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- SASDCW8: Human Rev7 monomer (R124A mutant) in complex with Rev3 peptide @ ... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDCW8
試料Human Rev7 monomer (R124A mutant) in complex with Rev3 peptide @ 4mg/mL
  • Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B (protein), hRev7-R124A, Homo sapiens
  • DNA polymerase zeta catalytic subunit (protein), Rev3-RBM2, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / JUN kinase binding / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition ...somatic diversification of immunoglobulins involved in immune response / DNA damage response, signal transduction resulting in transcription / negative regulation of transcription regulatory region DNA binding / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of isotype switching / positive regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / JUN kinase binding / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / error-prone translesion synthesis / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / actin filament organization / regulation of cell growth / double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of protein catabolic process / DNA-templated DNA replication / spindle / double-strand break repair / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / site of double-strand break / chromosome / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / cell division / nucleotide binding / chromatin / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily ...Domain of unknown function DUF4683 / Domain of unknown function (DUF4683) / DNA polymerase zeta catalytic subunit / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA polymerase zeta catalytic subunit / Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2018
タイトル: Rev7 dimerization is important for assembly and function of the Rev1/Polζ translesion synthesis complex.
著者: Alessandro A Rizzo / Faye-Marie Vassel / Nimrat Chatterjee / Sanjay D'Souza / Yunfeng Li / Bing Hao / Michael T Hemann / Graham C Walker / Dmitry M Korzhnev /
要旨: The translesion synthesis (TLS) polymerases Polζ and Rev1 form a complex that enables replication of damaged DNA. The Rev7 subunit of Polζ, which is a multifaceted HORMA (Hop1, Rev7, Mad2) protein ...The translesion synthesis (TLS) polymerases Polζ and Rev1 form a complex that enables replication of damaged DNA. The Rev7 subunit of Polζ, which is a multifaceted HORMA (Hop1, Rev7, Mad2) protein with roles in TLS, DNA repair, and cell-cycle control, facilitates assembly of this complex by binding Rev1 and the catalytic subunit of Polζ, Rev3. Rev7 interacts with Rev3 by a mechanism conserved among HORMA proteins, whereby an open-to-closed transition locks the ligand underneath the "safety belt" loop. Dimerization of HORMA proteins promotes binding and release of this ligand, as exemplified by the Rev7 homolog, Mad2. Here, we investigate the dimerization of Rev7 when bound to the two Rev7-binding motifs (RBMs) in Rev3 by combining in vitro analyses of Rev7 structure and interactions with a functional assay in a Rev7 cell line. We demonstrate that Rev7 uses the conventional HORMA dimerization interface both to form a homodimer when tethered by the two RBMs in Rev3 and to heterodimerize with other HORMA domains, Mad2 and p31 Structurally, the Rev7 dimer can bind only one copy of Rev1, revealing an unexpected Rev1/Polζ architecture. In cells, mutation of the Rev7 dimer interface increases sensitivity to DNA damage. These results provide insights into the structure of the Rev1/Polζ TLS assembly and highlight the function of Rev7 homo- and heterodimerization.
登録者
  • Alex Rizzo (University of Connecticut, Storrs, CT, USA)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1624
タイプ: atomic / ダミー原子の半径: 1.90 A
コメント: residues at N- and C-termini that were missing in PDB were built in extended conformation
カイ2乗値: 2.67595863267
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試料

試料名称: Human Rev7 monomer (R124A mutant) in complex with Rev3 peptide @ 4mg/mL
試料濃度: 4 mg/ml / Entity id: 854 / 855
バッファ名称: 20 mM Tris, 150 mM NaCl, 1 mM EDTA, 10 mM DTT, 5% glycerol
pH: 8.4
要素 #854名称: hRev7-R124A / タイプ: protein / 記述: Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2B / 分子量: 24.306 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q9UI95
配列: GMTTLTRQDL NFGQVVADVL CEFLEVAVHL ILYVREVYPV GIFQKRKKYN VPVQMSCHPE LNQYIQDTLH CVKPLLEKND VEKVVVVILD KEHRPVEKFV FEITQPPLLS ISSDSLLSHV EQLLAAFILK ISVCDAVLDH NPPGCTFTVL VHTREAATRN MEKIQVIKDF ...配列:
GMTTLTRQDL NFGQVVADVL CEFLEVAVHL ILYVREVYPV GIFQKRKKYN VPVQMSCHPE LNQYIQDTLH CVKPLLEKND VEKVVVVILD KEHRPVEKFV FEITQPPLLS ISSDSLLSHV EQLLAAFILK ISVCDAVLDH NPPGCTFTVL VHTREAATRN MEKIQVIKDF PWILADEQDV HMHDPRLIPL KTMTSDILKM QLYVEERAHK GS
要素 #855名称: Rev3-RBM2 / タイプ: protein / 記述: DNA polymerase zeta catalytic subunit / 分子量: 3.273 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: O60673
配列:
MEDKKIVIMP CKCAPSRQLV QVWLQAKE

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実験情報

ビーム設備名称: Cornell High Energy Synchrotron Source (CHESS) G1
地域: Ithaca, NY / 国: USA / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1267 Å
検出器名称: Finger Lakes CCD / タイプ: CCD
スキャン
タイトル: Human Rev7 monomer (R124A mutant) in complex with Rev3 peptide @ 4mg/mL
測定日: 2016年5月14日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 4 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0086 0.8019
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 518 /
MinMax
Q0.0194752 0.397953
P(R) point1 518
R0 65.14
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardStandard errorPorod
分子量26.6 kDa26.6 kDa0.03 27.2 kDa
体積---46.3 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.0683 6.6E-5 0.0684 7.1E-5
慣性半径, Rg 2.04 nm0.003 2.05 nm0.004

MinMax
D-6.51
Guinier point1 96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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