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- PDB-8ib2: Structure of mammalian spectrin-actin junctional complex of membr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ib2
タイトルStructure of mammalian spectrin-actin junctional complex of membrane skeleton, Pointed-end segment, headpiece domain of dematin optimized
要素
  • Actin, cytoplasmic 1
  • Dematin actin binding protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Macrocomplex / membrane skeleton / spectrin-actin junction
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum tubular network organization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases ...negative regulation of protein targeting to membrane / endoplasmic reticulum tubular network organization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / spectrin-associated cytoskeleton / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet dense tubular network membrane / cellular response to cytochalasin B / negative regulation of focal adhesion assembly / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / regulation of filopodium assembly / cell projection membrane / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / dense body / apical protein localization / regulation of lamellipodium assembly / adherens junction assembly / positive regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / tight junction / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / apical junction complex / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of wound healing / spectrin binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / regulation of synaptic vesicle endocytosis / brush border / kinesin binding / erythrocyte development / smooth endoplasmic reticulum / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to cAMP / calyx of Held / axonogenesis / adherens junction / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / cell motility / Schaffer collateral - CA1 synapse / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nucleosome / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cytoskeleton / regulation of cell cycle / postsynaptic density / axon / ribonucleoprotein complex / signaling receptor binding / focal adhesion / synapse / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Putative adherens-junction anchoring domain / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 ...Putative adherens-junction anchoring domain / : / Putative adherens-junction anchoring region of AbLIM / Villin headpiece / Villin headpiece domain superfamily / Villin headpiece domain / Headpiece (HP) domain profile. / Villin headpiece domain / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Dematin actin binding protein / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Li, N. / Chen, S. / Gao, N.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2023
タイトル: Structural basis of membrane skeleton organization in red blood cells.
著者: Ningning Li / Siyi Chen / Kui Xu / Meng-Ting He / Meng-Qiu Dong / Qiangfeng Cliff Zhang / Ning Gao /
要旨: The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the ...The spectrin-based membrane skeleton is a ubiquitous membrane-associated two-dimensional cytoskeleton underneath the lipid membrane of metazoan cells. Mutations of skeleton proteins impair the mechanical strength and functions of the membrane, leading to several different types of human diseases. Here, we report the cryo-EM structures of the native spectrin-actin junctional complex (from porcine erythrocytes), which is a specialized short F-actin acting as the central organizational unit of the membrane skeleton. While an α-/β-adducin hetero-tetramer binds to the barbed end of F-actin as a flexible cap, tropomodulin and SH3BGRL2 together create an absolute cap at the pointed end. The junctional complex is strengthened by ring-like structures of dematin in the middle actin layers and by patterned periodic interactions with tropomyosin over its entire length. This work serves as a structural framework for understanding the assembly and dynamics of membrane skeleton and offers insights into mechanisms of various ubiquitous F-actin-binding factors in other F-actin systems.
履歴
登録2023年2月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月3日Group: Structure summary / カテゴリ: entity / Item: _entity.pdbx_description
改定 1.22023年5月10日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年7月3日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
5: Dematin actin binding protein
B: Actin, cytoplasmic 1
C: Actin, cytoplasmic 1
D: Actin, cytoplasmic 1
E: Actin, cytoplasmic 1
F: Actin, cytoplasmic 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)256,61911
ポリマ－254,4836
非ポリマー2,1365
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Dematin actin binding protein


分子量: 45569.348 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: A0A8D1E7W3
#2: タンパク質
Actin, cytoplasmic 1


分子量: 41782.660 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Spectrin-actin junctional complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm
撮影電子線照射量: 34.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60200 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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