+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ejl | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide | |||||||||
![]() |
| |||||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / HIV-1 / capsid / declination / pentamer / hexamer | |||||||||
機能・相同性 | ![]() exon-exon junction complex binding / : / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles ...exon-exon junction complex binding / : / positive regulation of RNA export from nucleus / mRNA cleavage factor complex / interchromatin granule / Processing of Intronless Pre-mRNAs / perichromatin fibrils / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / mRNA alternative polyadenylation / paraspeckles / mRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / RNA Polymerase II Transcription Termination / protein heterotetramerization / viral budding via host ESCRT complex / ribosomal large subunit binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / localization / Signaling by FGFR1 in disease / protein tetramerization / mRNA processing / ISG15 antiviral mechanism / host multivesicular body / viral nucleocapsid / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å | |||||||||
![]() | Pornillos, O. / Ganser-Pornillos, B.K. / Schirra, R.T. / dos Santos, N.F.B. | |||||||||
資金援助 | ![]()
| |||||||||
![]() | ![]() タイトル: A molecular switch modulates assembly and host factor binding of the HIV-1 capsid. 著者: Randall T Schirra / Nayara F B Dos Santos / Kaneil K Zadrozny / Iga Kucharska / Barbie K Ganser-Pornillos / Owen Pornillos / ![]() ![]() 要旨: The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a ...The HIV-1 capsid is a fullerene cone made of quasi-equivalent hexamers and pentamers of the viral CA protein. Typically, quasi-equivalent assembly of viral capsid subunits is controlled by a molecular switch. Here, we identify a Thr-Val-Gly-Gly motif that modulates CA hexamer/pentamer switching by folding into a 3 helix in the pentamer and random coil in the hexamer. Manipulating the coil/helix configuration of the motif allowed us to control pentamer and hexamer formation in a predictable manner, thus proving its function as a molecular switch. Importantly, the switch also remodels the common binding site for host factors that are critical for viral replication and the new ultra-potent HIV-1 inhibitor lenacapavir. This study reveals that a critical assembly element also modulates the post-assembly and viral replication functions of the HIV-1 capsid and provides new insights on capsid function and inhibition. | |||||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 116 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 86.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 32.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 46.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 28186MC ![]() 7urnC ![]() 7urtC ![]() 8eepC ![]() 8eetC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
|
---|---|
1 | ![]()
| x 5
2 |
|
3 | ![]()
|
対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C5 (5回回転対称)) |
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25630.426 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: NL4-3 / 遺伝子: Gag-pol / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1708.952 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 313-327 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) ![]() |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-
試料調製
構成要素 | 名称: Capsid-like particles of in vitro assembled HIV-1 CA protein in complex with CPSF6-FG peptide タイプ: COMPLEX 詳細: Capsids (0.27 mM CA) were incubated with peptide (3 mM) for 1 hour in ice Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
---|---|
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルスについての詳細 | 中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE |
緩衝液 | pH: 6 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Manual plunge-freezing |
-
電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-
解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 166463 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|