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万見
- SASDCE3: Nucleolysin TIA-1 isoform p40 in complex with U15 RNA (LPQTG cont... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDCE3
試料Nucleolysin TIA-1 isoform p40 in complex with U15 RNA (LPQTG containing construct for sortase mediated protein ligation)
  • poly U 15mer (RNA), U15
  • Nucleolysin TIA-1 isoform p40 (protein), TIA-1 C-LPQTG, Homo sapiens
機能・相同性Isoform Short of Cytotoxic granule associated RNA binding protein TIA1
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2017
タイトル: Segmental, Domain-Selective Perdeuteration and Small-Angle Neutron Scattering for Structural Analysis of Multi-Domain Proteins.
著者: Miriam Sonntag / Pravin Kumar Ankush Jagtap / Bernd Simon / Marie-Sousai Appavou / Arie Geerlof / Ralf Stehle / Frank Gabel / Janosch Hennig / Michael Sattler /
要旨: Multi-domain proteins play critical roles in fine-tuning essential processes in cellular signaling and gene regulation. Typically, multiple globular domains that are connected by flexible linkers ...Multi-domain proteins play critical roles in fine-tuning essential processes in cellular signaling and gene regulation. Typically, multiple globular domains that are connected by flexible linkers undergo dynamic rearrangements upon binding to protein, DNA or RNA ligands. RNA binding proteins (RBPs) represent an important class of multi-domain proteins, which regulate gene expression by recognizing linear or structured RNA sequence motifs. Here, we employ segmental perdeuteration of the three RNA recognition motif (RRM) domains in the RBP TIA-1 using Sortase A mediated protein ligation. We show that domain-selective perdeuteration combined with contrast-matched small-angle neutron scattering (SANS), SAXS and computational modeling provides valuable information to precisely define relative domain arrangements. The approach is generally applicable to study conformational arrangements of individual domains in multi-domain proteins and changes induced by ligand binding.
登録者
  • Miriam Sonntag (Technical University Munich)

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モデル

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試料

試料名称: Nucleolysin TIA-1 isoform p40 in complex with U15 RNA (LPQTG containing construct for sortase mediated protein ligation)
Entity id: 660 / 661
バッファ名称: 10 mM Potassium Phosphate 50 mM NaCl 10 mM DTT / pH: 6
要素 #660名称: U15 / タイプ: RNA / 記述: poly U 15mer / 分子量: 4.611 / 分子数: 1
配列:
UUUUUUUUUU UUUUU
要素 #661名称: TIA-1 C-LPQTG / タイプ: protein / 記述: Nucleolysin TIA-1 isoform p40 / 分子量: 30.522 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P31483-2
配列: MEDEMPKTLY VGNLSRDVTE ALILQLFSQI GPCKNCKMIM DTAGNDPYCF VEFHEHRHAA AALAAMNGRK IMGKEVKVNW ATTPSSQKLP QTGNHFHVFV GDLSPEITTE DIKAAFAPFG RISDARVVKD MATGKSKGYG FVSFFNKWDA ENAIQQMGGQ WLGGRQIRTN ...配列:
MEDEMPKTLY VGNLSRDVTE ALILQLFSQI GPCKNCKMIM DTAGNDPYCF VEFHEHRHAA AALAAMNGRK IMGKEVKVNW ATTPSSQKLP QTGNHFHVFV GDLSPEITTE DIKAAFAPFG RISDARVVKD MATGKSKGYG FVSFFNKWDA ENAIQQMGGQ WLGGRQIRTN WATRKPPAPK STYESNTKQL SYDEVVNQSS PSNCTVYCGG VTSGLTEQLM RQTFSPFGQI MEIRVFPDKG YSFVRFNSHE SAAHAIVSVN GTTIEGHVVK CYWGK

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実験情報

ビーム設備名称: Rigaku BioSAXS-1000 / 地域: Munich / 国: Germany / 線源: X-ray in house
検出器名称: Pilatus 100K / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Nucleolysin TIA-1 isoform p40 in complex with U15 RNA (LPQTG containing construct for sortase mediated protein ligation)
測定日: 2015年12月1日 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0137 0.6853
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 187 /
MinMax
Q0.033719 0.299477
P(R) point1 187
R0 85.56
結果
カーブのタイプ: merged
実験値StandardPorod
分子量49.4 kDa49.4 kDa-
体積--40 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.038 0.0002 0.0378 0.0001
慣性半径, Rg 2.42 nm0.01 2.41 nm0.01

MinMax
D-8.6
Guinier point8 28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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