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- EMDB-0201: Cryo-EM structure of the ribosome-NatA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0201
タイトルCryo-EM structure of the ribosome-NatA complex
マップデータRibosome-NatA complex refined on NatA. Postprocessed map was low pass filtered to 6 Angstrom.
試料
  • 複合体: Ribosome-NatA complex
    • タンパク質・ペプチド: N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1
    • タンパク質・ペプチド: N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase NAT5
キーワードN-terminal acetylation / protein modification / ribosome / expansion segments / TRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / mitotic sister chromatid cohesion ...protein-N-terminal-glutamate acetyltransferase activity / N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE / N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA / NatA complex / protein N-terminal-serine acetyltransferase activity / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / protein-N-terminal-alanine acetyltransferase activity / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / acetyltransferase activator activity / mitotic sister chromatid cohesion / ribosome binding / mitochondrion / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase A, auxiliary subunit / : / N-acetyltransferase Ard1-like / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1 / N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1 / N-alpha-acetyltransferase NAT5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Knorr AG / Becker T / Berninghausen O / Beckmann R
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research FoundationGRK1721 ドイツ
German Research FoundationFOR1805 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Ribosome-NatA architecture reveals that rRNA expansion segments coordinate N-terminal acetylation.
著者: Alexandra G Knorr / Christian Schmidt / Petr Tesina / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Birgitta Beatrix / Roland Beckmann /
要旨: The majority of eukaryotic proteins are N-terminally α-acetylated by N-terminal acetyltransferases (NATs). Acetylation usually occurs co-translationally and defects have severe consequences. ...The majority of eukaryotic proteins are N-terminally α-acetylated by N-terminal acetyltransferases (NATs). Acetylation usually occurs co-translationally and defects have severe consequences. Nevertheless, it is unclear how these enzymes act in concert with the translating ribosome. Here, we report the structure of a native ribosome-NatA complex from Saccharomyces cerevisiae. NatA (comprising Naa10, Naa15 and Naa50) displays a unique mode of ribosome interaction by contacting eukaryotic-specific ribosomal RNA expansion segments in three out of four binding patches. Thereby, NatA is dynamically positioned directly underneath the ribosomal exit tunnel to facilitate modification of the emerging nascent peptide chain. Methionine amino peptidases, but not chaperones or signal recognition particle, would be able to bind concomitantly. This work assigns a function to the hitherto enigmatic ribosomal RNA expansion segments and provides mechanistic insights into co-translational protein maturation by N-terminal acetylation.
履歴
登録2018年8月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月24日-
マップ公開2018年12月19日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0331
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0331
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6hd5
  • 表面レベル: 0.0331
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6hd5
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0201.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0201.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Ribosome-NatA complex refined on NatA. Postprocessed map was low pass filtered to 6 Angstrom.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å		1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å		1.08 Å/pix.
x 420 pix.
= 455.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.084 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0331 / ムービー #1: 0.0331
最小 - 最大-0.14963268 - 0.27869624
平均 (標準偏差)0.00051754306 (±0.010154534)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 455.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0841.0841.084
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z455.280455.280455.280
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.1500.2790.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ribosome-NatA complex

全体名称: Ribosome-NatA complex
要素
  • 複合体: Ribosome-NatA complex
    • タンパク質・ペプチド: N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1
    • タンパク質・ペプチド: N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase NAT5

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超分子 #1: Ribosome-NatA complex

超分子名称: Ribosome-NatA complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Map was refined on NatA. Coordinates are deposited for NatA only.
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)

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分子 #1: N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1

