[日本語] English
万見
- SASDFW3: Cytokine-like nuclear factor dehydrogenase domain, NPAC DH, plus ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFW3
試料Cytokine-like nuclear factor dehydrogenase domain, NPAC DH, plus native linker (NPAC delta-205)
  • NPAC linker+DH (delta-205) (protein), NPAC delta205, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin-protein adaptor activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / nucleosome binding / methylated histone binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / NAD binding / nucleosome / NADP binding / histone binding / chromatin binding ...chromatin-protein adaptor activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / nucleosome binding / methylated histone binding / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / NAD binding / nucleosome / NADP binding / histone binding / chromatin binding / chromatin / DNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
NP60, PWWP domain / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like, NAD-binding domain / NAD-binding of NADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase / : / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain ...NP60, PWWP domain / 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase-like, NAD-binding domain / NAD-binding of NADP-dependent 3-hydroxyisobutyrate dehydrogenase / : / 6-phosphogluconate dehydrogenase, NADP-binding / NAD binding domain of 6-phosphogluconate dehydrogenase / 6-phosphogluconate dehydrogenase, domain 2 / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytokine-like nuclear factor N-PAC
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: A Tail-Based Mechanism Drives Nucleosome Demethylation by the LSD2/NPAC Multimeric Complex.
著者: Chiara Marabelli / Biagina Marrocco / Simona Pilotto / Sagar Chittori / Sarah Picaud / Sara Marchese / Giuseppe Ciossani / Federico Forneris / Panagis Filippakopoulos / Guy Schoehn / Daniela ...著者: Chiara Marabelli / Biagina Marrocco / Simona Pilotto / Sagar Chittori / Sarah Picaud / Sara Marchese / Giuseppe Ciossani / Federico Forneris / Panagis Filippakopoulos / Guy Schoehn / Daniela Rhodes / Sriram Subramaniam / Andrea Mattevi /
要旨: LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase ...LSD1 and LSD2 are homologous histone demethylases with opposite biological outcomes related to chromatin silencing and transcription elongation, respectively. Unlike LSD1, LSD2 nucleosome-demethylase activity relies on a specific linker peptide from the multidomain protein NPAC. We used single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM), in combination with kinetic and mutational analysis, to analyze the mechanisms underlying the function of the human LSD2/NPAC-linker/nucleosome complex. Weak interactions between LSD2 and DNA enable multiple binding modes for the association of the demethylase to the nucleosome. The demethylase thereby captures mono- and dimethyl Lys4 of the H3 tail to afford histone demethylation. Our studies also establish that the dehydrogenase domain of NPAC serves as a catalytically inert oligomerization module. While LSD1/CoREST forms a nucleosome docking platform at silenced gene promoters, LSD2/NPAC is a multifunctional enzyme complex with flexible linkers, tailored for rapid chromatin modification, in conjunction with the advance of the RNA polymerase on actively transcribed genes.
登録者
  • Federico Forneris (University of Pavia)

-
構造の表示

ダウンロードとリンク

-
モデル

-
試料

試料名称: Cytokine-like nuclear factor dehydrogenase domain, NPAC DH, plus native linker (NPAC delta-205)
試料濃度: 1.25 mg/ml
バッファ名称: 15 mM HEPES, 200 mM NaCl / pH: 7.3
要素 #1519名称: NPAC delta205 / タイプ: protein / 記述: NPAC linker+DH (delta-205) / 分子量: 37.438 / 分子数: 4 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q49A26
配列: TASEPVKDAD PHFHHFLLSQ TEKPAVCYQA ITKKLKICEE ETGSTSIQAA DSTAVNGSIT PTDKKIGFLG LGLMGSGIVS NLLKMGHTVT VWNRTAEKCD LFIQEGARLG RTPAEVVSTC DITFACVSDP KAAKDLVLGP SGVLQGIRPG KCYVDMSTVD ADTVTELAQV ...配列:
TASEPVKDAD PHFHHFLLSQ TEKPAVCYQA ITKKLKICEE ETGSTSIQAA DSTAVNGSIT PTDKKIGFLG LGLMGSGIVS NLLKMGHTVT VWNRTAEKCD LFIQEGARLG RTPAEVVSTC DITFACVSDP KAAKDLVLGP SGVLQGIRPG KCYVDMSTVD ADTVTELAQV IVSRGGRFLE APVSGNQQLS NDGMLVILAA GDRGLYEDCS SCFQAMGKTS FFLGEVGNAA KMMLIVNMVQ GSFMATIAEG LTLAQVTGQS QQTLLDILNQ GQLASIFLDQ KCQNILQGNF KPDFYLKYIQ KDLRLAIALG DAVNHPTPMA AAANEVYKRA KALDQSDNDM SAVYRAYIH

-
実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.87 mm
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Cytokine-like nuclear factor dehydrogenase domain, NPAC DH, plus native linker (NPAC delta-205)
測定日: 2018年1月26日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 222 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0714 2.8524
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 404 /
MinMax
Q0.0760829 1.96926
P(R) point1 404
R0 11.36
結果
カーブのタイプ: sec
コメント: The protein construct encompasses the dehydrogenase domain plus an additional upstream native-sequence amino acid linker (compare to the isolated dehydrogenase domain, SASDFV3, NPAC delta-261).
実験値Porod
分子量160 kDa150 kDa
体積-240 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I024 24.1 0.09
慣性半径, Rg 4.015 nm4.04 nm0.02

MinMax
D-11.36
Guinier point9 61

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る