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- SASDA35: SeZinT-SeZnuA complex (High-affinity zinc transporter periplasmic... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDA35
試料SeZinT-SeZnuA complex
  • High-affinity zinc transporter periplasmic component (protein), ZinT, Salmonella enterica subsp. enterica serovar Nchanga
  • Zinc/cadmium-binding protein (protein), SeZnuA, Salmonella enterica subsp. enterica serovar Enteritidis
機能・相同性: / :
機能・相同性情報
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Nchanga (サルモネラ菌)
Salmonella enterica subsp. enterica serovar Enteritidis (サルモネラ菌)
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta / 年: 2014
タイトル: The Salmonella enterica ZinT structure, zinc affinity and interaction with the high-affinity uptake protein ZnuA provide insight into the management of periplasmic zinc.
著者: Andrea Ilari / Flaminia Alaleona / Giancarlo Tria / Patrizia Petrarca / Andrea Battistoni / Carlotta Zamparelli / Daniela Verzili / Mattia Falconi / Emilia Chiancone /
要旨: BACKGROUND: In Gram-negative bacteria the ZnuABC transporter ensures adequate zinc import in Zn(II)-poor environments, like those encountered by pathogens within the infected host. Recently, the ...BACKGROUND: In Gram-negative bacteria the ZnuABC transporter ensures adequate zinc import in Zn(II)-poor environments, like those encountered by pathogens within the infected host. Recently, the metal-binding protein ZinT was suggested to operate as an accessory component of ZnuABC in periplasmic zinc recruitment. Since ZinT is known to form a ZinT-ZnuA complex in the presence of Zn(II) it was proposed to transfer Zn(II) to ZnuA. The present work was undertaken to test this claim.
手法: ZinT and its structural relationship with ZnuA have been characterized by multiple biophysical techniques (X-ray crystallography, SAXS, analytical ultracentrifugation, fluorescence spectroscopy).
RESULTS: The metal-free and metal-bound crystal structures of Salmonella enterica ZinT show one Zn(II) binding site and limited structural changes upon metal removal. Spectroscopic titrations with ...RESULTS: The metal-free and metal-bound crystal structures of Salmonella enterica ZinT show one Zn(II) binding site and limited structural changes upon metal removal. Spectroscopic titrations with Zn(II) yield a KD value of 22±2nM for ZinT, while those with ZnuA point to one high affinity (KD<20nM) and one low affinity Zn(II) binding site (KD in the micromolar range). Sedimentation velocity experiments established that Zn(II)-bound ZinT interacts with ZnuA, whereas apo-ZinT does not. The model of the ZinT-ZnuA complex derived from small angle X-ray scattering experiments points to a disposition that favors metal transfer as the metal binding cavities of the two proteins face each other.
CONCLUSIONS: ZinT acts as a Zn(II)-buffering protein that delivers Zn(II) to ZnuA.
GENERAL SIGNIFICANCE: Knowledge of the ZinT-ZnuA relationship is crucial for understanding bacterial Zn(II) uptake.
登録者
  • Giancarlo Tria (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #91
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.317904
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モデル #92
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 1.90 A
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試料

試料名称: SeZinT-SeZnuA complex / Sample MW: 56.49 kDa / 試料濃度: 0.17-5.00 / Entity id: 75 / 76
バッファ名称: 50 mM HEPES 50 mM KCl / 濃度: 50.00 mM / PK: 7 / pH: 7.5
コメント: 4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
組成: KCl 50.000 mM
要素 #75名称: ZinT / タイプ: protein
記述: High-affinity zinc transporter periplasmic component
分子量: 33.25 / 分子数: 1 / 由来: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Nchanga / 参照: UniProt: V2JZU2
配列: FAALSAALWG SATQAADAAV VASLKPLGFI ASAIADGVTD TQVLLPDGAS EHDYSLRPSD VKRLQGADLV VWVGPEMEAF MEKSVRNIPD NKQVTIAQLA DVKPLLMKGA DDDEDEHAHT GADEEKGDVH HHHGEYNMHL WLSPEIARAT AVAIHEKLVE LMPQSRAKLD ...配列:
FAALSAALWG SATQAADAAV VASLKPLGFI ASAIADGVTD TQVLLPDGAS EHDYSLRPSD VKRLQGADLV VWVGPEMEAF MEKSVRNIPD NKQVTIAQLA DVKPLLMKGA DDDEDEHAHT GADEEKGDVH HHHGEYNMHL WLSPEIARAT AVAIHEKLVE LMPQSRAKLD ANLKDFEAQL AATDKQVGNE LAPLKGKGYF VFHDAYGYYE KHYGLTPLGH FTVNPEIQPG AQRLHEIRTQ LVEQKATCVF AEPQFRPAVV EAVARGTSVR MGTLDPLGTN IKLGKTSYSA FLSQLANQYA SCLKGD
要素 #76名称: SeZnuA / タイプ: protein / 記述: Zinc/cadmium-binding protein / 分子量: 23.24 / 分子数: 1
由来: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Enteritidis
参照: UniProt: L6R5I5
配列: MLLVNSPAFA HGHHAHGAPM TEVEQKAAAG VFDDANVRDR ALTDWDGMWQ SVYPYLVSGE LDPVFRQKAK KDPEKTFEDI KAYYRKGYVT NVETIGIENG VIEFHRDNNV ASCKYNYAGY KILTYASGKK GVRYLFECKD ANSKAPKYVQ FSDHIIAPRK SAHFHIFMGN ...配列:
MLLVNSPAFA HGHHAHGAPM TEVEQKAAAG VFDDANVRDR ALTDWDGMWQ SVYPYLVSGE LDPVFRQKAK KDPEKTFEDI KAYYRKGYVT NVETIGIENG VIEFHRDNNV ASCKYNYAGY KILTYASGKK GVRYLFECKD ANSKAPKYVQ FSDHIIAPRK SAHFHIFMGN TSQQALLQEM ENWPTYYPYQ LKANEVVDEM LHH

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.93 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.43 mm
検出器名称: Pilatus 1M
スキャン
タイトル: SeZinT-SeZnuA / 測定日: 2013年5月9日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 4 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0499 3.6005
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 456 /
MinMax
Q0.2409 2.216
P(R) point45 500
R0 8.5
結果
カーブのタイプ: extrapolated / Standard: BSA /
実験値Porod
分子量43 kDa-
体積-55 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I045.55 45.524
慣性半径, Rg 2.5 nm2.5 nm

MinMax
D-8.5
Guinier point45 105

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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