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- SASDEM3: Dimeric class D beta-lactamase OXA-48 (Beta-lactamase, OXA-48) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDEM3
試料Dimeric class D beta-lactamase OXA-48
  • Beta-lactamaseΒ-ラクタマーゼ (protein), OXA-48, Klebsiella pneumoniae
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin binding / antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / Β-ラクタマーゼ / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-D active site / Beta-lactamase class-D active site. / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Β-ラクタマーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
引用ジャーナル: FEBS J / : 2018
タイトル: The biological assembly of OXA-48 reveals a dimer interface with high charge complementarity and very high affinity.
著者: Bjarte Aarmo Lund / Ane Molden Thomassen / Birgit Helene Berg Nesheim / Trine Josefine Olsen Carlsen / Johan Isaksson / Tony Christopeit / Hanna-Kirsti S Leiros /
要旨: Many class D β-lactamases form dimers in solution. The functional basis of the dimerization of OXA-48-like class D β-lactamases is not known, but in order to understand the structural requirements ...Many class D β-lactamases form dimers in solution. The functional basis of the dimerization of OXA-48-like class D β-lactamases is not known, but in order to understand the structural requirements for dimerization of OXA-48, we have characterized the dimer interface. Size exclusion chromatography, small angle X-ray scattering (SAXS), and nuclear magnetic resonance (NMR) were used to confirm the oligomeric state of OXA-48 in solution. X-ray crystallographic structures were used to elucidate the key interactions of dimerization. In silico residue scanning combined with site-directed mutagenesis was used to probe hot spots of dimerization. The affinity of dimerization was quantified using microscale thermophoresis, and the overall thermostability was investigated using differential scanning calorimetry. OXA-48 was consistently found to be a dimer in solution regardless of the method used, and the biological assembly found from the SAXS envelope is consistent with the dimer identified from the crystal structures. The buried chloride that interacts with Arg206 and Arg206' at the dimer interface was found to enhance the thermal stability by > 4 °C and crystal structures and mutations (R189A, R189A/R206A) identified several additional important ionic interactions. The affinity for OXA-48 R206A dimerization was in the picomolar range, thus revealing very high dimer affinity. In summary, OXA-48 has a very stable dimer interface, facilitated by noncovalent and predominantly charged interactions, which is stronger than the dimer interfaces previously described for other class D β-lactamases. PDB CODES: The oxacillinase-48 (OXA-48) R206A structure has PDB ID: 5OFT and OXA-48 R189A has PDB ID: 6GOA.
登録者
  • Bjarte Aarmo Lund (UiT, UiT - The Arctic University of Norway, Tromso, Norway)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1389
タイプ: atomic / ダミー原子の半径: 1.90 A / コメント: chains A and D / カイ2乗値: 5.025
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試料

試料名称: Dimeric class D beta-lactamase OXA-48 / 試料濃度: 0.10-13.00
バッファ名称: 50 mM HEPES 50 mM K2SO4 / pH: 7
要素 #741名称: OXA-48 / タイプ: protein / 記述: Beta-lactamaseΒ-ラクタマーゼ / 分子量: 28.218 / 分子数: 2 / 由来: Klebsiella pneumoniae / 参照: UniProt: Q6XEC0
配列: AKEWQENKSW NAHFTEHKSQ GVVVLWNENK QQGFTNNLKR ANQAFLPAST FKIPNSLIAL DLGVVKDEHQ VFKWDGQTRD IATWNRDHNL ITAMKYSVVP VYQEFARQIG EARMSKMLHA FDYGNEDISG NVDSFWLDGG IRISATEQIS FLRKLYHNKL HVSERSQRIV ...配列:
AKEWQENKSW NAHFTEHKSQ GVVVLWNENK QQGFTNNLKR ANQAFLPAST FKIPNSLIAL DLGVVKDEHQ VFKWDGQTRD IATWNRDHNL ITAMKYSVVP VYQEFARQIG EARMSKMLHA FDYGNEDISG NVDSFWLDGG IRISATEQIS FLRKLYHNKL HVSERSQRIV KQAMLTEANG DYIIRAKTGY STRIEPKIGW WVGWVELDDN VWFFAMNMDM PTSDGLGLRQ AITKEVLKQE KIIP

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / : France / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.09919 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.867 mm
検出器名称: Pilatus 1M / タイプ: Dectris / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Dimeric class D beta-lactamase OXA-48 / 測定日: 2017年2月23日 / 保管温度: 25 °C / セル温度: 25 °C / 照射時間: 10 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0788 4.8993
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 671 /
MinMax
Q0.0835416 3.23758
P(R) point1 671
R0 7.35
結果
カーブのタイプ: merged /
実験値Porod
分子量50 kDa46 kDa
体積-74 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I026.79 27.04 0.052
慣性半径, Rg 2.476 nm2.47 nm0.018

MinMax
D-7.35
Guinier point2 96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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