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万見
- EMDB-1004: Ribosome interactions of aminoacyl-tRNA and elongation factor Tu ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1004
タイトルRibosome interactions of aminoacyl-tRNA and elongation factor Tu in the codon-recognition complex.
マップデータ70S ribosome stalled by the antibiotic kirromycin
試料
  • 試料: Kirromycin stalled 70S Ribosome from E.coli
  • 複合体: 70S Ribosome
  • リガンド: EF-Tu, tRNA, GTP
  • RNA: formyl-methionyl tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-synthesizing GTPase / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding ...protein-synthesizing GTPase / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / translation elongation factor activity / positive regulation of RNA splicing / maintenance of translational fidelity / small ribosomal subunit / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / response to antibiotic / GTPase activity / GTP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / : / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein S13, bacterial-type / Ribosomal protein S12, bacterial-type / Ribosomal protein S13, conserved site / Ribosomal protein S13 signature. / Ribosomal protein S13 / 30s ribosomal protein S13, C-terminal / Ribosomal protein S13/S18 / Ribosomal protein S13 family profile. / Small GTP-binding protein domain / Ribosomal protein S13-like, H2TH / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS12 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Elongation factor Tu / Small ribosomal subunit protein uS12
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Stark H / Rodnina MV / Wieden HJ / Zemlin F / Wintermeyer W / van Heel M
引用ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2002
タイトル: Ribosome interactions of aminoacyl-tRNA and elongation factor Tu in the codon-recognition complex.
著者: Holger Stark / Marina V Rodnina / Hans-Joachim Wieden / Friedrich Zemlin / Wolfgang Wintermeyer / Marin van Heel /
要旨: The mRNA codon in the ribosomal A-site is recognized by aminoacyl-tRNA (aa-tRNA) in a ternary complex with elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here we report the 13 A resolution three-dimensional ...The mRNA codon in the ribosomal A-site is recognized by aminoacyl-tRNA (aa-tRNA) in a ternary complex with elongation factor Tu (EF-Tu) and GTP. Here we report the 13 A resolution three-dimensional reconstruction determined by cryo-electron microscopy of the kirromycin-stalled codon-recognition complex. The structure of the ternary complex is distorted by binding of the tRNA anticodon arm in the decoding center. The aa-tRNA interacts with 16S rRNA, helix 69 of 23S rRNA and proteins S12 and L11, while the sarcin-ricin loop of 23S rRNA contacts domain 1 of EF-Tu near the nucleotide-binding pocket. These results provide a detailed snapshot view of an important functional state of the ribosome and suggest mechanisms of decoding and GTPase activation.
履歴
登録2002年8月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2002年8月29日-
マップ公開2003年8月29日-
更新2012年10月17日-
現状2012年10月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1004.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈70S ribosome stalled by the antibiotic kirromycin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.25 Å/pix.
x 160 pix.
= 360. Å		2.25 Å/pix.
x 160 pix.
= 360. Å		2.25 Å/pix.
x 160 pix.
= 360. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0411 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.480909 - 0.774331
平均 (標準偏差)0.00151584 (±0.0461972)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 360 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.252.252.25
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z360.000360.000360.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.4810.7740.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Kirromycin stalled 70S Ribosome from E.coli

全体名称: Kirromycin stalled 70S Ribosome from E.coli
要素
  • 試料: Kirromycin stalled 70S Ribosome from E.coli
  • 複合体: 70S Ribosome
  • リガンド: EF-Tu, tRNA, GTP
  • RNA: formyl-methionyl tRNA

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超分子 #1000: Kirromycin stalled 70S Ribosome from E.coli

超分子名称: Kirromycin stalled 70S Ribosome from E.coli / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 3
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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超分子 #1: 70S Ribosome

超分子名称: 70S Ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: EF-Tu, tRNA, GTP

分子名称: EF-Tu, tRNA, GTP / タイプ: ligand / ID: 1 / Name.synonym: Ternary Complex / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 64 KDa

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分子 #2: formyl-methionyl tRNA

分子名称: formyl-methionyl tRNA / タイプ: rna / ID: 2 / 分類: TRANSFER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 24 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.07 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50mM Tris-HCl, 70mM NH4Cl, 30mM KCl, 7mM MgCl2, 1mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 40 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG/SOPHIE
温度最低: 4.2 K / 最高: 4.2 K / 平均: 4.2 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: PATCHWORK DENSITOMETER / デジタル化 - サンプリング間隔: 13.2 µm / 平均電子線量: 15 e/Å2 / Od range: 1.3 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.35 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: HOME BUILD

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画像解析

CTF補正詳細: phase flip
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: FSC 3 SIGMA CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 24000

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: Situs and Amira
詳細Protocol: rigid body. The domains of EF-Tu were fitted seperately by visual docking using O and Swiss PDB viewer
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-1mj1:
FITTING THE TERNARY COMPLEX OF EF-Tu/tRNA/GTP AND RIBOSOMAL PROTEINS INTO A 13 A CRYO-EM MAP OF THE COLI 70S RIBOSOME

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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