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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAT6
試料Integrin beta4, fragment of the cytoplasmic region encompassing the third and fourth FnIII domains
  • Integrin beta-4 (protein), Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / Laminin interactions / skin morphogenesis / filopodium assembly / mesodermal cell differentiation ...trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / Laminin interactions / skin morphogenesis / filopodium assembly / mesodermal cell differentiation / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / integrin complex / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / cell leading edge / basement membrane / cell-matrix adhesion / basal plasma membrane / integrin-mediated signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / cell motility / cell-cell adhesion / response to wounding / autophagy / integrin binding / cell junction / nuclear membrane / receptor complex / cell adhesion / focal adhesion / nucleolus / cell surface / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Integrin beta-4 subunit / Na-Ca exchanger/integrin-beta4 / Calx-beta domain / Domains in Na-Ca exchangers and integrin-beta4 / CalX-like domain superfamily / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily ...Integrin beta-4 subunit / Na-Ca exchanger/integrin-beta4 / Calx-beta domain / Domains in Na-Ca exchangers and integrin-beta4 / CalX-like domain superfamily / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type III domain / EGF-like domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / : 2015
タイトル: Combination of X-ray crystallography, SAXS and DEER to obtain the structure of the FnIII-3,4 domains of integrin α6β4.
著者: Noelia Alonso-García / Inés García-Rubio / José A Manso / Rubén M Buey / Hector Urien / Arnoud Sonnenberg / Gunnar Jeschke / José M de Pereda /
要旨: Integrin α6β4 is a major component of hemidesmosomes that mediate the stable anchorage of epithelial cells to the underlying basement membrane. Integrin α6β4 has also been implicated in cell ...Integrin α6β4 is a major component of hemidesmosomes that mediate the stable anchorage of epithelial cells to the underlying basement membrane. Integrin α6β4 has also been implicated in cell proliferation and migration and in carcinoma progression. The third and fourth fibronectin type III domains (FnIII-3,4) of integrin β4 mediate binding to the hemidesmosomal proteins BPAG1e and BPAG2, and participate in signalling. Here, it is demonstrated that X-ray crystallography, small-angle X-ray scattering and double electron-electron resonance (DEER) complement each other to solve the structure of the FnIII-3,4 region. The crystal structures of the individual FnIII-3 and FnIII-4 domains were solved and the relative arrangement of the FnIII domains was elucidated by combining DEER with site-directed spin labelling. Multiple structures of the interdomain linker were modelled by Monte Carlo methods complying with DEER constraints, and the final structures were selected against experimental scattering data. FnIII-3,4 has a compact and cambered flat structure with an evolutionary conserved surface that is likely to correspond to a protein-interaction site. Finally, this hybrid method is of general application for the study of other macromolecules and complexes.
登録者
  • Jose M de Pereda (USAL, La Universidad de Salamanca, Salamanca, Spain)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #219
タイプ: dummy / ソフトウェア: DAMMIF / ダミー原子の半径: 1.50 A / カイ2乗値: 1.976836
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モデル #220
タイプ: atomic / ソフトウェア: CRYSOL / カイ2乗値: 1.297321
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Integrin beta4, fragment of the cytoplasmic region encompassing the third and fourth FnIII domains
試料濃度: 1.50-48.60
バッファ名称: Sodium Phosphate / 濃度: 20.00 mM / pH: 7.5 / 組成: 150 mM NaCl, 5% glycerol, 3 mM DTT
要素 #133タイプ: protein / 記述: Integrin beta-4 / 分子量: 23.359 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P16144
配列: GSHMVPDTPT RLVFSALGPT SLRVSWQEPR CERPLQGYSV EYQLLNGGEL HRLNIPNPAQ TSVVVEDLLP NHSYVFRVRA QSQEGWGRER EGVITIESQV HPQSPLCPLP GSAFTLSTPS APGPLVFTAL SPDSLQLSWE RPRRPNGDIV GYLVTCEMAQ GGGPATAFRV ...配列:
GSHMVPDTPT RLVFSALGPT SLRVSWQEPR CERPLQGYSV EYQLLNGGEL HRLNIPNPAQ TSVVVEDLLP NHSYVFRVRA QSQEGWGRER EGVITIESQV HPQSPLCPLP GSAFTLSTPS APGPLVFTAL SPDSLQLSWE RPRRPNGDIV GYLVTCEMAQ GGGPATAFRV DGDSPESRLT VPGLSENVPY KFKVQARTTE GFGPEREGII TIES

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
測定日: 2013年8月6日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0576 3.4909
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 494 /
MinMax
Q0.05955 3.013
P(R) point1 494
R0 7
結果
D max: 7 / カーブのタイプ: extrapolated
コメント: Combined use of SAXS, crystal structures, site directed spin labeling, double electron-electron resonance (DEER), and molecular modeling to analyze the structure of FnIII-3,4.
実験値StandardPorod
分子量19.2 kDa19.2 kDa20 kDa
体積--32 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I0586 590
慣性半径, Rg 2.2 nm2.2 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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