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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ghm | ||||||
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タイトル | Hir1 WD40 domains and Asf1/H3/H4 | ||||||
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![]() | CHAPERONE / Histone / Complex / Replication-Independent | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II ...negative regulation of chromatin organization / HIR complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase III / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / structural constituent of chromatin / transcription corepressor activity / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome / histone binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å | ||||||
![]() | Kim, H.J. / Murakami, K. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of the Hir histone chaperone complex. 著者: Hee Jong Kim / Mary R Szurgot / Trevor van Eeuwen / M Daniel Ricketts / Pratik Basnet / Athena L Zhang / Austin Vogt / Samah Sharmin / Craig D Kaplan / Benjamin A Garcia / Ronen Marmorstein / Kenji Murakami / ![]() 要旨: The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The ...The evolutionarily conserved HIRA/Hir histone chaperone complex and ASF1a/Asf1 co-chaperone cooperate to deposit histone (H3/H4) tetramers on DNA for replication-independent chromatin assembly. The molecular architecture of the HIRA/Hir complex and its mode of histone deposition have remained unknown. Here, we report the cryo-EM structure of the S. cerevisiae Hir complex with Asf1/H3/H4 at 2.9-6.8 Å resolution. We find that the Hir complex forms an arc-shaped dimer with a Hir1/Hir2/Hir3/Hpc2 stoichiometry of 2/4/2/4. The core of the complex containing two Hir1/Hir2/Hir2 trimers and N-terminal segments of Hir3 forms a central cavity containing two copies of Hpc2, with one engaged by Asf1/H3/H4, in a suitable position to accommodate a histone (H3/H4) tetramer, while the C-terminal segments of Hir3 harbor nucleic acid binding activity to wrap DNA around the Hpc2-assisted histone tetramer. The structure suggests a model for how the Hir/Asf1 complex promotes the formation of histone tetramers for their subsequent deposition onto DNA. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 318.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 199.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 47 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 70.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 40030MC ![]() 8ghaC ![]() 8ghlC ![]() 8ghnC ![]() 8gixC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 6種, 9分子 AGMNOJDFL
#1: タンパク質 | 分子量: 93983.688 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | | 分子量: 15391.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HHT2 / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 11395.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HHF1 / 発現宿主: ![]() ![]() #4: タンパク質 | | 分子量: 31629.260 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: ASF1, GI527_G0003133 / 発現宿主: ![]() ![]() #5: タンパク質 | 分子量: 191915.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #6: タンパク質 | 分子量: 67877.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.6 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / アライメント法: BASIC |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 42 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 366702 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL |
原子モデル構築 | Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model |