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- PDB-9qfq: Cryo-EM structure of the cofilactin barbed end bound by AIP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qfq
タイトルCryo-EM structure of the cofilactin barbed end bound by AIP1
要素
  • Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
  • Cofilin-1
  • WD repeat-containing protein 1,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / cofilin / AIP1 / barbed end / filament / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity of follicular epithelium / regulation of actin filament depolymerization / regulation of oligodendrocyte differentiation / cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / MGMT-mediated DNA damage reversal / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping ...establishment of planar polarity of follicular epithelium / regulation of actin filament depolymerization / regulation of oligodendrocyte differentiation / cellular response to ether / cofilin-actin rod / positive regulation of protein localization to cell leading edge / positive regulation of establishment of cell polarity regulating cell shape / MGMT-mediated DNA damage reversal / negative regulation of unidimensional cell growth / positive regulation of barbed-end actin filament capping / neural fold formation / negative regulation of lamellipodium assembly / negative regulation of postsynaptic density organization / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / actin filament fragmentation / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of actin filament depolymerization / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of embryonic development / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of actin filament depolymerization / bBAF complex / neutrophil migration / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / cellular response to cytochalasin B / cortical cytoskeleton organization / npBAF complex / brahma complex / nBAF complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / regulation of transepithelial transport / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / actin filament severing / apical junction assembly / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / host-mediated activation of viral process / Gap junction degradation / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / protein localization to adherens junction / positive regulation of synaptic plasticity / Cell-extracellular matrix interactions / regulation of dendritic spine morphogenesis / establishment of spindle localization / dense body / negative regulation of cell adhesion / DNA alkylation repair / Folding of actin by CCT/TriC / Tat protein binding / regulation of ventricular cardiac muscle cell membrane repolarization / negative regulation of cell motility / actin filament depolymerization / postsynaptic actin cytoskeleton / RHO GTPases Activate ROCKs / RSC-type complex / negative regulation of cell size / Regulation of CDH1 Function / cellular response to interleukin-6 / neutrophil mediated immunity / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / podosome / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / regulation of cell morphogenesis / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / locomotion / negative regulation of dendritic spine maintenance / apical protein localization / cell projection organization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / platelet formation / Interaction between L1 and Ankyrins / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / tight junction / positive regulation of cell motility / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / neural crest cell migration / sarcomere organization / apical junction complex / cortical actin cytoskeleton / phosphatidylinositol bisphosphate binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / positive regulation of double-strand break repair / maintenance of blood-brain barrier / establishment of cell polarity / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / positive regulation of dendritic spine development
類似検索 - 分子機能
Nitrous oxide reductase, N-terminal / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / ADF/Cofilin ...Nitrous oxide reductase, N-terminal / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / ADF/Cofilin / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / WD repeat-containing protein 1 / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Cofilin-1 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Oosterheert, W. / Boiero Sanders, M. / Hofnagel, O. / Bieling, P. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: Choreography of rapid actin filament disassembly by coronin, cofilin, and AIP1.
著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Oliver Hofnagel / Peter Bieling / Stefan Raunser /
要旨: Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting ...Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting protein 1 (AIP1) act in synergy to promote rapid F-actin network disassembly, but the underlying mechanisms have remained elusive. Here, using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we uncover the concerted molecular actions of coronin, cofilin, and AIP1 that lead to actin filament aging and severing. We find that the cooperative binding of coronin allosterically promotes inorganic phosphate release from F-actin and induces filament undertwisting, thereby priming the filament for cofilin binding. Cofilin then displaces coronin from the filament via a strand-restricted cooperative binding mechanism. The resulting cofilactin serves as a high-affinity platform for AIP1, which induces severing by acting as a clamp that disrupts inter-subunit filament contacts. In this "molecular squeezing" mechanism, AIP1 and not cofilin is responsible for filament severing. Our work redefines the role of key disassembly factors in actin dynamics.
履歴
登録2025年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年12月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
F: Cofilin-1
G: Cofilin-1
H: Cofilin-1
I: Cofilin-1
J: Cofilin-1
P: WD repeat-containing protein 1,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
A: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
B: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
C: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
D: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
E: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)389,84321
ポリマ－387,58611
非ポリマー2,25810
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Cofilin-1 / 18 kDa phosphoprotein / p18 / Cofilin / non-muscle isoform


分子量: 18532.531 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFL1, CFL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P23528
#2: タンパク質 WD repeat-containing protein 1,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Actin-interacting protein 1 / AIP1 / NORI-1 / 6-O-methylguanine-DNA methyltransferase / MGMT / O-6- ...Actin-interacting protein 1 / AIP1 / NORI-1 / 6-O-methylguanine-DNA methyltransferase / MGMT / O-6-methylguanine-DNA-alkyltransferase


分子量: 86760.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Human Actin interacting protein-1 (AIP1) with a C-terminal SNAP tag,Human Actin interacting protein-1 (AIP1) with a C-terminal SNAP tag
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR1, MGMT / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tnao38 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: O75083, UniProt: P16455, methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
#3: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed


分子量: 41632.422 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: actin filament / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tnao38 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60709
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Cofilactin barbed end bound by AIP1COMPLEXBarbed end of the actin filament fully decorated by Cofilin-1 and bound by AIP1#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Actin filamentCOMPLEX#31RECOMBINANT
3Cofilin-1COMPLEX#11RECOMBINANT
4AIP1COMPLEX#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22NO
31NO
44
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
44Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
22Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
33Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)469008
44Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7.1
詳細: 1xKMEH (10 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 0.5 mM TCEP, 0.015% Tween20)
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
110 mMHEPES1
2100 mMpotassium chloride1
32 mMmagnesium chloride1
41 mMEGTA1
50.5 mMTCEP1
60.015 % (v/v)Tween201
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 71.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 23082
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 15 eV
球面収差補正装置: Data were collected using a 300 kV Titan Krios G2 microscope (Thermo Fisher Scientific) equipped with an in-column Cs corrector

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO1.9粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.4CTF補正Patch CTF
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
8Coot0.9.8.1モデルフィッティング
10cryoSPARC4.4初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.4最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.4分類
13cryoSPARC4.4３次元再構成
14PHENIX1.21rc1_5015モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3916837
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 127213 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Phenix real space refinement
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
19QFJ

9qfj

19QFJ1PDBexperimental model
21O750832AlphaFoldin silico model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 71.45 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002225607
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.466534649
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04193869
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00314402
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.80373465

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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