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万見
- PDB-8qr1: Cryo-EM structure of the human Tip60 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8qr1
タイトルCryo-EM structure of the human Tip60 complex
要素
  • Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
  • Actin-like protein 6A
  • DNA methyltransferase 1-associated protein 1
  • E1A-binding protein p400
  • Enhancer of polycomb homolog 1
  • RuvB-like 1
  • RuvB-like 2
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
キーワードTRANSCRIPTION / Eukaryotic transcription / Histone acetyltransferase / chromatin remodeling / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / histone chaperone activity / regulation of transepithelial transport / sperm DNA condensation ...ATP-dependent H2AZ histone chaperone activity / piccolo histone acetyltransferase complex / promoter-enhancer loop anchoring activity / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / histone chaperone activity / regulation of transepithelial transport / sperm DNA condensation / establishment of protein localization to chromatin / morphogenesis of a polarized epithelium / bBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / npBAF complex / nBAF complex / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / brahma complex / dynein axonemal particle / Tat protein binding / R2TP complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / chromatin-protein adaptor activity / GBAF complex / regulation of G0 to G1 transition / neural retina development / Formation of annular gap junctions / dense body / Gap junction degradation / Swr1 complex / Cell-extracellular matrix interactions / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Folding of actin by CCT/TriC / apical protein localization / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / RSC-type complex / adherens junction assembly / Ino80 complex / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / blastocyst formation / RHOF GTPase cycle / Adherens junctions interactions / tight junction / enzyme-substrate adaptor activity / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / protein folding chaperone complex / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / SWI/SNF complex / positive regulation of double-strand break repair / regulation of norepinephrine uptake / box C/D snoRNP assembly / positive regulation of T cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cortical cytoskeleton / maintenance of blood-brain barrier / negative regulation of gene expression, epigenetic / spinal cord development / positive regulation of stem cell population maintenance / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / nitric-oxide synthase binding / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / regulation of DNA replication / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional Regulation by E2F6 / somatic stem cell population maintenance / Recycling pathway of L1 / brush border / kinesin binding / calyx of Held / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / negative regulation of cell differentiation / spermatid development / MLL1 complex / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of protein localization to plasma membrane / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / substantia nigra development / EPHB-mediated forward signaling / TBP-class protein binding / positive regulation of DNA repair / telomere maintenance
類似検索 - 分子機能
Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / Vps72/YL1, N-terminal / Vps72/YL1 family / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / YL1 nuclear protein / SANT/Myb-like domain of DAMP1 ...Enhancer of polycomb, C-terminal / Enhancer of Polycomb C-terminus / DNA methyltransferase 1-associated 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 (DMAP1) / Vps72/YL1, N-terminal / Vps72/YL1 family / SWR1-complex protein 4/DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DAMP1, SANT/Myb-like domain / YL1 nuclear protein / SANT/Myb-like domain of DAMP1 / Enhancer of polycomb protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-like protein 6A / Actin, cytoplasmic 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / : / Enhancer of polycomb homolog 1 / DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Li, C. / Smirnova, E. / Schnitzler, C. / Crucifix, C. / Concordet, J.P. / Brion, A. / Poterszman, A. / Schultz, P. / Papai, G. / Ben-Shem, A.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
La ligue contre le cancer フランス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Structure of human TIP60-C histone exchange and acetyltransferase complex.
著者: Changqing Li / Ekaterina Smirnova / Charlotte Schnitzler / Corinne Crucifix / Jean Paul Concordet / Alice Brion / Arnaud Poterszman / Patrick Schultz / Gabor Papai / Adam Ben-Shem /
要旨: Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication, and repair. In humans, the TIP60/EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that impacts chromatin structure via two ...Chromatin structure is a key regulator of DNA transcription, replication, and repair. In humans, the TIP60/EP400 complex (TIP60-C) is a 20-subunit assembly that impacts chromatin structure via two enzymatic activities: ATP-dependent exchange of histone H2A/H2B for H2A.Z/H2B and histone acetylation, which in yeast are carried out by two independent complexes, SWR1 and NuA4, respectively. How these activities are merged in humans into one super-complex and what this association entails for their structure, mechanism and recruitment to chromatin is unknown. Here we describe the 2.4-3.3 Å resolution structure of the endogenous human TIP60-C. We find a three lobed architecture composed of SWR1-like (SWR1L) and NuA4-like (NuA4L) parts, that associate with a TRRAP activator-binding module. The huge EP400 subunit harbors the ATPase motor, traverses twice the junction between SWR1L and NuA4L, and constitutes the scaffold of the three-lobed architecture. NuA4L is completely re-arranged compared to its yeast counterpart. TRRAP is flexibly tethered to NuA4L, in stark contrast to its robust connection to the complete opposite side of yeast NuA4. A modeled nucleosome bound to SWR1L, supported by activity tests, suggests that some aspects of the histone exchange mechanism diverge from the yeast example. Furthermore, a fixed actin module, as opposed to the mobile actin subcomplex in SWR1, the flexibility of TRRAP and the weak effect of extra-nucleosomal DNA on exchange activity, lead to a different, activator-based, mode of enlisting TIP60-C to chromatin.
履歴
登録2023年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月2日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E1A-binding protein p400
C: Enhancer of polycomb homolog 1
F: DNA methyltransferase 1-associated protein 1
S: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
B: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
G: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
K: Actin-like protein 6A
L: RuvB-like 1
H: RuvB-like 2
I: RuvB-like 1
D: RuvB-like 2
E: RuvB-like 1
J: RuvB-like 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)966,83913
ポリマ－966,83913
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 8種, 13分子 ACFSBGKLIEHDJ

