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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0152 | |||||||||
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タイトル | RELION-3.0 reconstruction of influenza hemagglutinin (HA) trimer using particles from micrographs tilted at 40 degrees in EMPIAR-10097 | |||||||||
![]() | postprocessed map | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Zivanov J / Nakane T / Scheres SHW | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Addressing preferred specimen orientation in single-particle cryo-EM through tilting. 著者: Yong Zi Tan / Philip R Baldwin / Joseph H Davis / James R Williamson / Clinton S Potter / Bridget Carragher / Dmitry Lyumkis / ![]() 要旨: We present a strategy for tackling preferred specimen orientation in single-particle cryogenic electron microscopy by employing tilts during data collection. We also describe a tool to quantify the ...We present a strategy for tackling preferred specimen orientation in single-particle cryogenic electron microscopy by employing tilts during data collection. We also describe a tool to quantify the resulting directional resolution using 3D Fourier shell correlation volumes. We applied these methods to determine the structures at near-atomic resolution of the influenza hemagglutinin trimer, which adopts a highly preferred specimen orientation, and of ribosomal biogenesis intermediates, which adopt moderately preferred orientations. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 35.8 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 7.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 143.9 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 38.4 MB | ![]() | |
その他 | ![]() ![]() | 29.7 MB 29.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 419.8 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 418.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | postprocessed map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.31 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: unfiltered half map 1
ファイル | emd_0152_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | unfiltered half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: unfiltered half map 2
ファイル | emd_0152_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | unfiltered half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Influenza hemagglutinin (HA) trimer
全体 | 名称: Influenza hemagglutinin (HA) trimer |
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要素 |
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-超分子 #1: Influenza hemagglutinin (HA) trimer
超分子 | 名称: Influenza hemagglutinin (HA) trimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 150 KDa |
-分子 #1: Influenza hemagglutinin HA1 chain A/Hong Kong/1/1968 H3N2
分子 | 名称: Influenza hemagglutinin HA1 chain A/Hong Kong/1/1968 H3N2 タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: ADPGATLCLG HHAVPNGTLV KTITDDQIEV TNATELVQSS STGKICNNPH RILDGIDCTL IDALLGDPHC DVFQNETWDL FVERSKAFS NCYPYDVPDY ASLRSLVASS GTLEFITEGF TWTGVTQNGG SNACKRGPGS GFFSRLNWLT KSGSTYPVLN V TMPNNDNF ...文字列: ADPGATLCLG HHAVPNGTLV KTITDDQIEV TNATELVQSS STGKICNNPH RILDGIDCTL IDALLGDPHC DVFQNETWDL FVERSKAFS NCYPYDVPDY ASLRSLVASS GTLEFITEGF TWTGVTQNGG SNACKRGPGS GFFSRLNWLT KSGSTYPVLN V TMPNNDNF DKLYIWGVHH PSTNQEQTSL YVQASGRVTV STRRSQQTII PNIGSRPWVR GLSSRISIYW TIVKPGDVLV IN SNGNLIA PRGYFKMRTG KSSIMRSDAP IDTCISECIT PNGSIPNDKP FQNVNKITYG ACPKYVKQNT LKLATGMRNV PEK QTR |
-分子 #2: Influenza hemagglutinin HA2 chain A/Hong Kong/1/1968 H3N2
分子 | 名称: Influenza hemagglutinin HA2 chain A/Hong Kong/1/1968 H3N2 タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: GLFGAIAGF IENGWEGMID GWYGFRHQNS EGTGQAADLK STQAAIDQIN GKLNRVIEKT NEKFHQIEKE FSEVEGRIQD L EKYVEDTK IDLWSYNAEL LVALENQHTI DLTDSEMNKL FEKTGRQLRE NAEDMGNGCF KIYHKCDNAC IESIRNGTYD HD VYRDEAL NNRFQIK |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.75 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: PBS Buffer |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 詳細: 3 microliters of 0.75 mg/mL sample was added to a plasma-cleaned (Gatan Solarus) 1.2-micron-hole, 1.3-micron-spacing holey gold grid (made in-house) and plunge-frozen in liquid ethane using ...詳細: 3 microliters of 0.75 mg/mL sample was added to a plasma-cleaned (Gatan Solarus) 1.2-micron-hole, 1.3-micron-spacing holey gold grid (made in-house) and plunge-frozen in liquid ethane using the Cryoplunge 3 system (Gatan) operating at 80% humidity, 298K ambient temperature.. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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詳細 | In order to account for highly preferred orientations of the specimen, data were acquired using tilts of 40 degrees. |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-100 / 平均電子線量: 82.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 38167 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |