[日本語] English
万見
- EMDB-0456: The cryo-EM structure of hexameric ArnA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0456
タイトルThe cryo-EM structure of hexameric ArnA
マップデータLocal sharpened map
試料
  • 複合体: ArnA
    • タンパク質・ペプチド: A recombined hexameric ArnA molecule based on the cryo-EM map
機能・相同性
機能・相同性情報


: / UDP-4-deoxy-4-formamido-beta-L-arabinopyranose biosynthetic process / UDP-glucuronic acid dehydrogenase activity / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase activity / UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating) / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase / UDP-D-xylose biosynthetic process / UDP-glucuronate decarboxylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / lipid A biosynthetic process ...: / UDP-4-deoxy-4-formamido-beta-L-arabinopyranose biosynthetic process / UDP-glucuronic acid dehydrogenase activity / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase activity / UDP-glucuronic acid dehydrogenase (UDP-4-keto-hexauronic acid decarboxylating) / UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose formyltransferase / UDP-D-xylose biosynthetic process / UDP-glucuronate decarboxylase activity / lipopolysaccharide biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / NAD+ binding / response to antibiotic / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bifunctional polymyxin resistance protein, ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA-like, extended (e) SDRs / : / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / NAD-dependent epimerase/dehydratase ...Bifunctional polymyxin resistance protein, ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA-like, extended (e) SDRs / : / Formyl transferase, C-terminal / Formyl transferase, C-terminal domain / Formyl transferase-like, C-terminal domain superfamily / Formyl transferase, N-terminal / Formyl transferase / Formyl transferase, N-terminal domain superfamily / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA / Bifunctional polymyxin resistance protein ArnA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Yang M / Gehring K
資金援助 カナダ, 1件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research152569 カナダ
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Cryo-electron microscopy structures of ArnA, a key enzyme for polymyxin resistance, revealed unexpected oligomerizations and domain movements.
著者: Meng Yang / Yu Seby Chen / Muneyoshi Ichikawa / Daniel Calles-Garcia / Kaustuv Basu / Rayan Fakih / Khanh Huy Bui / Kalle Gehring /
要旨: Gram-negative bacteria evade the attack of cationic antimicrobial peptides through modifying their lipid A structure in their outer membranes with 4-amino-4-deoxy-L-arabinose (Ara4N). ArnA is a ...Gram-negative bacteria evade the attack of cationic antimicrobial peptides through modifying their lipid A structure in their outer membranes with 4-amino-4-deoxy-L-arabinose (Ara4N). ArnA is a crucial enzyme in the lipid A modification pathway and its deletion abolishes the polymyxin resistance of gram-negative bacteria. Previous studies by X-ray crystallography have shown that full-length ArnA forms a three-bladed propeller-shaped hexamer. Here, the structures of ArnA determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) reveal that ArnA exists in two 3D architectures, hexamer and tetramer. This is the first observation of a tetrameric ArnA. The hexameric cryo-EM structure is similar to previous crystal structures but shows differences in domain movements and conformational changes. We propose that ArnA oligomeric states are in a dynamic equilibrium, where the hexamer state is energetically more favorable, and its domain movements are important for cooperating with downstream enzymes in the lipid A-Ara4N modification pathway. The results provide us with new possibilities to explore inhibitors targeting ArnA.
履歴
登録2019年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年1月23日-
マップ公開2019年8月7日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6pih
  • 表面レベル: 11
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0456.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0456.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 35.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local sharpened map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 210 pix.
= 225.33 Å		1.07 Å/pix.
x 210 pix.
= 225.33 Å		1.07 Å/pix.
x 210 pix.
= 225.33 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.073 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 11 / ムービー #1: 11
最小 - 最大-16.00808 - 25.454664
平均 (標準偏差)0.1909696 (±2.3596401)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ210210210
Spacing210210210
セルA=B=C: 225.32999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0731.0731.073
M x/y/z210210210
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z225.330225.330225.330
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS210210210
D min/max/mean-16.00825.4550.191

-
添付データ

-
ハーフマップ: ArnA EM consensus half map

ファイルemd_0456_half_map_1.map
注釈ArnA EM consensus half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: ArnA EM consensus half map

ファイルemd_0456_half_map_2.map
注釈ArnA EM consensus half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : ArnA

全体名称: ArnA
要素
  • 複合体: ArnA
    • タンパク質・ペプチド: A recombined hexameric ArnA molecule based on the cryo-EM map

-
超分子 #1: ArnA

超分子名称: ArnA / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Full length ArnA from E.coli
由来(天然)生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
分子量実験値: 440 KDa

-
分子 #1: A recombined hexameric ArnA molecule based on the cryo-EM map

分子名称: A recombined hexameric ArnA molecule based on the cryo-EM map
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MKTVVFAYHD MGCLGIEALL AAGYEISAIF THTDNPGEKA FYGSVARLAA ERGIPVYAPD NVNHPLWVE RIAQLSPDVI FSFYYRHLIY DEILQLAPAG AFNLHGSLLP KYRGRAPLNW V LVNGETET GVTLHRMVKR ADAGAIVAQL RIAIAPDDIA ITLHHKLCHA ...文字列:
MKTVVFAYHD MGCLGIEALL AAGYEISAIF THTDNPGEKA FYGSVARLAA ERGIPVYAPD NVNHPLWVE RIAQLSPDVI FSFYYRHLIY DEILQLAPAG AFNLHGSLLP KYRGRAPLNW V LVNGETET GVTLHRMVKR ADAGAIVAQL RIAIAPDDIA ITLHHKLCHA ARQLLEQTLP AI KHGNILE IAQRENEATC FGRRTPDDSF LEWHKPASVL HNMVRAVADP WPGAFSYVGN QKF TVWSSR VHPHASKAQP GSVISVAPLL IACGDGALEI VTGQAGDGIT MQGSQLAQTL GLVQ GSRLN SQPACTARRR TRVLILGVNG FIGNHLTERL LREDHYEVYG LDIGSDAISR FLNHP HFHF VEGDISIHSE WIEYHVKKCD VVLPLVAIAT PIEYTRNPLR VFELDFEENL RIIRYC VKY RKRIIFPSTS EVYGMCSDKY FDEDHSNLIV GPVNKPRWIY SVSKQLLDRV IWAYGEK EG LQFTLFRPFN WMGPRLDNLN AARIGSSRAI TQLILNLVEG SPIKLIDGGK QKRCFTDI R DGIEALYRII ENAGNRCDGE IINIGNPENE ASIEELGEML LASFEKHPLR HHFPPFAGF RVVESSSYYG KGYQDVEHRK PSIRNAHRCL DWEPKIDMQE TIDETLDFFL RTVDLTDKPS

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMC4H11NO3Tris
1.0 mMC9H15O6PHClTCEP-HCl
グリッドモデル: C-flat-2/2 4C / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 35.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4wkg

最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 70822
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る