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- PDB-9vin: Ternary complex of TNFR1-DD, TRADD-DD and RIPK1-DD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vin
タイトルTernary complex of TNFR1-DD, TRADD-DD and RIPK1-DD
要素
  • Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
  • Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
キーワードAPOPTOSIS / TNFR1 / RIPK1 / TRADD / Death domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / pulmonary valve development / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing / positive regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / death domain binding / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / aortic valve development / : ...: / pulmonary valve development / tumor necrosis factor receptor superfamily complex / ripoptosome assembly / positive regulation of miRNA processing / positive regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / death domain binding / ripoptosome assembly involved in necroptotic process / aortic valve development / : / negative regulation of extracellular matrix constituent secretion / tumor necrosis factor receptor activity / positive regulation of apoptotic process involved in morphogenesis / peptidyl-serine autophosphorylation / TNFs bind their physiological receptors / Defective RIPK1-mediated regulated necrosis / Microbial modulation of RIPK1-mediated regulated necrosis / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / tumor necrosis factor binding / ripoptosome / positive regulation of hair follicle development / TRIF-mediated programmed cell death / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / TNF signaling / programmed necrotic cell death / SARS-CoV-1-mediated effects on programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / T cell apoptotic process / positive regulation of macrophage differentiation / JUN kinase kinase kinase activity / necroptotic signaling pathway / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / regulation of establishment of endothelial barrier / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / death-inducing signaling complex / positive regulation of necroptotic process / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / negative regulation of necroptotic process / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / death receptor binding / positive regulation of programmed cell death / positive regulation of programmed necrotic cell death / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TNFR1-mediated ceramide production / RIPK1-mediated regulated necrosis / prostaglandin metabolic process / positive regulation of lipid metabolic process / TRP channels / Interleukin-10 signaling / necroptotic process / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / response to tumor necrosis factor / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / extrinsic apoptotic signaling pathway / canonical NF-kappaB signal transduction / signaling adaptor activity / positive regulation of interferon-beta production / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / : / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / positive regulation of interleukin-8 production / protein catabolic process / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / protein localization to plasma membrane / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Regulation of TNFR1 signaling / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of JNK cascade / Regulation of necroptotic cell death / cellular response to growth factor stimulus / negative regulation of inflammatory response / cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to tumor necrosis factor / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / kinase binding / cellular response to hydrogen peroxide / cytokine-mediated signaling pathway / positive regulation of tumor necrosis factor production / protein polyubiquitination / positive regulation of inflammatory response / Ovarian tumor domain proteases / protein autophosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / signaling receptor activity / response to oxidative stress / transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / RIP1, Death domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. ...TRADD, N-terminal / TRADD / TRADD, N-terminal domain superfamily / TRADD, N-terminal domain / Tumour necrosis factor receptor 1A / Tumor necrosis factor receptor 1A, N-terminal / Tumor necrosis factor receptor 1A, death domain / : / RIP1, Death domain / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / : / Death-like domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A / Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1 / Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Liu, J. / Han, Y. / Zhao, J. / Gao, J. / Yuan, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2026
タイトル: Electric dipole moment drives the dynamics of the TNFR1 complex I signalosome.
著者: Jianping Liu / Jing Zhao / Jiayang Gao / Kun Zhao / Yaoyao Han / Jing Yang / Zefei Li / Jianyu Ye / Ziyu Sun / Fengyi Wang / Xinyi Liu / Zekai Li / Siyu Ji / Bo Liu / Cong Liu / Yixiao Zhang ...著者: Jianping Liu / Jing Zhao / Jiayang Gao / Kun Zhao / Yaoyao Han / Jing Yang / Zefei Li / Jianyu Ye / Ziyu Sun / Fengyi Wang / Xinyi Liu / Zekai Li / Siyu Ji / Bo Liu / Cong Liu / Yixiao Zhang / Junying Yuan / James J Chou /
要旨: Dynamic assembly of the complex I signalosome mediated by three death domain (DD)-containing proteins-TNFR1, TRADD and RIPK1-is key for transmitting extracellular TNF stimuli to intracellular NF-κB ...Dynamic assembly of the complex I signalosome mediated by three death domain (DD)-containing proteins-TNFR1, TRADD and RIPK1-is key for transmitting extracellular TNF stimuli to intracellular NF-κB signalling in controlling 'live or die' cell fate. This signalling hub features the rapid recruitment of TRADD and RIPK1 after engagement of TNFR1 by TNF for the formation of complex I, followed by timed disassembly for transition into downstream signalling complexes, but the mechanism driving the dynamic reversibility of complex I remains unclear. Here we captured the assembly core of complex I and determined its cryo-electron microscopy structure, showing a pentameric fibre comprising 31 DDs, with a single layer of a TRADD-DD pentamer sandwiched between multiple layers of TNFR1-DD and RIPK1-DD homopentamers. Structural analysis revealed a strong opposing electric dipole moment (EDM) generated by RIPK1-DD oligomerization relative to that of TNFR1-DD and TRADD-DD. Structure-guided mutagenesis in TNFR1-TRADD-RIPK1 pentameric fibres altering the EDM without affecting DD oligomerization demonstrated the role and mechanism of EDM in driving the dynamic reversibility mediating the rapid assembly and disassembly of complex I. Our study demonstrates a role for long-range interactions mediated by protein EDMs in driving the assembly and disassembly of super-signalling complex I for promoting NF-κB signalling.
履歴
登録2025年6月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年4月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 2.02026年4月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
F: Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
N: Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
V: Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
W: Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein
i: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
j: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
k: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
l: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
m: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
n: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
o: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
p: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
q: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
r: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
s: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
t: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1
A: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
B: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
C: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
D: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
G: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
a: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
b: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
c: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
d: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
e: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
f: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
g: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
h: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form
u: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)411,67731
ポリマ－411,67731
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Tumor necrosis factor receptor type 1-associated DEATH domain protein / TNFR1-associated DEATH domain protein / TNFRSF1A-associated via death domain


分子量: 13234.913 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRADD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15628
#2: タンパク質
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 1 / Cell death protein RIP / Receptor-interacting protein 1 / RIP-1


分子量: 13242.945 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RIPK1, RIP, RIP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q13546, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: タンパク質
Tumor necrosis factor receptor superfamily member 1A, membrane form


分子量: 13334.171 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF1A, TNFAR, TNFR1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P19438
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Ternary complex of TNFR1-DD, TRADD-DD and RIPK1-DD / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株: BL21(DE3)
緩衝液pH: 7.5
詳細: 100 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl pH7.5, 1mM EDTA, 1mM DTT.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1100 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMTris (hydroxymethyl) aminomethane hydrochlorideTris-HCl1
31 mMEthylenediaminetetraacetic acidEDTA1
41 mMDithiothreitolDTT1
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.6.2粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.6.2CTF補正
7PHENIX1.20.1モデルフィッティング
9cryoSPARC4.6.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC4.6.2最終オイラー角割当
11cryoSPARC4.6.2分類
12cryoSPARC4.6.2３次元再構成
13PHENIX1.20.1モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 104838
3次元再構成解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68510 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Chain-ID: A / PDB chain-ID: A / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-ID
16AC5

6ac5

6AC51
21ICH

1ich

1ICH2
36ac0

6ac0

6ac03
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 57.34 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003124661
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.546133210
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03583656
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00514298
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.90523333

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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