[日本語] English
万見
- SASDA59: slp-B53 with Ca2+ (S-layer protein, Slp1) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDA59
試料slp-B53 with Ca2+
  • S-layer proteinS層 (protein), Slp1, Lysinibacillus sphaericus
機能・相同性S-layer homology domain / S-layer homology domain / S-layer homology (SLH) domain profile. / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Invasin/intimin cell-adhesion fragments / Immunoglobulin-like fold / Slp1
機能・相同性情報
生物種Lysinibacillus sphaericus (バクテリア)
引用ジャーナル: Eur Biophys J / 年: 2017
タイトル: Analysis of self-assembly of S-layer protein slp-B53 from Lysinibacillus sphaericus.
著者: Jun Liu / Sven Falke / Bjoern Drobot / Dominik Oberthuer / Alexey Kikhney / Tobias Guenther / Karim Fahmy / Dmitri Svergun / Christian Betzel / Johannes Raff /
要旨: The formation of stable and functional surface layers (S-layers) via self-assembly of surface-layer proteins on the cell surface is a dynamic and complex process. S-layers facilitate a number of ...The formation of stable and functional surface layers (S-layers) via self-assembly of surface-layer proteins on the cell surface is a dynamic and complex process. S-layers facilitate a number of important biological functions, e.g., providing protection and mediating selective exchange of molecules and thereby functioning as molecular sieves. Furthermore, S-layers selectively bind several metal ions including uranium, palladium, gold, and europium, some of them with high affinity. Most current research on surface layers focuses on investigating crystalline arrays of protein subunits in Archaea and bacteria. In this work, several complementary analytical techniques and methods have been applied to examine structure-function relationships and dynamics for assembly of S-layer protein slp-B53 from Lysinibacillus sphaericus: (1) The secondary structure of the S-layer protein was analyzed by circular dichroism spectroscopy; (2) Small-angle X-ray scattering was applied to gain insights into the three-dimensional structure in solution; (3) The interaction with bivalent cations was followed by differential scanning calorimetry; (4) The dynamics and time-dependent assembly of S-layers were followed by applying dynamic light scattering; (5) The two-dimensional structure of the paracrystalline S-layer lattice was examined by atomic force microscopy. The data obtained provide essential structural insights into the mechanism of S-layer self-assembly, particularly with respect to binding of bivalent cations, i.e., Mg and Ca. Furthermore, the results obtained highlight potential applications of S-layers in the fields of micromaterials and nanobiotechnology by providing engineered or individual symmetric thin protein layers, e.g., for protective, antimicrobial, or otherwise functionalized surfaces.
登録者
  • Al Kikhney (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
モデル

モデル #411
タイプ: dummy / ソフトウェア: (r5577) / ダミー原子の半径: 5.70 A / カイ2乗値: 1.465 / P-value: 0.000681
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #541
タイプ: atomic / ソフトウェア: (2.7.1) / 対称性: P1 / コメント: ~60% by volume / カイ2乗値: 2.37
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #542
タイプ: atomic / ソフトウェア: (sasrefmx) / 対称性: P2 / コメント: ~40% by volume / カイ2乗値: 2.37
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

-
試料

試料名称: slp-B53 with Ca2+ / 試料濃度: 1.00-7.50
バッファ名称: Water with Ca2+ / 組成: Ca2+
要素 #271名称: Slp1 / タイプ: protein / 記述: S-layer proteinS層 / 分子量: 116.01 / 分子数: 1 / 由来: Lysinibacillus sphaericus / 参照: UniProt: M4N8T6
配列: manqpkkykk fvataatatl vasaivpvas aagfsdvagn dhevainalv eagiingyad gtfkpnqsin rgqvvkllgr wleaqgqeip adwetkqrft dlpvtaeael vkyaalakda gvfagsngnl nhtqtmqrqq mavvlvraik eissvdlvad ykkagfvtei ...配列:
manqpkkykk fvataatatl vasaivpvas aagfsdvagn dhevainalv eagiingyad gtfkpnqsin rgqvvkllgr wleaqgqeip adwetkqrft dlpvtaeael vkyaalakda gvfagsngnl nhtqtmqrqq mavvlvraik eissvdlvad ykkagfvtei tdleaaysae qrnaivaley agitnvskfn passitrgqf asflhrtinn vmepeagvst vkainnttve vtfdtevdnv qalnflisdl evknaavkqt nkkvvvltta aqtadkeytv slgedkigtf kgiaavnptk vemvssatqg klgqqvtvka qvtvaegqsk agipvtfyvp gkndavypti tgeaftdeng vasysytrya agtdavtaya tgdrskfatg hvfwgvdtil aieevttgat innganktyk ivyknattgk peanktfnvs flenidvtsn klanatvngv avsqlsnasv vkaaqittds kgeatftvsg tnaevtpvvf eaeaivtsgs ttvtgysqky sasslqttaa kvkfgalqae ytidvtregg evaargvnng reykvtvkdk dgklakneii nvafnedldr vistetkayf idvdkddkqt isstpskisv ktndkgeatf vigsdkendy atpvawidin ssnakdgqld egepktiaqi shfqdayldg gavkaylapk fdksvtefkg netatfkasl vnqsgkdmpn tsiknvtyti fntgsndvqv ngqvispnrs ytvssetlks tdltvtsvng kttsvkviat gvakntdgkd yaftskeata kftsltdvgt qitadvvevn dkelvfagkd pislkdakfy niygaelvgv dafkddlvnn atyatgvvvt ftedkdgkka frvaragteg kvnvgalklt naditvassp attttaatas itltvgetlv innqsytyna gagtadanhy nslvdlagki sadsktggvk avvnagstgl dltgnakgen ftykigalta vstingvvgk davdqqitft fsaavnvkan dsvlingtva gtvasvsgsk vvvkiaqasa iptttaitaf tvngtvlksk ltnsdvtigs itlk

-
実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: slp-B53 with Ca / 測定日: 2015年6月2日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.027 4.8012
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 339 /
MinMax
Q0.111497 1.00452
P(R) point1 339
R0 28.12
結果
カーブのタイプ: single_conc / コメント: slp-B53 with Ca /
実験値Porod
分子量222 kDa380 kDa
体積-608.57 nm3

GuinierP(R)Guinier error
前方散乱 I014239.2 --
慣性半径, Rg 6.37 nm6.839 nm0.72

MinMax
D-28.12
Guinier point33 65

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る