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- EMDB-0162: Retromer-Vps5: membrane tubules, tomogram 7. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0162
タイトルRetromer-Vps5: membrane tubules, tomogram 7.
マップデータRetromer-Vps5 membrane tubules, tomogram 7.
試料
  • 複合体: Retromer-Vps5 complex assembled on the membrane.
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法
データ登録者Kovtun O / Leneva N / Ariotti N / Teasdale RD / Owen DJ / Collins BM / Briggs JAG
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structure of the membrane-assembled retromer coat determined by cryo-electron tomography.
著者: Oleksiy Kovtun / Natalya Leneva / Yury S Bykov / Nicholas Ariotti / Rohan D Teasdale / Miroslava Schaffer / Benjamin D Engel / David J Owen / John A G Briggs / Brett M Collins /
要旨: Eukaryotic cells traffic proteins and lipids between different compartments using protein-coated vesicles and tubules. The retromer complex is required to generate cargo-selective tubulovesicular ...Eukaryotic cells traffic proteins and lipids between different compartments using protein-coated vesicles and tubules. The retromer complex is required to generate cargo-selective tubulovesicular carriers from endosomal membranes. Conserved in eukaryotes, retromer controls the cellular localization and homeostasis of hundreds of transmembrane proteins, and its disruption is associated with major neurodegenerative disorders. How retromer is assembled and how it is recruited to form coated tubules is not known. Here we describe the structure of the retromer complex (Vps26-Vps29-Vps35) assembled on membrane tubules with the bin/amphiphysin/rvs-domain-containing sorting nexin protein Vps5, using cryo-electron tomography and subtomogram averaging. This reveals a membrane-associated Vps5 array, from which arches of retromer extend away from the membrane surface. Vps35 forms the 'legs' of these arches, and Vps29 resides at the apex where it is free to interact with regulatory factors. The bases of the arches connect to each other and to Vps5 through Vps26, and the presence of the same arches on coated tubules within cells confirms their functional importance. Vps5 binds to Vps26 at a position analogous to the previously described cargo- and Snx3-binding site, which suggests the existence of distinct retromer-sorting nexin assemblies. The structure provides insight into the architecture of the coat and its mechanism of assembly, and suggests that retromer promotes tubule formation by directing the distribution of sorting nexin proteins on the membrane surface while providing a scaffold for regulatory-protein interactions.
履歴
登録2018年7月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年9月5日-
マップ公開2018年9月26日-
更新2018年10月10日-
現状2018年10月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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emd_0162.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0162.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 739.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Retromer-Vps5 membrane tubules, tomogram 7.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.4 Å
密度
最小 - 最大-1626.608799999999974 - 1465.605499999999893
平均 (標準偏差)112.031409999999994 (±204.947020000000009)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin0047
サイズ928928225
Spacing928928225
セルA: 5011.2 Å / B: 5011.2 Å / C: 1215.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.45.45.4
M x/y/z928928225
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z5011.2005011.2001215.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS0047
NC/NR/NS928928225
D min/max/mean-1626.6091465.605112.031

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Retromer-Vps5 complex assembled on the membrane.

全体名称: Retromer-Vps5 complex assembled on the membrane.
要素
  • 複合体: Retromer-Vps5 complex assembled on the membrane.

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超分子 #1: Retromer-Vps5 complex assembled on the membrane.

超分子名称: Retromer-Vps5 complex assembled on the membrane. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Vps26/Vps35/Vps29 trimer recruited to the membrane via Vps5 PX-BAR protein.
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態3D array

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試料調製

濃度1.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H19KN2O5SHEPES-KOH
200.0 mMNaClsodium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 292 K / 装置: LEICA EM GP
詳細The solution-assembled complex was incubated with Folch liposomes at room temperature.
切片作成その他: NO SECTIONING
位置合わせマーカーManufacturer: BBI solutions / 直径: 10 nm

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 3.17 e/Å2
詳細: Tomographic tilt series were acquired with the dose-symmetric tilt-scheme (Hagen et al., J Struct Biol. 2017)
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細After motion correction in "alignframes" (IMOD), each of the images in the tilt series was low-pass filtered according to the electron-dose acquired by the sample (Grant and Grigorieff, 2015).
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / ソフトウェア - 名称: IMOD / 使用した粒子像数: 41

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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