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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9ntm | |||||||||
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タイトル | SPEF1 bound to 14-pf microtubule | |||||||||
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![]() | PROTEIN BINDING / microtubules / spef1 / seam | |||||||||
機能・相同性 | ![]() axonemal central apparatus / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / axonemal central apparatus assembly / 9+2 motile cilium / cilium movement / ciliary tip / negative regulation of microtubule depolymerization / filopodium assembly / microtubule bundle formation / lamellipodium assembly ...axonemal central apparatus / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / axonemal central apparatus assembly / 9+2 motile cilium / cilium movement / ciliary tip / negative regulation of microtubule depolymerization / filopodium assembly / microtubule bundle formation / lamellipodium assembly / regulation of cytoskeleton organization / microvillus / host cell membrane / axoneme / microtubule-based process / stress fiber / cytoplasmic microtubule / cellular response to interleukin-4 / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / filopodium / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / cell migration / mitotic cell cycle / lamellipodium / double-stranded RNA binding / actin binding / microtubule cytoskeleton / basolateral plasma membrane / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / apical plasma membrane / GTPase activity / ubiquitin protein ligase binding / viral envelope / symbiont entry into host cell / GTP binding / virion attachment to host cell / virion membrane / metal ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å | |||||||||
![]() | Legal, T. / Bui, K.H. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the ciliary tip central pair reveals the unique role of the microtubule-seam binding protein SPEF1. 著者: Thibault Legal / Ewa Joachimiak / Mireya Parra / Wang Peng / Amanda Tam / Corbin Black / Mayukh Guha / Chau Anh Nguyen / Avrin Ghanaeian / Melissa Valente-Paterno / Gary Brouhard / Jacek ...著者: Thibault Legal / Ewa Joachimiak / Mireya Parra / Wang Peng / Amanda Tam / Corbin Black / Mayukh Guha / Chau Anh Nguyen / Avrin Ghanaeian / Melissa Valente-Paterno / Gary Brouhard / Jacek Gaertig / Dorota Wloga / Khanh Huy Bui / ![]() ![]() ![]() 要旨: Motile cilia are unique organelles with the ability to move autonomously. The force generated by beating cilia propels cells and moves fluids. The ciliary skeleton is made of peripheral doublet ...Motile cilia are unique organelles with the ability to move autonomously. The force generated by beating cilia propels cells and moves fluids. The ciliary skeleton is made of peripheral doublet microtubules and a central pair (CP) with a distinct structure at the tip. In this study, we present a high-resolution structure of the CP in the ciliary tip of the ciliate Tetrahymena thermophila and identify several tip proteins that bind and form unique patterns on both microtubules of the tip CP. Two of those proteins that contain tubulin polymerization-promoting protein (TPPP)-like domains, TLP1 and TLP2, bind to high curvature regions of the microtubule. TLP2, which contains two TPPP-like domains, is an unusually long protein that wraps laterally around half a microtubule and forms the bridge between the two microtubules. Moreover, we found that the conserved protein SPEF1 binds to both microtubule seams and crosslinked the two microtubules. In vitro, human SPEF1 binds to the microtubule seam as visualized by cryoelectron tomography and subtomogram averaging. Single-molecule microtubule dynamics assays indicate that SPEF1 stabilizes microtubules in vitro. Together, these data show that the proteins in the tip CP maintain stable microtubule structures and play important roles in maintaining the integrity of the axoneme. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 6.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 9.7 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 10.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 1 MB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 1.5 MB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 49760MC ![]() 9nw3C ![]() 9ot2C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 3種, 89分子 1A1B1C1D1EAAACAEBABCBECACCCEDADCDEEAECEEFAFCFEGAGCGEHAHCHEIA...
#1: タンパク質 | 分子量: 44324.262 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SPEF1, C20orf28, G, GFP / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 50204.445 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 49983.824 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 4種, 168分子 






#4: 化合物 | ChemComp-GTP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / #6: 化合物 | ChemComp-GDP / #7: 化合物 | ChemComp-TA1 / |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: サブトモグラム平均法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: 14-protofilament microtubule bound by SPEF1 CH-domain タイプ: COMPLEX / Entity ID: #2-#3, #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES | ||||||||||||
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分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||
緩衝液 | pH: 6.8 | ||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2000 nm |
撮影 | 電子線照射量: 4 e/Å2 / Avg electron dose per subtomogram: 164 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
3次元再構成 | 解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 9625 / 対称性のタイプ: POINT |
EM volume selection | Num. of tomograms: 58 / Num. of volumes extracted: 20342 |