#1: タンパク質 E1A-binding protein p400 / CAG repeat protein 32 / Domino homolog / hDomino / Trinucleotide repeat-containing gene 12 protein ...CAG repeat protein 32 / Domino homolog / hDomino / Trinucleotide repeat-containing gene 12 protein / p400 kDa SWI2/SNF2-related protein


分子量: 343867.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562
参照: UniProt: Q96L91, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Enhancer of polycomb homolog 1


分子量: 93589.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562 / 参照: UniProt: Q9H2F5
#3: タンパク質 DNA methyltransferase 1-associated protein 1 / DNMAP1 / DNMT1-associated protein 1


分子量: 53090.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562 / 参照: UniProt: Q9NPF5
#4: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / Protein YL-1 / Transcription factor-like 1


分子量: 40658.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562 / 参照: UniProt: Q15906
#5: タンパク質 Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562 / 参照: UniProt: P60709
#6: タンパク質 Actin-like protein 6A / 53 kDa BRG1-associated factor A / Actin-related protein Baf53a / ArpNbeta / BRG1-associated factor ...53 kDa BRG1-associated factor A / Actin-related protein Baf53a / ArpNbeta / BRG1-associated factor 53A / BAF53A / INO80 complex subunit K


分子量: 47509.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562 / 参照: UniProt: O96019
#7: タンパク質 RuvB-like 1 / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa ...49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-54 / INO80 complex subunit H / Nuclear matrix protein 238 / NMP 238 / Pontin 52 / TIP49a / TIP60-associated protein 54-alpha / TAP54-alpha


分子量: 50296.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562 / 参照: UniProt: Q9Y265, DNA helicase
#8: タンパク質 RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa ...48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 51222.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K562 / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tip60 complex / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: K562 / 細胞内の位置: nucleus
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
120 mMHEPES1
2250 mMNaCl1
32 mMMgCl21
420 mMBiotin1
51 %Trehalose1
62 mMDTT1
70.0125 %DDM1
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 279 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
1140FEI FALCON IV (4k x 4k)
2152GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
14ISOLDEモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 284286
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 180397 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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