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- PDB-9ooo: Human delta 2 receptor with R710W Cerebellar Ataxia mutation in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ooo
タイトルHuman delta 2 receptor with R710W Cerebellar Ataxia mutation in the apo closed state
要素Glutamate receptor ionotropic, delta-2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Ligand-gated ion channel / ion channel / neurotransmitter receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic protein complex / cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / excitatory synapse assembly / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / glutamate receptor activity / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion / glutamate receptor signaling pathway ...trans-synaptic protein complex / cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / excitatory synapse assembly / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / glutamate receptor activity / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion / glutamate receptor signaling pathway / regulation of neuron projection development / parallel fiber to Purkinje cell synapse / AMPA glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / prepulse inhibition / regulation of presynapse assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / regulation of neuron apoptotic process / PDZ domain binding / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / intracellular protein localization / scaffold protein binding / dendritic spine / synapse / glutamatergic synapse / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, delta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Wang, H. / Ahmed, F. / Khau, J. / Mondal, A.K. / Twomey, E.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM154904 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Delta-type glutamate receptors are ligand-gated ion channels.
著者: Haobo Wang / Fairine Ahmed / Jeffrey Khau / Anish Kumar Mondal / Edward C Twomey /
要旨: Delta-type ionotropic glutamate receptors (iGluRs, also known as GluDs) are members of the iGluR ligand-gated ion channel family, yet their function remains unknown. Although GluDs are widely ...Delta-type ionotropic glutamate receptors (iGluRs, also known as GluDs) are members of the iGluR ligand-gated ion channel family, yet their function remains unknown. Although GluDs are widely expressed in the brain, have key roles in synaptic organization, and harbour disease-linked mutations, whether they retain iGluR-like channel function is debated as currents have not been directly observed. Here we define GluDs as ligand-gated ion channels that are tightly regulated in cellular contexts by purifying human GluD2 (hGluD2) and directly characterizing its structure and function using cryo-electron microscopy and bilayer recordings. We show that hGluD2 is activated by D-serine and GABA (γ-aminobutyric acid), with augmented activation at physiological temperatures. We reveal that hGluD2 contains an ion channel directly coupled to clamshell-like ligand-binding domains, which are coordinated by the amino-terminal domain above the ion channel. Ligand binding triggers channel opening via an asymmetric mechanism, and a cerebellar ataxia point mutation in the ligand-binding domain rearranges the receptor architecture and induces leak currents. Our findings demonstrate that GluDs possess the intrinsic biophysical properties of ligand-gated ion channels, reconciling prior conflicting observations to establish a framework for understanding their cellular regulation and for developing therapies targeting GluD2.
履歴
登録2025年5月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月24日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.22025年12月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, delta-2
B: Glutamate receptor ionotropic, delta-2
C: Glutamate receptor ionotropic, delta-2
D: Glutamate receptor ionotropic, delta-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)377,2664
ポリマ－377,2664
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor ionotropic, delta-2 / GluD2 / GluR delta-2 subunit


分子量: 94316.406 Da / 分子数: 4 / 変異: R710W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRID2, GLURD2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43424
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Delta-2 Receptor with the R710W cerebellar ataxia mutation
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21.1_5286 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 153060 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.68 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00227080
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65936728
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.123640
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0444092
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0084720

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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