分子名称: N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: ribosome binding subunit / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 99.050133 KDa
配列文字列: MSRKRSTKPK PAAKIALKKE NDQFLEALKL YEGKQYKKSL KLLDAILKKD GSHVDSLALK GLDLYSVGEK DDAASYVANA IRKIEGASA SPICCHVLGI YMRNTKEYKE SIKWFTAALN NGSTNKQIYR DLATLQSQIG DFKNALVSRK KYWEAFLGYR A NWTSLAVA ...文字列:
MSRKRSTKPK PAAKIALKKE NDQFLEALKL YEGKQYKKSL KLLDAILKKD GSHVDSLALK GLDLYSVGEK DDAASYVANA IRKIEGASA SPICCHVLGI YMRNTKEYKE SIKWFTAALN NGSTNKQIYR DLATLQSQIG DFKNALVSRK KYWEAFLGYR A NWTSLAVA QDVNGERQQA INTLSQFEKL AEGKISDSEK YEHSECLMYK NDIMYKAASD NQDKLQNVLK HLNDIEPCVF DK FGLLERK ATIYMKLGQL KDASIVYRTL IKRNPDNFKY YKLLEVSLGI QGDNKLKKAL YGKLEQFYPR CEPPKFIPLT FLQ DKEELS KKLREYVLPQ LERGVPATFS NVKPLYQRRK SKVSPLLEKI VLDYLSGLDP TQDPIPFIWT NYYLSQHFLF LKDF PKAQE YIDAALDHTP TLVEFYILKA RILKHLGLMD TAAGILEEGR QLDLQDRFIN CKTVKYFLRA NNIDKAVEVA SLFTK NDDS VNGIKDLHLV EASWFIVEQA EAYYRLYLDR KKKLDDLASL KKEVESDKSE QIANDIKENQ WLVRKYKGLA LKRFNA IPK FYKQFEDDQL DFHSYCMRKG TPRAYLEMLE WGKALYTKPM YVRAMKEASK LYFQMHDDRL KRKSDSLDEN SDEIQNN GQ NSSSQKKKAK KEAAAMNKRK ETEAKSVAAY PSDQDNDVFG EKLIETSTPM EDFATEFYNN YSMQVREDER DYILDFEF N YRIGKLALCF ASLNKFAKRF GTTSGLFGSM AIVLLHATRN DTPFDPILKK VVTKSLEKEY SENFPLNEIS NNSFDWLNF YQEKFGKNDI NGLLFLYRYR DDVPIGSSNL KEMIISSLSP LEPHSQNEIL QYYL

UniProtKB: N-terminal acetyltransferase A complex subunit NAT1

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分子 #2: N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1

分子名称: N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: catalytic subunit / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: N-terminal amino-acid Nalpha-acetyltransferase NatA
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 27.635168 KDa
配列文字列: MPINIRRATI NDIICMQNAN LHNLPENYMM KYYMYHILSW PEASFVATTT TLDCEDSDEQ DENDKLELTL DGTNDGRTIK LDPTYLAPG EKLVGYVLVK MNDDPDQQNE PPNGHITSLS VMRTYRRMGI AENLMRQALF ALREVHQAEY VSLHVRQSNR A ALHLYRDT ...文字列:
MPINIRRATI NDIICMQNAN LHNLPENYMM KYYMYHILSW PEASFVATTT TLDCEDSDEQ DENDKLELTL DGTNDGRTIK LDPTYLAPG EKLVGYVLVK MNDDPDQQNE PPNGHITSLS VMRTYRRMGI AENLMRQALF ALREVHQAEY VSLHVRQSNR A ALHLYRDT LAFEVLSIEK SYYQDGEDAY AMKKVLKLEE LQISNFTHRR LKENEEKLED DLESDLLEDI IKQGVNDIIV

UniProtKB: N-terminal acetyltransferase A complex catalytic subunit ARD1

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分子 #3: N-alpha-acetyltransferase NAT5

分子名称: N-alpha-acetyltransferase NAT5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: ribosome binding subunit / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatE
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
分子量理論値: 19.753727 KDa
配列文字列:
MGRDICTLDN VYANNLGMLT KLAHVTVPNL YQDAFFSALF AEDSLVAKNK KPSSKKDVHF TQMAYYSEIP VGGLVAKLVP KKQNELSLK GIQIEFLGVL PNYRHKSIGS KLLKFAEDKC SECHQHNVFV YLPAVDDLTK QWFIAHGFEQ VGETVNNFIK G VNGDEQDA ILLKKHIS

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase NAT5

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 2.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 262507
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6hd5:
Cryo-EM structure of the ribosome-NatA complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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