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- EMDB-10515: Phosphorylated turkey beta1 adrenoceptor with bound agonist formo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10515
タイトルPhosphorylated turkey beta1 adrenoceptor with bound agonist formoterol coupled to arrestin-2 in lipid nanodisc.
マップデータ
試料
  • 複合体: Formoterol-bound beta1-adrenoceptor coupled to beta-arrestin-1 stabilised by Fab30.
    • 複合体: Beta-1 adrenergic receptor
      • タンパク質・ペプチド: Beta-1 adrenergic receptor
    • 複合体: Beta-arrestin-1
      • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-1
    • 複合体: Fab30 heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 heavy chain
    • 複合体: Fab30 light chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 light chain
  • リガンド: ~{N}-[5-[(1~{R})-2-[[(2~{R})-1-(4-methoxyphenyl)propan-2-yl]amino]-1-oxidanyl-ethyl]-2-oxidanyl-phenyl]methanamide
キーワードGPCR / Arrestin / Complex / Nanodisc / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


beta1-adrenergic receptor activity / positive regulation of heart contraction / angiotensin receptor binding / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure ...beta1-adrenergic receptor activity / positive regulation of heart contraction / angiotensin receptor binding / regulation of circadian sleep/wake cycle, sleep / TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / Activation of SMO / negative regulation of interleukin-8 production / G protein-coupled receptor internalization / arrestin family protein binding / norepinephrine-epinephrine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / positive regulation of Rho protein signal transduction / stress fiber assembly / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / pseudopodium / negative regulation of interleukin-6 production / enzyme inhibitor activity / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / clathrin-coated pit / insulin-like growth factor receptor binding / negative regulation of protein ubiquitination / cytoplasmic vesicle membrane / GTPase activator activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / G protein-coupled receptor binding / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / endocytic vesicle membrane / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of protein phosphorylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / G alpha (s) signalling events / molecular adaptor activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription coactivator activity / early endosome / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / nuclear body / Golgi membrane / lysosomal membrane / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta 1 adrenoceptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Beta 1 adrenoceptor / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Adrenoceptor family / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-1 adrenergic receptor / Beta-arrestin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ) / Homo sapiens (ヒト) / Phage display vector pTDisp (その他)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Lee Y / Tate CG
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)EMPSI 339995 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MRC U105197215 英国
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: Molecular basis of β-arrestin coupling to formoterol-bound β-adrenoceptor.
著者: Yang Lee / Tony Warne / Rony Nehmé / Shubhi Pandey / Hemlata Dwivedi-Agnihotri / Madhu Chaturvedi / Patricia C Edwards / Javier García-Nafría / Andrew G W Leslie / Arun K Shukla / Christopher G Tate /
要旨: The β-adrenoceptor (βAR) is a G-protein-coupled receptor (GPCR) that couples to the heterotrimeric G protein G. G-protein-mediated signalling is terminated by phosphorylation of the C terminus of ...The β-adrenoceptor (βAR) is a G-protein-coupled receptor (GPCR) that couples to the heterotrimeric G protein G. G-protein-mediated signalling is terminated by phosphorylation of the C terminus of the receptor by GPCR kinases (GRKs) and by coupling of β-arrestin 1 (βarr1, also known as arrestin 2), which displaces G and induces signalling through the MAP kinase pathway. The ability of synthetic agonists to induce signalling preferentially through either G proteins or arrestins-known as biased agonism-is important in drug development, because the therapeutic effect may arise from only one signalling cascade, whereas the other pathway may mediate undesirable side effects. To understand the molecular basis for arrestin coupling, here we determined the cryo-electron microscopy structure of the βAR-βarr1 complex in lipid nanodiscs bound to the biased agonist formoterol, and the crystal structure of formoterol-bound βAR coupled to the G-protein-mimetic nanobody Nb80. βarr1 couples to βAR in a manner distinct to that of G coupling to βAR-the finger loop of βarr1 occupies a narrower cleft on the intracellular surface, and is closer to transmembrane helix H7 of the receptor when compared with the C-terminal α5 helix of G. The conformation of the finger loop in βarr1 is different from that adopted by the finger loop of visual arrestin when it couples to rhodopsin. βAR coupled to βarr1 shows considerable differences in structure compared with βAR coupled to Nb80, including an inward movement of extracellular loop 3 and the cytoplasmic ends of H5 and H6. We observe weakened interactions between formoterol and two serine residues in H5 at the orthosteric binding site of βAR, and find that formoterol has a lower affinity for the βAR-βarr1 complex than for the βAR-G complex. The structural differences between these complexes of βAR provide a foundation for the design of small molecules that could bias signalling in the β-adrenoceptors.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Molecular determinants of beta-arrestin coupling to formoterol-bound beta1-adrenoceptor.
著者: Lee Y / Warne T / Nehme R / Pandey S / Dwivedi-Agnihotri H / Edwards PC / Garcia-Nafria J / Leslie AGW / Shukla AK / Tate CG
履歴
登録2019年11月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月18日-
マップ公開2020年6月17日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6tko
  • 表面レベル: 0.018
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10515.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10515.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 240 pix.
= 264. Å		1.1 Å/pix.
x 240 pix.
= 264. Å		1.1 Å/pix.
x 240 pix.
= 264. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.018 / ムービー #1: 0.018
最小 - 最大-0.1329306 - 0.2169568
平均 (標準偏差)0.00013055358 (±0.003136853)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z264.000264.000264.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1330.2170.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10515_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: RELION auto-refinement half map 2. Half maps were...

