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- PDB-8iai: Structure of mammalian spectrin-actin junctional complex of membr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8iai
タイトルStructure of mammalian spectrin-actin junctional complex of membrane skeleton, State II, Global map
要素
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Adducin 1
  • Beta-adducin
  • Dematin actin binding protein
  • SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein
  • Spectrin beta chain
  • Tropomodulin-1
  • Tropomyosin 3
  • Tropomyosin-1.9
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Macrocomplex / membrane skeleton / spectrin-actin junction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cellular component size / pointed-end actin filament capping / endoplasmic reticulum tubular network organization / negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of multicellular organismal development / positive regulation of developmental process / spectrin / lens fiber cell development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling ...regulation of cellular component size / pointed-end actin filament capping / endoplasmic reticulum tubular network organization / negative regulation of protein targeting to membrane / regulation of multicellular organismal development / positive regulation of developmental process / spectrin / lens fiber cell development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of the polybromo-BAF (pBAF) complex / Formation of the embryonic stem cell BAF (esBAF) complex / Formation of the non-canonical BAF (ncBAF) complex / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Regulation of CDH1 Function / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / spectrin-associated cytoskeleton / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / myofibril assembly / positive regulation of cellular component organization / platelet dense tubular network membrane / regulation of filopodium assembly / cell projection membrane / negative regulation of focal adhesion assembly / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / COP9 signalosome / protein localization to adherens junction / dense body / Tat protein binding / regulation of lamellipodium assembly / postsynaptic actin cytoskeleton / actin filament capping / adherens junction assembly / apical protein localization / positive regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / tight junction / ankyrin binding / apical junction complex / spectrin binding / positive regulation of wound healing / tropomyosin binding / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / myofibril / NuA4 histone acetyltransferase complex / smooth endoplasmic reticulum / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / brush border / striated muscle thin filament / regulation of synaptic vesicle endocytosis / kinesin binding / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / erythrocyte development / cytoskeleton organization / axonogenesis / muscle contraction / cellular response to cAMP / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / actin filament organization / adult locomotory behavior / actin filament / adherens junction / cell motility / SH3 domain binding / synapse organization / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / actin filament binding / cell junction / nucleosome / regulation of cell shape / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton
類似検索 - 分子機能
SH3-binding, glutamic acid-rich protein / : / SH3-binding, glutamic acid-rich protein / Putative adherens-junction anchoring domain / : / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Tropomodulin / Tropomodulin / Spectrin, beta subunit ...SH3-binding, glutamic acid-rich protein / : / SH3-binding, glutamic acid-rich protein / Putative adherens-junction anchoring domain / : / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Tropomodulin / Tropomodulin / Spectrin, beta subunit / Class II aldolase/adducin N-terminal / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Class II Aldolase and Adducin N-terminal domain / Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / Class II aldolase/adducin N-terminal domain superfamily / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Spectrin repeat / Spectrin repeat / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Leucine-rich repeat domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Thioredoxin-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tropomodulin-1 / Spectrin beta chain / Beta-adducin / SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein / Dematin / Alpha-adducin / Tropomyosin alpha-4 chain / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Li, N. / Chen, S. / Gao, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structural basis of membrane skeleton organization in red blood cells.
著者: Ningning Li / Siyi Chen / Kui Xu / Meng-Ting He / Meng-Qiu Dong / Qiangfeng Cliff Zhang / Ning Gao /
要旨: The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the ...The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the mechanical strength and functions of the membrane, leading to several different types of human diseases. Here, we report the cryo-EM structures of the native spectrin-actin junctional complex (from porcine erythrocytes), which is a specialized short F-actin acting as the central organizational unit of the membrane skeleton. While an α-/β-adducin hetero-tetramer binds to the barbed end of F-actin as a flexible cap, tropomodulin and SH3BGRL2 together create an absolute cap at the pointed end. The junctional complex is strengthened by ring-like structures of dematin in the middle actin layers and by patterned periodic interactions with tropomyosin over its entire length. This work serves as a structural framework for understanding the assembly and dynamics of membrane skeleton and offers insights into mechanisms of various ubiquitous F-actin-binding factors in other F-actin systems.
履歴
登録2023年2月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年5月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年5月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02023年5月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02023年5月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.32025年6月18日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_entry_details
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Adducin 1
2: Adducin 1
3: Beta-adducin
4: Beta-adducin
5: Dematin actin binding protein
6: Dematin actin binding protein
7: Dematin actin binding protein
9: Adducin 1
A: Actin, cytoplasmic 1
B: Actin, cytoplasmic 1
C: Actin, cytoplasmic 1
D: Actin, cytoplasmic 1
E: Actin, cytoplasmic 1
F: Actin, cytoplasmic 1
G: Actin, cytoplasmic 1
H: Actin, cytoplasmic 1
I: Actin, cytoplasmic 1
J: Actin, cytoplasmic 1
K: Actin, cytoplasmic 1
M: Spectrin beta chain
N: Spectrin beta chain
O: Spectrin beta chain
P: Spectrin beta chain
Q: Spectrin beta chain
R: Spectrin beta chain
S: Spectrin beta chain
T: Spectrin beta chain
U: Tropomyosin-1.9
V: Tropomyosin 3
Y: Tropomodulin-1
Z: SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,105,11642
ポリマ－3,100,41731
非ポリマー4,69911
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 9種, 31分子 12934567ABCDEFGHIJKMNOPQRSTUVYZ

#1: タンパク質 Adducin 1 / Alpha-adducin


分子量: 81307.211 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1Q0D0
#2: タンパク質 Beta-adducin


分子量: 80705.914 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A480JMR2
#3: タンパク質 Dematin actin binding protein / Dematin


分子量: 45569.348 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1E7W3
#4: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#5: タンパク質
Spectrin beta chain / Spectrin beta chain / erythrocytic


分子量: 248510.672 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A480J001
#6: タンパク質 Tropomyosin-1.9


分子量: 28791.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)
#7: タンパク質 Tropomyosin 3 / Tropomyosin-3.1


分子量: 29080.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QA25
#8: タンパク質 Tropomodulin-1


分子量: 40523.055 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A287BCZ0
#9: タンパク質 SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein / SH3 domain-binding glutamic acid-rich-like protein 2


分子量: 12285.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A4X1V2Q0

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非ポリマー , 1種, 11分子

#10: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Spectrin-actin junctional complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm
撮影電子線照射量: 34.4 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 68000 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00361482
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72883150
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.2268390
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0469290
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00510688

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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