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万見
- EMDB-70667: Human delta 2 receptor with R710W Cerebellar Ataxia mutation in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-70667
タイトルHuman delta 2 receptor with R710W Cerebellar Ataxia mutation in the apo closed state
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: Human Delta-2 Receptor with the R710W cerebellar ataxia mutation
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, delta-2
キーワードLigand-gated ion channel / ion channel / neurotransmitter receptor / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic protein complex / cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / excitatory synapse assembly / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / glutamate receptor activity / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion / glutamate receptor signaling pathway ...trans-synaptic protein complex / cerebellar granule cell differentiation / positive regulation of long-term synaptic depression / excitatory synapse assembly / synaptic signaling via neuropeptide / regulation of postsynaptic density assembly / glutamate receptor activity / positive regulation of synapse assembly / heterophilic cell-cell adhesion / glutamate receptor signaling pathway / parallel fiber to Purkinje cell synapse / regulation of neuron projection development / AMPA glutamate receptor activity / regulation of neuron apoptotic process / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / regulation of presynapse assembly / prepulse inhibition / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / intracellular protein localization / scaffold protein binding / dendritic spine / synapse / glutamatergic synapse / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor ionotropic, delta-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.68 Å
データ登録者Wang H / Ahmed F / Khau J / Mondal AK / Twomey EC
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM154904 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Delta-type glutamate receptors are ligand-gated ion channels.
著者: Haobo Wang / Fairine Ahmed / Jeffrey Khau / Anish Kumar Mondal / Edward C Twomey /
要旨: Delta-type ionotropic glutamate receptors (iGluRs), or GluDs, are members of the iGluR ligand-gated ion channel family, yet their function remains enigmatic. Although GluDs are widely expressed in ...Delta-type ionotropic glutamate receptors (iGluRs), or GluDs, are members of the iGluR ligand-gated ion channel family, yet their function remains enigmatic. Although GluDs are widely expressed in the brain, play key roles in synaptic organization, and harbor disease-linked mutations, whether they retain iGluR-like channel function is debated as currents have not been directly observed. Here, we define GluDs as ligand-gated ion channels that are tightly regulated in cellular contexts by purifying human GluD2 (hGluD2) and directly characterizing its structure and function using cryo-electron microscopy (cryoEM) and bilayer recordings. We show that hGluD2 is activated by D-serine and γ-aminobutyric acid (GABA), with augmented activation at physiological temperatures. We reveal that hGluD2 contains an ion channel directly coupled to clamshell-like ligand-binding domains (LBDs), which are coordinated by the amino terminal domain (ATD) above the ion channel. Ligand binding triggers channel opening via an asymmetric mechanism, and a cerebellar ataxia point mutation in the LBD rearranges the receptor architecture and induces leak currents. Our findings demonstrate that GluDs possess the intrinsic biophysical properties of ligand-gated ion channels, reconciling prior conflicting observations to establish a framework for understanding their cellular regulation and for developing therapies targeting GluD2.
履歴
登録2025年5月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月24日-
マップ公開2025年9月24日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_70667.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_70667.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
投影像・断面図

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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.59 Å/pix.
x 256 pix.
= 407.04 Å		1.59 Å/pix.
x 256 pix.
= 407.04 Å		1.59 Å/pix.
x 256 pix.
= 407.04 Å

表面

投影像

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断面 (1/2)

断面 (2/3)

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.59 Å
密度

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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-1.5809803 - 2.4493585
平均 (標準偏差)-0.0010339455 (±0.034240607)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 407.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_70667_additional_1.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map a

ファイルemd_70667_half_map_1.map
注釈half map a
投影像・断面図
軸ZYX

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断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map b

ファイルemd_70667_half_map_2.map
注釈half map b
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Delta-2 Receptor with the R710W cerebellar ataxia mutation

全体名称: Human Delta-2 Receptor with the R710W cerebellar ataxia mutation
要素
  • 複合体: Human Delta-2 Receptor with the R710W cerebellar ataxia mutation
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor ionotropic, delta-2

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超分子 #1: Human Delta-2 Receptor with the R710W cerebellar ataxia mutation

超分子名称: Human Delta-2 Receptor with the R710W cerebellar ataxia mutation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Glutamate receptor ionotropic, delta-2

分子名称: Glutamate receptor ionotropic, delta-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 94.316406 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: IHIGAIFDES AKKDDEVFRT AVGDLNQNEE ILQTEKITFS VTFVDGNNPF QAVQEACELM NQGILALVSS IGCTSAGSLQ SLADAMHIP HLFIQRSTAG TPRSGCGLTR SNRNDDYTLS VRPPVYLHDV ILRVVTEYAW QKFIIFYDSE YDIRGIQEFL D KVSQQGMD ...文字列:
IHIGAIFDES AKKDDEVFRT AVGDLNQNEE ILQTEKITFS VTFVDGNNPF QAVQEACELM NQGILALVSS IGCTSAGSLQ SLADAMHIP HLFIQRSTAG TPRSGCGLTR SNRNDDYTLS VRPPVYLHDV ILRVVTEYAW QKFIIFYDSE YDIRGIQEFL D KVSQQGMD VALQKVENNI NKMITTLFDT MRIEELNRYR DTLRRAILVM NPATAKSFIT EVVETNLVAF DCHWIIINEE IN DVDVQEL VRRSIGRLTI IRQTFPVPQN ISQRCFRGNH RISSTLCDPK DPFAQNMEIS NLYIYDTVLL LANAFHKKLE DRK WHSMAS LSCIRKNSKP WQGGRSMLET IKKGGVSGLT GELEFGENGG NPNVHFEILG TNYGEELGRG VRKLGCWNPV TGLN GSLTD KKLENNMRGV VLRVVTVLEE PFVMVSENVL GKPKKYQGFS IDVLDALSNY LGFNYEIYVA PDHKYGSPQE DGTWN GLVG ELVFKRADIG ISALTITPDR ENVVDFTTRY MDYSVGVLLR RAEKTVDMFA CLAPFDLSLW ACIAGTVLLV GLLVYL LNW LNPPRLQMGS MTSTTLYNSM WFVYGSFVQQ GGEVPYTTLA TRMMMGAWWL FALIVISSYT ANLAAFLTIT RIESSIQ SL QDLSKQTEIP YGTVLDSAVY EHVRMKGLNP FERDSMYSQM WWMINRSNGS ENNVLESQAG IQKVKYGNYA FVWDAAVL E YVAINDPDCS FYTIGNTVAD RGYGIALQHG SPYRDVFSQR ILELQQNGDM DILKHKWWPK NGQCDLYSSV DTKQKGGAL DIKSFAGVFC ILAAGIVLSC FIAMLETWWN KRKGSR

UniProtKB: Glutamate receptor ionotropic, delta-2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.68 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 153060
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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