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万見
- PDB-9b63: GluA2 flip Q in complex with TARPgamma2 at pH5, consensus structu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b63
タイトルGluA2 flip Q in complex with TARPgamma2 at pH5, consensus structure of TMD-TARPgamma2
要素
  • Isoform Flip of Glutamate receptor 2
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AMPA receptor / ionotropic glutamate receptor / ion channel / auxiliary subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor activity / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization ...Presynaptic depolarization and calcium channel opening / LGI-ADAM interactions / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor activity / Trafficking of AMPA receptors / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / cerebellar mossy fiber / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / regulation of AMPA receptor activity / neurotransmitter receptor internalization / channel regulator activity / membrane hyperpolarization / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / protein targeting to membrane / nervous system process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / voltage-gated calcium channel complex / neuromuscular junction development / spine synapse / dendritic spine neck / ligand-gated monoatomic cation channel activity / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / transmission of nerve impulse / AMPA glutamate receptor activity / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / membrane depolarization / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / voltage-gated calcium channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate-gated calcium ion channel activity / positive regulation of synaptic transmission / glutamate receptor binding / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / presynaptic active zone membrane / response to fungicide / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic membrane / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / regulation of membrane potential / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / receptor internalization / terminal bouton / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion / synaptic vesicle / presynapse / presynaptic membrane / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel ...Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Nakagawa, T. / Greger, I.H.
資金援助 米国, 英国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R01MH123474 米国
UK Research and Innovation (UKRI)MC_U105174197 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/N002113/1 英国
Wellcome Trust223194/Z/21/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Proton-triggered rearrangement of the AMPA receptor N-terminal domains impacts receptor kinetics and synaptic localization
著者: Ivica, J. / Kejzar, N. / Ho, H. / Stockwell, I. / Kuchtiak, V. / Scrutton, A.M. / Nakagawa, T. / Greger, I.H.
履歴
登録2024年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
F: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
C: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
B: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
A: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
D: Isoform Flip of Glutamate receptor 2
E: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
G: Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)542,2258
ポリマ－542,2258
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-2 subunit / Stargazin / Transmembrane AMPAR regulatory ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-2 subunit / Stargazin / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-2 / TARP gamma-2


分子量: 35938.746 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cacng2, Stg / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O88602
#2: タンパク質
Isoform Flip of Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 99617.492 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: A FLAG epitope tag is inserted near the C-terminus / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / 細胞株 (発現宿主): HEK / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluA2 (flip-Q isoform) in complex with TARPgamma2 at 4:4 stoichiometry
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.5 MDa / 実験値: NO
緩衝液pH: 8
詳細: Tris adjusted to pH 8 using HCl. 4 micro litter of protein in buffer was mixed with 1 micro litter of 50mM citric acid buffer (the 50mM citric acid buffer was prepared by diluting 0.5M citric ...詳細: Tris adjusted to pH 8 using HCl. 4 micro litter of protein in buffer was mixed with 1 micro litter of 50mM citric acid buffer (the 50mM citric acid buffer was prepared by diluting 0.5M citric acid/sodium citrate buffer at pH4.0) immediately before applying the sample to the grid.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1150 mMsodium chlorideNaCl1
220 mMTris1
30.03 %GDN1
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 55.6 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 19684

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION4粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
10RELION4初期オイラー角割当
11RELION4最終オイラー角割当
12RELION4分類
13RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択詳細: Relion Autopick
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.76 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 813615 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
18FQF

8fqf

18FQF1PDBexperimental model
28FQG

8fqg

18FQG2PDBexperimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00210723
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.46214527
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.1821437
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0341646
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031772

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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