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万見
- SASDAK5: Myomesin-1 My12-My13 (Myomesin-1) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAK5
試料Myomesin-1 My12-My13
  • Myomesin-1 (protein), Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


extraocular skeletal muscle development / striated muscle myosin thick filament / M band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / protein kinase A signaling / positive regulation of protein secretion / kinase binding / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...: / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2008
タイトル: Molecular basis of the C-terminal tail-to-tail assembly of the sarcomeric filament protein myomesin.
著者: Nikos Pinotsis / Stephan Lange / Jean-Claude Perriard / Dmitri I Svergun / Matthias Wilmanns /
要旨: Sarcomeric filament proteins display extraordinary properties in terms of protein length and mechanical elasticity, requiring specific anchoring and assembly mechanisms. To establish the molecular ...Sarcomeric filament proteins display extraordinary properties in terms of protein length and mechanical elasticity, requiring specific anchoring and assembly mechanisms. To establish the molecular basis of terminal filament assembly, we have selected the sarcomeric M-band protein myomesin as a prototypic filament model. The crystal structure of the myomesin C-terminus, comprising a tandem array of two immunoglobulin (Ig) domains My12 and My13, reveals a dimeric end-to-end filament of 14.3 nm length. Although the two domains share the same fold, an unexpected rearrangement of one beta-strand reveals how they are evolved into unrelated functions, terminal filament assembly (My13) and filament propagation (My12). The two domains are connected by a six-turn alpha-helix, of which two turns are void of any interactions with other protein parts. Thus, the overall structure of the assembled myomesin C-terminus resembles a three-body beads-on-the-string model with potentially elastic properties. We predict that the found My12-helix-My13 domain topology may provide a structural template for the filament architecture of the entire C-terminal Ig domain array My9-My13 of myomesin.
登録者
  • Dmitri Svergun (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #121
タイプ: atomic / ソフトウェア: CRYSOL / カイ2乗値: 2.524921
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #122
タイプ: atomic / ソフトウェア: CRYSOL / カイ2乗値: 8.2944
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #123
タイプ: atomic / ソフトウェア: CRYSOL / カイ2乗値: 64.416676
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Myomesin-1 My12-My13 / Sample MW: 45.88 kDa / 試料濃度: 2.80-7.10
バッファ名称: 25 mM Tris/HCl / pH: 7.5 / 組成: NaCl 150.000 mM
要素 #93タイプ: protein / 記述: Myomesin-1 / 分子量: 22.94 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P52179
配列: IALSATDLKI QSTAEGIQLY SFVTYYVEDL KVNWSHNGSA IRYSDRVKTG VTGEQIWLQI NEPTPNDKGK YVMELFDGKT GHQKTVDLSG QAYDEAYAEF QRLKQAAIAE KNRARVLGGL PDVVTIQEGK ALNLTCNVWG DPPPEVSWLK NEKALASDDH CNLKFEAGRT ...配列:
IALSATDLKI QSTAEGIQLY SFVTYYVEDL KVNWSHNGSA IRYSDRVKTG VTGEQIWLQI NEPTPNDKGK YVMELFDGKT GHQKTVDLSG QAYDEAYAEF QRLKQAAIAE KNRARVLGGL PDVVTIQEGK ALNLTCNVWG DPPPEVSWLK NEKALASDDH CNLKFEAGRT AYFTINGVST ADSGKYGLVV KNKYGSETSD FTVSVFIPE

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron
検出器名称: MAR 345 Image Plate
スキャン
タイトル: Myomesin C-terminus, construct My12-My13 / 測定日: 2005年5月7日 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1034 4.4691
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 478 /
MinMax
Q0.1558 2.238
P(R) point13 490
R0 14.49
結果
D max: 14.5 / カーブのタイプ: merged / Standard: BSA
コメント: Use of SAXS to discriminate between different crystallographic dimers of the C-terminal construct of myomesin-1 containing two IG-like domains.
実験値StandardPorod
分子量45.87 kDa47 kDa-
体積--56 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I010070 10070
慣性半径, Rg 4.1 nm4 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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