ファイルemd_10515_half_map_1.map
注釈RELION auto-refinement half map 2. Half maps were locally filtered between refinement iterations using SIDESPLITTER.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: RELION auto-refinement half map 1. Half maps were...

ファイルemd_10515_half_map_2.map
注釈RELION auto-refinement half map 1. Half maps were locally filtered between refinement iterations using SIDESPLITTER.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Formoterol-bound beta1-adrenoceptor coupled to beta-arrestin-1 st...

全体名称: Formoterol-bound beta1-adrenoceptor coupled to beta-arrestin-1 stabilised by Fab30.
要素
  • 複合体: Formoterol-bound beta1-adrenoceptor coupled to beta-arrestin-1 stabilised by Fab30.
    • 複合体: Beta-1 adrenergic receptor
      • タンパク質・ペプチド: Beta-1 adrenergic receptor
    • 複合体: Beta-arrestin-1
      • タンパク質・ペプチド: Beta-arrestin-1
    • 複合体: Fab30 heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 heavy chain
    • 複合体: Fab30 light chain
      • タンパク質・ペプチド: Fab30 light chain
  • リガンド: ~{N}-[5-[(1~{R})-2-[[(2~{R})-1-(4-methoxyphenyl)propan-2-yl]amino]-1-oxidanyl-ethyl]-2-oxidanyl-phenyl]methanamide

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超分子 #1: Formoterol-bound beta1-adrenoceptor coupled to beta-arrestin-1 st...

超分子名称: Formoterol-bound beta1-adrenoceptor coupled to beta-arrestin-1 stabilised by Fab30.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / 詳細: Complex formed in lipid nanodisc.
分子量理論値: 133 KDa

+
超分子 #2: Beta-1 adrenergic receptor

超分子名称: Beta-1 adrenergic receptor / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)

+
超分子 #3: Beta-arrestin-1

超分子名称: Beta-arrestin-1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Fab30 heavy chain

超分子名称: Fab30 heavy chain / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Phage display vector pTDisp (その他)

+
超分子 #5: Fab30 light chain

超分子名称: Fab30 light chain / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Phage display vector pTDisp (その他)

