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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8rv2 | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the formin INF2 bound to the barbed end of F-actin. | ||||||||||||
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機能・相同性 | ![]() cytoskeletal motor activator activity / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Oosterheert, W. / Boiero Sanders, M. / Funk, J. / Prumbaum, D. / Raunser, S. / Bieling, P. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Molecular mechanism of actin filament elongation by formins. 著者: Wout Oosterheert / Micaela Boiero Sanders / Johanna Funk / Daniel Prumbaum / Stefan Raunser / Peter Bieling / ![]() 要旨: Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action ...Formins control the assembly of actin filaments (F-actin) that drive cell morphogenesis and motility in eukaryotes. However, their molecular interaction with F-actin and their mechanism of action remain unclear. In this work, we present high-resolution cryo-electron microscopy structures of F-actin barbed ends bound by three distinct formins, revealing a common asymmetric formin conformation imposed by the filament. Formation of new intersubunit contacts during actin polymerization sterically displaces formin and triggers its translocation. This "undock-and-lock" mechanism explains how actin-filament growth is coordinated with formin movement. Filament elongation speeds are controlled by the positioning and stability of actin-formin interfaces, which distinguish fast and slow formins. Furthermore, we provide a structure of the actin-formin-profilin ring complex, which resolves how profilin is rapidly released from the barbed end during filament elongation. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 443.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 352.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 19522MC ![]() 8rttC ![]() 8rtyC ![]() 8ru0C ![]() 8ru2C C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ABCDEF
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 41875.633 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 詳細: Rabbit skeletal alpha actin purified from frozen rabbit muscle acetone powder. 由来: (天然) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 84453.711 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: INF2 FH1FH2C nonCAAX isoform was recombinantly expressed in E. coli BL21 Star pRARE cells and purified. This compound consists of the formin homology 1 and 2 domains, as well as the C- ...詳細: INF2 FH1FH2C nonCAAX isoform was recombinantly expressed in E. coli BL21 Star pRARE cells and purified. This compound consists of the formin homology 1 and 2 domains, as well as the C-terminal region of the human formin INF2 isoform nonCAAX. 由来: (組換発現) ![]() ![]() 詳細 (発現宿主): Insert: His6-Z-TEV-Gly5-INF2(FH1FH2C) 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 4種, 9分子 ![](data/chem/img/ADP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/ATP.gif)
#3: 化合物 | ![]() #4: 化合物 | ChemComp-MG / #5: 化合物 | ChemComp-PO4 / | ![]() #6: 化合物 | ChemComp-ATP / | ![]() |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.1 詳細: 12 mM HEPES pH 7.1, 100 mM KCl, 2.1 mM MgCl2, 1 mM EGTA, 1 mM TCEP, 0.2 mM ATP | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 286 K / 詳細: 3 seconds, force 0. |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS 詳細: 300 kV Titan Krios G3 microscope (Thermo Fisher Scientific). |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() ![]() |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 60.6 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 20305 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称![]() 球面収差補正装置 ![]() |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 1935707 / 詳細: Particles picked using SPHIRE-crYOLO. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 142549 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: Real Space Refinement in Phenix. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1
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拘束条件 |
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