[日本語] English
万見
- SASDFM7: Complex with 1H histone chaperone Asf1, histones H3 and H4, acety... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFM7
試料Complex with 1H histone chaperone Asf1, histones H3 and H4, acetylatransferase Rtt109, 2H histone chaperone Vps75 (1-225aa) in 42% v/v D2O
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 75 (1-225 aa) (protein), Vps75 1-225, Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
  • Histone acetyltransferase RTT109 (protein), Rtt109, Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
  • Histone chaperone ASF1 (protein), Asf1
  • Histone H4 (protein), H4, Xenopus laevis
  • Histone H3 full-length (protein), H3 FL, Xenopus laevis
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transposable element silencing / histone H3 acetyltransferase activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly ...Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transposable element silencing / histone H3 acetyltransferase activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / protein-lysine-acetyltransferase activity / cellular response to stress / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein transport / nucleosome assembly / chromatin organization / regulation of gene expression / histone binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone deposition protein Asf1 / Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone ...Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone deposition protein Asf1 / Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 75 / Histone H4 / Histone acetyltransferase RTT109 / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
登録者
  • Nataliya Danilenko (Leibniz University of Hannover, Germany)

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
モデル

モデル #3178
タイプ: atomic / カイ2乗値: 0.286 / P-value: 0.184911
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #3179
タイプ: atomic / カイ2乗値: 0.244 / P-value: 0.184911
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

-
試料

試料名称: Complex with 1H histone chaperone Asf1, histones H3 and H4, acetylatransferase Rtt109, 2H histone chaperone Vps75 (1-225aa) in 42% v/v D2O
試料濃度: 4.9 mg/ml / Entity id: 1488 / 1489 / 1490 / 1492 / 1728
バッファ名称: 50 mM citrate, 150 mM NaCl, 5 mM BME, 42% D2O / pH: 6.5
要素 #1488名称: Vps75 1-225 / タイプ: protein
記述: Vacuolar protein sorting-associated protein 75 (1-225 aa)
分子量: 26.554 / 分子数: 2
由来: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
参照: UniProt: P53853
配列: MMSDQENENE HAKAFLGLAK CEEEVDAIER EVELYRLNKM KPVYEKRDAY IDEIAEFWKI VLSQHVSFAN YIRASDFKYI DTIDKIKVEW LALESEMYDT RDFSITFHFH GIEGDFKEQQ VTKVFQIKKG KDDQEDGILT SEPVPIEWPQ SYDSINPDLI KDKRSPEGKK ...配列:
MMSDQENENE HAKAFLGLAK CEEEVDAIER EVELYRLNKM KPVYEKRDAY IDEIAEFWKI VLSQHVSFAN YIRASDFKYI DTIDKIKVEW LALESEMYDT RDFSITFHFH GIEGDFKEQQ VTKVFQIKKG KDDQEDGILT SEPVPIEWPQ SYDSINPDLI KDKRSPEGKK KYRQGMKTIF GWFRWTGLKP GKEFPHGDSL ASLFSEEIYP FCVKYYAEAQ RDLED
要素 #1489名称: Rtt109 / タイプ: protein / 記述: Histone acetyltransferase RTT109 / 分子量: 50.095 / 分子数: 1
由来: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
参照: UniProt: Q07794
配列: MSLNDFLSSV LPVSEQFEYL SLQSIPLETH AVVTPNKDDK RVPKSTIKTQ HFFSLFHQGK VFFSLEVYVY VTLWDEADAE RLIFVSKADT NGYCNTRVSV RDITKIILEF ILSIDPNYYL QKVKPAIRSY KKISPELISA ASTPARTLRI LARRLKQSGS TVLKEIESPR ...配列:
MSLNDFLSSV LPVSEQFEYL SLQSIPLETH AVVTPNKDDK RVPKSTIKTQ HFFSLFHQGK VFFSLEVYVY VTLWDEADAE RLIFVSKADT NGYCNTRVSV RDITKIILEF ILSIDPNYYL QKVKPAIRSY KKISPELISA ASTPARTLRI LARRLKQSGS TVLKEIESPR FQQDLYLSFT CPREILTKIC LFTRPASQYL FPDSSKNSKK HILNGEELMK WWGFILDRLL IECFQNDTQA KLRIPGEDPA RVRSYLRGMK YPLWQVGDIF TSKENSLAVY NIPLFPDDPK ARFIHQLAEE DRLLKVSLSS FWIELQERQE FKLSVTSSVM GISGYSLATP SLFPSSADVI VPKSRKQFRA IKKYITGEEY DTEEGAIEAF TNIRDFLLLR MATNLQSLTG KREHRERNQP VPASNINTLA ITMLKPRKKA KALPKT
要素 #1490名称: Asf1 / タイプ: protein / 記述: Histone chaperone ASF1 / 分子量: 19.125 / 分子数: 1 / 参照: UniProt: P32447
配列:
MSIVSLLGIK VLNNPAKFTD PYEFEITFEC LESLKHDLEW KLTYVGSSRS LDHDQELDSI LVGPVPVGVN KFVFSADPPS AELIPASELV SVTVILLSCS YDGREFVRVG YYVNNEYDEE ELRENPPAKV QVDHIVRNIL AEKPRVTRFN IVWDNENEGD LYPPEQPGV
要素 #1492名称: H4 / タイプ: protein / 記述: Histone H4 / 分子量: 11.367 / 分子数: 1 / 由来: Xenopus laevis / 参照: UniProt: P62799
配列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG
要素 #1728名称: H3 FL / タイプ: protein / 記述: Histone H3 full-length / 分子量: 15.328 / 分子数: 1 / 由来: Xenopus laevis / 参照: UniProt: Q6PI79
配列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PSTGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSAAI GALQEASEAY LVGLFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

-
実験情報

ビーム設備名称: ILL D22 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: neutron source / 波長: 0.6 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 4 mm
検出器名称: 128 linear sensitive Reuter-Stokes detector / タイプ: 3He multidetector / Pixsize x: 0.8 mm
スキャン
タイトル: Complex with 1H histone chaperone Asf1, histones H3 and H4, acetylatransferase Rtt109, 2H histone chaperone Vps75 (1-225aa) in 42% v/v D2O
測定日: 2016年11月14日 / セル温度: 25.1 °C / 照射時間: 3600 sec. / フレーム数: 1 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0122 0.2405
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 80 /
MinMax
Q0.01217 0.1778
P(R) point1 80
R0 90
結果
Experimental MW: 149 kDa / カーブのタイプ: single_conc
P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I00.1471 0.14658 0.0014
慣性半径, Rg 2.78 nm2.741 nm0.04

MinMax
D-9
Guinier point1 17

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る