+
分子 #1: Beta-1 adrenergic receptor

分子名称: Beta-1 adrenergic receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Relative to wild-type sequence: construct is truncated at the N-terminus; and in ICL3; its C-terminus is truncated at C358A and fused with a linker to a series of phosphorylated residues ...詳細: Relative to wild-type sequence: construct is truncated at the N-terminus; and in ICL3; its C-terminus is truncated at C358A and fused with a linker to a series of phosphorylated residues (ARGRPLPETGGGDE[pS]A[pT][pT]A[pS][pS][pS]LAKDTSS).
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
分子量理論値: 37.275395 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: GAELLSQQWE AGCSLLMALV VLLIVAGNVL VIAAIGRTQR LQTLTNLFIT SLACADLVVG LLVVPFGATL VCRGTWLWGS FLCELWTSL DVLCVTASIW TLCVIAIDRY LAITSPFRYQ SLMTRARAKV IICTVWAISA LVSFLPIMMH WWRDEDPQAL K CYQDPGCC ...文字列:
GAELLSQQWE AGCSLLMALV VLLIVAGNVL VIAAIGRTQR LQTLTNLFIT SLACADLVVG LLVVPFGATL VCRGTWLWGS FLCELWTSL DVLCVTASIW TLCVIAIDRY LAITSPFRYQ SLMTRARAKV IICTVWAISA LVSFLPIMMH WWRDEDPQAL K CYQDPGCC DFVTNRAYAI ASSIISFYIP LLIMIFVYLR VYREAKEQIR KIDRASKRKT SRVMAMREHK ALKTLGIIMG VF TLCWLPF FLVNIVNVFN RDLVPKWLFV AFNWLGYANS AMNPIIYCRS PDFRKAFKRL LAARGRPLPE TGGGDE(SEP)A (TPO) (TPO)A(SEP)(SEP)(SEP)LAKDT SS

UniProtKB: Beta-1 adrenergic receptor

+
分子 #2: Beta-arrestin-1

分子名称: Beta-arrestin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2
詳細: Additional N-terminal Gly residue, in place of starting Met, remaining from proteolytic cleavage.
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.021332 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GGDKGTRVFK KASPNGKLTV YLGKRDFVDH IDLVDPVDGV VLVDPEYLKE RRVYVTLTCA FRYGREDCDV LGLTFRKDLF VANVQSFPP APEDKKPLTR LQERLIKKLG EHAYPFTFEI PPNLPCSVTL QPGPEDTGKA CGVDYEVKAF CAENLEEKIH K RNSVRLVI ...文字列:
GGDKGTRVFK KASPNGKLTV YLGKRDFVDH IDLVDPVDGV VLVDPEYLKE RRVYVTLTCA FRYGREDCDV LGLTFRKDLF VANVQSFPP APEDKKPLTR LQERLIKKLG EHAYPFTFEI PPNLPCSVTL QPGPEDTGKA CGVDYEVKAF CAENLEEKIH K RNSVRLVI EKVQYAPERP GPQPTAETTR QFLMSDKPLH LEASLDKEIY YHGEPISVNV HVTNNTNKTV KKIKISVRQY AD ICLFNTA QYKCPVAMEE ADDTVAPSST FCKVYTLTPF LANNREKRGL ALDGKLKHED TNLASSTLLR EGANREILGI IVS YKVKVK LVVSRGGLLG DLASSDVAVE LPFTLMHPKP KEEPPHREVP ENETPVDTNL IELDTNDDDI VFEDFARQRL KGMK DDKEE EEDGTGSPQL NNR

UniProtKB: Beta-arrestin-1

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分子 #3: Fab30 heavy chain

分子名称: Fab30 heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Phage display vector pTDisp (その他)
分子量理論値: 25.512354 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: EISEVQLVES GGGLVQPGGS LRLSCAASGF NVYSSSIHWV RQAPGKGLEW VASISSYYGY TYYADSVKGR FTISADTSKN TAYLQMNSL RAEDTAVYYC ARSRQFWYSG LDYWGQGTLV TVSSASTKGP SVFPLAPSSK STSGGTAALG CLVKDYFPEP V TVSWNSGA ...文字列:
EISEVQLVES GGGLVQPGGS LRLSCAASGF NVYSSSIHWV RQAPGKGLEW VASISSYYGY TYYADSVKGR FTISADTSKN TAYLQMNSL RAEDTAVYYC ARSRQFWYSG LDYWGQGTLV TVSSASTKGP SVFPLAPSSK STSGGTAALG CLVKDYFPEP V TVSWNSGA LTSGVHTFPA VLQSSGLYSL SSVVTVPSSS LGTQTYICNV NHKPSNTKVD KKVEPKSCDK THHHHHHHH

