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- PDB-9qfb: Cryo-EM structure of the fully Coronin-1B-decorated actin filamen... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9qfb
タイトルCryo-EM structure of the fully Coronin-1B-decorated actin filament in the ADP state.
要素
  • Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
  • Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / actin / coronin / filament / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament branching / protein localization to cell leading edge / MGMT-mediated DNA damage reversal / Arp2/3 complex binding / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation ...actin filament branching / protein localization to cell leading edge / MGMT-mediated DNA damage reversal / Arp2/3 complex binding / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / negative regulation of smooth muscle cell chemotaxis / positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / GBAF complex / endothelial cell chemotaxis / negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / DNA-methyltransferase activity / brahma complex / cellular response to cytochalasin B / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / npBAF complex / nBAF complex / regulation of transepithelial transport / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / morphogenesis of a polarized epithelium / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / ruffle organization / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / Gap junction degradation / protein localization to adherens junction / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / Cell-extracellular matrix interactions / regulation of G0 to G1 transition / dense body / RSC-type complex / Folding of actin by CCT/TriC / Tat protein binding / postsynaptic actin cytoskeleton / Regulation of CDH1 Function / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / Adherens junctions interactions / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / regulation of nucleotide-excision repair / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / tight junction / SWI/SNF complex / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Interaction between L1 and Ankyrins / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of stem cell population maintenance / NuA4 histone acetyltransferase complex / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / positive regulation of double-strand break repair / Recycling pathway of L1 / cell leading edge / cortical cytoskeleton / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / establishment or maintenance of cell polarity / nitric-oxide synthase binding / brush border / actin filament bundle assembly / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / kinesin binding / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / regulation of protein localization to plasma membrane / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / axonogenesis / cytoskeleton organization / stress fiber / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / actin filament organization / methyltransferase activity / wound healing / cell periphery / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1899 / Coronin / Domain of unknown function (DUF1899) / Type of WD40 repeat / DUF1899 / DUF1900 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site ...Domain of unknown function DUF1899 / Coronin / Domain of unknown function (DUF1899) / Type of WD40 repeat / DUF1899 / DUF1900 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Actin, cytoplasmic 1 / Coronin-1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.74 Å
データ登録者Oosterheert, W. / Boiero Sanders, M. / Hofnagel, O. / Bieling, P. / Raunser, S.
資金援助 ドイツ, European Union, 4件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
Alexander von Humboldt Foundation ドイツ
German Research Foundation (DFG)BI 1998/2-1 ドイツ
European Research Council (ERC)856118European Union
引用ジャーナル: Cell / 年: 2025
タイトル: Choreography of rapid actin filament disassembly by coronin, cofilin, and AIP1.
著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Oliver Hofnagel / Peter Bieling / Stefan Raunser /
要旨: Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting ...Rapid remodeling of actin filament (F-actin) networks is essential for the movement and morphogenesis of eukaryotic cells. The conserved actin-binding proteins coronin, cofilin, and actin-interacting protein 1 (AIP1) act in synergy to promote rapid F-actin network disassembly, but the underlying mechanisms have remained elusive. Here, using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we uncover the concerted molecular actions of coronin, cofilin, and AIP1 that lead to actin filament aging and severing. We find that the cooperative binding of coronin allosterically promotes inorganic phosphate release from F-actin and induces filament undertwisting, thereby priming the filament for cofilin binding. Cofilin then displaces coronin from the filament via a strand-restricted cooperative binding mechanism. The resulting cofilactin serves as a high-affinity platform for AIP1, which induces severing by acting as a clamp that disrupts inter-subunit filament contacts. In this "molecular squeezing" mechanism, AIP1 and not cofilin is responsible for filament severing. Our work redefines the role of key disassembly factors in actin dynamics.
履歴
登録2025年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年12月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
B: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
C: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
D: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
E: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
F: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
G: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
H: Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
I: Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
J: Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
K: Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
L: Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
M: Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
N: Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)818,10428
ポリマ－814,94414
非ポリマー3,16114
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed


分子量: 41632.422 Da / 分子数: 7 / 変異: C272A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Actin filament. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTB / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tnao38 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P60709
#2: タンパク質
Coronin-1B,Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Coronin-2 / 6-O-methylguanine-DNA methyltransferase / MGMT / O-6-methylguanine-DNA-alkyltransferase


分子量: 74788.086 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-terminal SNAP-tag.,C-terminal SNAP-tag. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CORO1B, MGMT / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tnao38 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q9BR76, UniProt: P16455, methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細 (eV)
1Beta-actin filament fully decorated by Coronin-1B.COMPLEX#1-#20RECOMBINANT
2Actin filamentCOMPLEX#11RECOMBINANTAssembled as a double stranded helix of beta-actin subunits.
3Coronin-1BCOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22
33
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Homo sapiens (ヒト)9606
32Homo sapiens (ヒト)9606
43Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
21Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111BTI-Tnao38
32Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111BTI-Tnao38
43Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111BTI-Tnao38
緩衝液pH: 7.1
詳細: 1xKMEH (10 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 0.5 mM TCEP, 0.01% Tween20).
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mMHEPES1
2100 mMpotassium chlorideKCl1
32 mMmagnesium chlorideMgCl21
41 mMEGTA1
50.5 mMTCEP1
60.01 % (v/v)Tween201
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 0.01 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 65.8 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 14055
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 15 eV
球面収差補正装置: The used Titan Krios G2 microscope contains an in-column Cs corrector.

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細 (eV)
1cryoSPARC4.4粒子像選択Filament tracer
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.4CTF補正Patch CTF
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
10cryoSPARC4.4初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.4最終オイラー角割当
12cryoSPARC4.4分類
13cryoSPARC4.4３次元再構成Helical Refinement
14PHENIX1.21rc1_5015モデル精密化
CTF補正詳細: Patch CTF / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -163.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.4 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 10071093
3次元再構成解像度: 2.74 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 190940 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Phenix real space refinement.
原子モデル構築PDB-ID: 9QF2

9qf2


Accession code: 9QF2 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 81.14 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001542826
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.436758184
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04296447
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00337504
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.85885859

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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