / response to water deprivation / potassium ion homeostasis / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of urine volume / endoplasmic reticulum organization / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / IgG binding / extrinsic component of membrane / ciliary membrane / leukocyte cell-cell adhesion / cellular response to unfolded protein / multicellular organismal response to stress / cellular defense response / renal water homeostasis / side of membrane / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / ERAD pathway / : / RNA splicing / apoptotic signaling pathway / regulation of blood pressure / autophagy / lipid metabolic process / Golgi lumen / intracellular calcium ion homeostasis / spindle pole / defense response to Gram-negative bacterium / basolateral plasma membrane / response to lipopolysaccharide / cilium / apical plasma membrane / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular space / extracellular exosome / membrane
類似検索 - 分子機能
Uromodulin-like, D8C domain / EGF domain / EGF domain / : / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / : / : / ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain ...Uromodulin-like, D8C domain / EGF domain / EGF domain / : / Zona pellucida domain, conserved site / ZP domain signature. / : / : / ZP-N domain / Zona pellucida, ZP-C domain / ZP-C domain / Zona pellucida (ZP) domain / ZP domain profile. / Zona pellucida domain / : / Calcium-binding EGF domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.96 Å
データ登録者Stsiapanava A / Xu C
資金援助 スウェーデン, シンガポール, 4件
OrganizationGrant number国
Swedish Research Council2016-03999 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0042 スウェーデン
Ministry of Education (MoE, Singapore)2017-T1-001-168 シンガポール
Ministry of Education (MoE, Singapore)2016-T2-1-010 シンガポール
引用
ジャーナル: Curr Top Dev Biol / 年: 2018
タイトル: Structure of Zona Pellucida Module Proteins.
著者: Marcel Bokhove / Luca Jovine /
要旨: The egg coat, an extracellular matrix made up of glycoprotein filaments, plays a key role in animal fertilization by acting as a gatekeeper for sperm. Egg coat components polymerize using a common ...The egg coat, an extracellular matrix made up of glycoprotein filaments, plays a key role in animal fertilization by acting as a gatekeeper for sperm. Egg coat components polymerize using a common zona pellucida (ZP) "domain" module that consists of two related immunoglobulin-like domains, called ZP-N and ZP-C. The ZP module has also been recognized in a large number of other secreted proteins with different biological functions, whose mutations are linked to severe human diseases. During the last decade, tremendous progress has been made toward understanding the atomic architecture of the ZP module and the structural basis of its polymerization. Moreover, sperm-binding regions at the N-terminus of mollusk and mammalian egg coat subunits were found to consist of domain repeats that also adopt a ZP-N fold. This discovery revealed an unexpected link between invertebrate and vertebrate fertilization and led to the first structure of an egg coat-sperm protein recognition complex. In this review we summarize these exciting findings, discuss their functional implications, and outline future challenges that must be addressed in order to develop a comprehensive view of this family of biomedically important extracellular molecules.
#2: ジャーナル: Biol. Cellulaire / 年: 1980
タイトル: Etude chimique et ultrastructurale de la glycoproteine de Tamm et Horsfall ou uromucoide.
著者: Delain E / Thiery JP / Coulard D / Joliviene A / Hartman L
#14: ジャーナル: bioRxiv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of native human uromodulin, a zona pellucida module polymer.
著者: Stsiapanava A / Xu C / Brunati M / Zamora-Caballero S / Schaeffer C / Han L / Carroni M / Yasumasu S / Rampoldi L / Wu B / Jovine L
履歴
登録2019年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年11月4日-
マップ公開2020年11月4日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tql
  • 表面レベル: 2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6tql
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10554.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10554.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Density-modified cryo-EM map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) filament (estimated resolution 3.96 A).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
0.82 Å/pix.
x 135 pix.
= 110.7 Å		0.82 Å/pix.
x 84 pix.
= 68.88 Å		0.82 Å/pix.
x 349 pix.
= 286.18 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0 / ムービー #1: 2
最小 - 最大-15.694388 - 20.388788000000002
平均 (標準偏差)0.000000000012167 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin1340108
サイズ84349135
Spacing13584349
セルA: 110.7 Å / B: 68.88 Å / C: 286.18 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.820.820.82
M x/y/z13584349
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z110.70068.880286.180
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1081340
NX/NY/NZ13584349
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS0134108
NC/NR/NS34984135
D min/max/mean-15.69420.3890.000

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened cryo-EM map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein...

ファイルemd_10554_additional_1.map
注釈Unsharpened cryo-EM map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) filament.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 10554 additional 2.map

ファイルemd_10554_additional_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened cryo-EM half map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall...

ファイルemd_10554_half_map_1.map
注釈Unsharpened cryo-EM half map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) filament.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Unsharpened cryo-EM half map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall...

ファイルemd_10554_half_map_2.map
注釈Unsharpened cryo-EM half map of elastase-treated uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) filament.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP)

全体名称: Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP)
要素
  • 複合体: Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP)
    • タンパク質・ペプチド: Uromodulin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP)

超分子名称: Uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Elastase-resistant fragment
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Uromodulin

分子名称: Uromodulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 33.211594 KDa
配列文字列: SVEGTCEECS IDEDCKSNNG RWHCQCKQDF NITDISLLEH RLECGANDMK VSLGKCQLKS LGFDKVFMYL SDSRCSGFND RDNRDWVSV VTPARDGPCG TVLTRNETHA TYSNTLYLAD EIIIRDLNIK INFACSYPLD MKVSLKTALQ PMVSALNIRV G GTGMFTVR ...文字列:
SVEGTCEECS IDEDCKSNNG RWHCQCKQDF NITDISLLEH RLECGANDMK VSLGKCQLKS LGFDKVFMYL SDSRCSGFND RDNRDWVSV VTPARDGPCG TVLTRNETHA TYSNTLYLAD EIIIRDLNIK INFACSYPLD MKVSLKTALQ PMVSALNIRV G GTGMFTVR MALFQTPSYT QPYQGSSVTL STEAFLYVGT MLDGGDLSRF ALLMTNCYAT PSSNATDPLK YFIIQDRCPH TR DSTIQVV ENGESSQGRF SVQMFRFAGN YDLVYLHCEV YLCDTMNEKC KPTCSGTRF

UniProtKB: Uromodulin

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分子 #5: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.00 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 式: C8H17N2NaO4S / 構成要素 - 名称: Na-HEPES
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 294 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Obtained by limited proteolysis of purified native human uromodulin filaments with porcine pancreatic elastase.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5683 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（補正後）: 1.4000000000000001 µm
照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 62.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -179.9 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.96 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア:
名称詳細
RELION (ver. 3.0.5)
PHENIXphenix.resolve_cryo_em

詳細: PHENIX ResolveCryoEM FSCref=0.5 / 使用した粒子像数: 94937
Segment selection選択した数: 252438 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless Gaussian cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.5)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6tqk

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6tqk

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6tqk

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 171
得られたモデル

PDB-6tql:
Cryo-EM of elastase-treated human uromodulin (UMOD)/Tamm-Horsfall protein (THP) filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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