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分子 #4: Fab30 light chain

分子名称: Fab30 light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Phage display vector pTDisp (その他)
分子量理論値: 23.435064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SDIQMTQSPS SLSASVGDRV TITCRASQSV SSAVAWYQQK PGKAPKLLIY SASSLYSGVP SRFSGSRSGT DFTLTISSLQ PEDFATYYC QQYKYVPVTF GQGTKVEIKR TVAAPSVFIF PPSDSQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD ...文字列:
SDIQMTQSPS SLSASVGDRV TITCRASQSV SSAVAWYQQK PGKAPKLLIY SASSLYSGVP SRFSGSRSGT DFTLTISSLQ PEDFATYYC QQYKYVPVTF GQGTKVEIKR TVAAPSVFIF PPSDSQLKSG TASVVCLLNN FYPREAKVQW KVDNALQSGN S QESVTEQD SKDSTYSLSS TLTLSKADYE KHKVYACEVT HQGLSSPVTK SFNRGEC

+
分子 #5: ~{N}-[5-[(1~{R})-2-[[(2~{R})-1-(4-methoxyphenyl)propan-2-yl]amino...

分子名称: ~{N}-[5-[(1~{R})-2-[[(2~{R})-1-(4-methoxyphenyl)propan-2-yl]amino]-1-oxidanyl-ethyl]-2-oxidanyl-phenyl]methanamide
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: H98
分子量理論値: 344.405 Da
Chemical component information

ChemComp-H98:
~{N}-[5-[(1~{R})-2-[[(2~{R})-1-(4-methoxyphenyl)propan-2-yl]amino]-1-oxidanyl-ethyl]-2-oxidanyl-phenyl]methanamide / (R,R)-ホルモテロ-ル / アゴニスト*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC8H18N2O4SHEPES
20.0 mMNaClsodium chloride
2.0 uMC21H26N2O2Formoterol hemifumarate
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Blotted for 2-3 seconds before plunging. Liquid ethane maintained at 92.15 K..
詳細This sample was monodisperse.

-
電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Data collected with a stage-tilt of 30deg; two non-overlapping exposures per hole and multi-hole image-shift data acquisition strategies (3x3 holes per stage shift).
撮影Image recording ID: 1
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
電子顕微鏡法 #1~

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 70.0 K / 最高: 70.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Data collected with a stage-tilt of 30deg; two non-overlapping exposures per hole using image-shift.
撮影Image recording ID: 2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
粒子像選択選択した数: 10161197
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model generated using SGD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
詳細: Half maps were locally filtered between refinement iterations using SIDESPLITTER, an adaptation of the LAFTER algorithm that maintains gold-standard separation between the two half maps.
使用した粒子像数: 403991
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.7)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

6ibl

chain_id: A, residue_range: 41-401, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4jqi

chain_id: A, residue_range: 6-356, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4jqi

chain_id: H, residue_range: 5-223, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4jqi

chain_id: L, residue_range: 1-190, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

4jqi

chain_id: V, residue_range: 356-368, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細Initial placement was done manually in Coot, followed by rigid-body refinement in PHENIX and jelly-body refinement in REFMAC5. Manual remodeling was performed in Coot and iterated with real space refinement in PHENIX. Chemical restraints for formoterol were calculated in eLBOW using AM1 optimisation.
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 温度因子: 80.6 / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6tko:
Phosphorylated turkey beta1 adrenoceptor with bound agonist formoterol coupled to arrestin-2 in lipid nanodisc.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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