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- SASDEZ6: Gamma-crystallin S disulfide-linked dimer (Gamma-crystallin S) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDEZ6
試料Gamma-crystallin S disulfide-linked dimer
  • Gamma-crystallin S (protein), Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of eye lens / lens development in camera-type eye / 視覚 / morphogenesis of an epithelium
類似検索 - 分子機能
Beta/Gamma crystallin / Crystallins beta and gamma 'Greek key' motif profile. / Beta/gamma crystallins / Beta/gamma crystallin / Gamma-crystallin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Gamma-crystallin S
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: J Mol Biol / : 2019
タイトル: The Structure and Stability of the Disulfide-Linked γS-Crystallin Dimer Provide Insight into Oxidation Products Associated with Lens Cataract Formation.
著者: David C Thorn / Aidan B Grosas / Peter D Mabbitt / Nicholas J Ray / Colin J Jackson / John A Carver /
要旨: The reducing environment in the eye lens diminishes with age, leading to significant oxidative stress. Oxidation of lens crystallin proteins is the major contributor to their destabilization and ...The reducing environment in the eye lens diminishes with age, leading to significant oxidative stress. Oxidation of lens crystallin proteins is the major contributor to their destabilization and deleterious aggregation that scatters visible light, obscures vision, and ultimately leads to cataract. However, the molecular basis for oxidation-induced aggregation is unknown. Using X-ray crystallography and small-angle X-ray scattering, we describe the structure of a disulfide-linked dimer of human γS-crystallin that was obtained via oxidation of C24. The γS-crystallin dimer is stable at glutathione concentrations comparable to those in aged and cataractous lenses. Moreover, dimerization of γS-crystallin significantly increases the protein's propensity to form large insoluble aggregates owing to non-cooperative domain unfolding, as is observed in crystallin variants associated with early-onset cataract. These findings provide insight into how oxidative modification of crystallins contributes to cataract and imply that early-onset and age-related forms of the disease share comparable development pathways.
登録者
  • Aidan Grosas (Australian National University)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2528
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 2.25 A / カイ2乗値: 1.356 / P-value: 0.648769
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モデル #2569
タイプ: atomic / カイ2乗値: 4.792
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試料

試料名称: Gamma-crystallin S disulfide-linked dimer / 試料濃度: 6 mg/ml
バッファ名称: 20 mM sodium phosphate / pH: 7
要素 #1339タイプ: protein / 記述: Gamma-crystallin S / 分子量: 21.007 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P22914
配列:
MSKTGTKITF YEDKNFQGRR YDCDCDCADF HTYLSRCNSI KVEGGTWAVY ERPNFAGYMY ILPQGEYPEY QRWMGLNDRL SSCRAVHLPS GGQYKIQIFE KGDFSGQMYE TTEDCPSIME QFHMREIHSC KVLEGVWIFY ELPNYRGRQY LLDKKEYRKP IDWGAASPAV QSFRRIVE

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実験情報

ビーム設備名称: Australian Nuclear Science and Technology Organisation/Australian Centre for Neutron Scattering Bruker Nanostar II
地域: Sydney / : Australia / 線源: X-ray in houseX線 / 波長: 0.1541 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 0.73 mm
検出器名称: Bruker Hi-Star / タイプ: multiwire
スキャン
タイトル: Gamma-crystallin S disulfide-linked dimer / 測定日: 2018年2月23日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 25 °C / 照射時間: 3600 sec. / フレーム数: 4 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0135 0.391
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 266 /
MinMax
Q0.01387 0.3907
P(R) point1 266
R0 75
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardStandard errorPorod
分子量36 kDa36 kDa3.6 28 kDa
体積---45 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I0557.7 1 549.21 2
慣性半径, Rg 2.44 nm-2.352 nm0.013

MinMax
D-7.5
Guinier point5 49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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