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万見
- PDB-9tle: Structure of human prothrombinase with prothrombin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9tle
タイトルStructure of human prothrombinase with prothrombin
要素
  • (Coagulation factor V ...) x 2
  • Activated factor Xa heavy chain
  • Coagulation factor X
  • Prothrombin
キーワードBLOOD CLOTTING / prothrombinase / factor Va / factor Xa / prothrombin
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin K / coagulation factor Xa / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / : / COPII-mediated vesicle transport ...response to vitamin K / coagulation factor Xa / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / : / COPII-mediated vesicle transport / blood circulation / negative regulation of astrocyte differentiation / : / thrombospondin receptor activity / thrombin / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of proteolysis / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / : / Gamma-carboxylation of protein precursors / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / : / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / platelet alpha granule lumen / Regulation of Complement cascade / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Peptide ligand-binding receptors / growth factor activity / Post-translational protein phosphorylation / response to wounding / lipopolysaccharide binding / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / phospholipid binding / Golgi lumen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Platelet degranulation / heparin binding / extracellular vesicle / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Dengue Virus-Host Interactions / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood microparticle / extracellular matrix / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / receptor ligand activity / copper ion binding / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / calcium ion binding / proteolysis / : / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor 5/8-like / : / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : ...Coagulation factor 5/8-like / : / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Calcium-binding EGF-like domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / Cupredoxin / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Galactose-binding-like domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Coagulation factor X / Coagulation factor V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Faille, A. / Ustok, F.I. / Warren, A. / Huntingon, J.A.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
British Heart FoundationRG/16/9/32391 英国
British Heart FoundationPG/24/11721 英国
Cancer Research UKDRCNPG-Jun24/100002 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2026
タイトル: Prothrombinase processivity is conferred by substrate allostery.
著者: Fatma Işık Üstok / Alexandre Faille / Alan J Warren / James A Huntington /
要旨: The prothrombinase complex, comprised of factor (f) Xa and fVa, converts prothrombin to thrombin through sequential cleavage at two sites in a rapid and processive manner. The molecular basis of ...The prothrombinase complex, comprised of factor (f) Xa and fVa, converts prothrombin to thrombin through sequential cleavage at two sites in a rapid and processive manner. The molecular basis of prothrombin processing is an enzymatical mystery that to solve requires structural insight into how the substrate and intermediate bind to prothrombinase. Here we present two 3.1 Å cryo-EM structures of prothrombinase bound to prothrombin and to meizothrombin. The prothrombin complex revealed a surprising interaction between the end of the heavy chain of fVa with exosite I of prothrombin, accounting for 70% of the contact interface. Triggering of the zymogen-to-protease conformational change following cleavage at Arg320 alters all domain-domain and fVa interactions observed for prothrombin, and results in a large-scale rearrangement of meizothrombin that presents the second cleavage site (Arg271) for processing. Together, these structures reveal a remarkable enzymatic mechanism that requires the active participation of the substrate itself, and introduces a new paradigm of 'substrate allostery'.
履歴
登録2025年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02026年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年8月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Activated factor Xa heavy chain
L: Coagulation factor X
A: Coagulation factor V heavy chain
B: Coagulation factor V light chain
P: Prothrombin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,47914
ポリマ－263,1245
非ポリマー7,3559
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 HLP

#1: タンパク質 Activated factor Xa heavy chain


分子量: 28773.916 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F10 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742
#2: タンパク質 Coagulation factor X / Stuart factor / Stuart-Prower factor


分子量: 12182.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: M17 construct with 17 mutations enhancing affinity towards factor V, first 85 residues truncated, catalytic mutation S195A
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#5: タンパク質 Prothrombin / Coagulation factor II


分子量: 65370.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S195A mutation / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin

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Coagulation factor V ... , 2種, 2分子 AB

#3: タンパク質 Coagulation factor V heavy chain


分子量: 81514.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12259
#4: タンパク質 Coagulation factor V light chain


分子量: 75283.008 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12259

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糖 , 5種, 7分子

#6: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e6-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-2)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1883.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-2DManpa1-6DManpa1-2[DManpa1-6]DManpa1-6[DManpa1-3]DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,11,10/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e3-f1_e6-g1_g2-h1_g6-k1_h6-i1_i2-j1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpa1-3[DManpa1-6DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d6-e1_f6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#10: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 2種, 2分子

#11: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#12: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human prothrombinase in complex with prothrombin / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: HEK293
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 76039 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 121.78 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003818844
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.755325514
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05292814
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00563246
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.99852858

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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