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- PDB-9ge4: CryoEM structure of the human INO80 core- H2A.Z nucleosome complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ge4
タイトルCryoEM structure of the human INO80 core- H2A.Z nucleosome complex
要素
  • (Histone H2A.Z) x 2
  • (Nucleosome DNA strand ...) x 2
  • Histone H2B type 2-E
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードDNA / Homo sapiens / Nucleosome
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / heterochromatin / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine ...nucleosomal DNA binding / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of megakaryocyte differentiation / heterochromatin / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Inhibition of DNA recombination at telomere / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / cellular response to estradiol stimulus / Transcriptional regulation by small RNAs / euchromatin / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / HDMs demethylate histones / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / chromatin DNA binding / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Meiotic recombination / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / RMTs methylate histone arginines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / heterochromatin formation / nucleosome / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / defense response to Gram-positive bacterium / Ub-specific processing proteases / cadherin binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A ...: / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Histone H2A.Z / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2B type 2-E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.52 Å
データ登録者Aggarwal, P. / Sharma, M. / Hopfner, K.P.
資金援助European Union, ドイツ, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)833613 INO3DEuropean Union
German Research Foundation (DFG)HO 2489/9-1 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Recognition and remodelling of nucleosomes and hexasomes by the human INO80 complex
著者: Aggarwal, P. / Sharma, M. / Hopfner, K.P.
履歴
登録2024年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月20日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Nucleosome DNA strand 1 (152-MER)
L: Nucleosome DNA strand 2 (152-MER)
M: Histone H3.1
N: Histone H4
O: Histone H2A.Z
P: Histone H2B type 2-E
Q: Histone H3.1
R: Histone H4
S: Histone H2A.Z
T: Histone H2B type 2-E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,77910
ポリマ－201,77910
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Nucleosome DNA strand ... , 2種, 2分子 KL

#1: DNA鎖 Nucleosome DNA strand 1 (152-MER)


分子量: 47121.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: DNA鎖 Nucleosome DNA strand 2 (152-MER)


分子量: 46715.758 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
タンパク質 , 5種, 8分子 MQNROPTS

#3: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#5: タンパク質 Histone H2A.Z / H2A/z


分子量: 13450.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AZ1, H2AFZ, H2AZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S5
#6: タンパク質 Histone H2B type 2-E / H2B-clustered histone 21 / Histone H2B-GL105 / Histone H2B.q / H2B/q


分子量: 13820.045 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC21, H2BFQ, HIST2H2BE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16778
#7: タンパク質 Histone H2A.Z / H2A/z


分子量: 13450.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2AZ1, H2AFZ, H2AZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C0S5

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human INO80 remodeller with H2A.Z containing nucleosomesCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Histone OctamerCOMPLEX#3-#71RECOMBINANT
3Synthetic deoxyribonucleic acidCOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22NO
33NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
32Escherichia coli (大腸菌)562
43synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
130 mM2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acidHEPES1
250 mMSodium ChlorideNaCl1
30.5 mMDithiothreitolDTT1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Negative Polarity / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2900 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.5.3粒子像選択Blob Picker
4cryoSPARC4.5.3CTF補正Patch CTF Estimation
7Coot0.9.8.93モデルフィッティング
8ISOLDE1.8モデルフィッティング
10cryoSPARC4.5.3初期オイラー角割当
11cryoSPARC4.5.3最終オイラー角割当
14REFMAC5.8.0425モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 12419217
詳細: Minimum particle diameter (A) = 120 Maximum particle diameter (A) = 240
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.52 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 94892 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
精密化解像度: 3.52→3.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / SU B: 23.588 / SU ML: 0.332 / ESU R: 0.542
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.29669 --
obs0.29669 95668 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 134.964 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 12125
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0090.01112961
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.0169473
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.9751.82618805
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.6641.69921972
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg8.515740
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg8.407576
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.5101141
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0920.22142
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0160.0210719
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.022507
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it16.8417.8122984
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other16.8417.8122984
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it26.31513.9773716
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other26.31213.9793717
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it23.46815.5939977
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other23.46715.5939978
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other37.91628.07515090
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined50.065160.4848314
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other50.065160.4848313
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.694 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.32 7003 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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