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万見
- PDB-8efh: Helical reconstruction of the human cardiac actin-tropomyosin-myo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8efh
タイトルHelical reconstruction of the human cardiac actin-tropomyosin-myosin complex in complex with ADP-Mg2+
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Tropomyosin alpha-1 chain
  • beta-cardiac myosin II
キーワードMOTOR PROTEIN / actin / tropomyosin / myosin / cardiac
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / actin-myosin filament sliding / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle myosin complex / muscle filament sliding ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / actin-myosin filament sliding / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle myosin complex / muscle filament sliding / transition between fast and slow fiber / regulation of the force of heart contraction / myosin filament / ruffle organization / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / myosin complex / myosin II complex / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of heart contraction / sarcomere organization / microfilament motor activity / myosin binding / myofibril / heart contraction / mesenchyme migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle contraction / positive regulation of cell adhesion / Smooth Muscle Contraction / striated muscle contraction / cardiac muscle contraction / stress fiber / ATP metabolic process / muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / cytoskeletal protein binding / regulation of heart rate / sarcomere / negative regulation of cell migration / filopodium / actin filament organization / actin filament / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / Z disc / cellular response to reactive oxygen species / actin filament binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / actin binding / regulation of cell shape / cell body / cytoskeleton / calmodulin binding / protein heterodimerization activity / positive regulation of gene expression / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Kinesin motor domain superfamily / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin, alpha cardiac muscle 1 / Tropomyosin alpha-1 chain / Myosin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Doran, M.H. / Lehman, W. / Rynkiewicz, M.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL036153 米国
引用ジャーナル: J Gen Physiol / 年: 2023
タイトル: Conformational changes linked to ADP release from human cardiac myosin bound to actin-tropomyosin.
著者: Matthew H Doran / Michael J Rynkiewicz / David Rasicci / Skylar M L Bodt / Meaghan E Barry / Esther Bullitt / Christopher M Yengo / Jeffrey R Moore / William Lehman /
要旨: Following binding to the thin filament, β-cardiac myosin couples ATP-hydrolysis to conformational rearrangements in the myosin motor that drive myofilament sliding and cardiac ventricular ...Following binding to the thin filament, β-cardiac myosin couples ATP-hydrolysis to conformational rearrangements in the myosin motor that drive myofilament sliding and cardiac ventricular contraction. However, key features of the cardiac-specific actin-myosin interaction remain uncertain, including the structural effect of ADP release from myosin, which is rate-limiting during force generation. In fact, ADP release slows under experimental load or in the intact heart due to the afterload, thereby adjusting cardiac muscle power output to meet physiological demands. To further elucidate the structural basis of this fundamental process, we used a combination of cryo-EM reconstruction methodologies to determine structures of the human cardiac actin-myosin-tropomyosin filament complex at better than 3.4 Å-resolution in the presence and in the absence of Mg2+·ADP. Focused refinements of the myosin motor head and its essential light chains in these reconstructions reveal that small changes in the nucleotide-binding site are coupled to significant rigid body movements of the myosin converter domain and a 16-degree lever arm swing. Our structures provide a mechanistic framework to understand the effect of ADP binding and release on human cardiac β-myosin, and offer insights into the force-sensing mechanism displayed by the cardiac myosin motor.
履歴
登録2022年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年6月19日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: beta-cardiac myosin II
F: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
C: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
E: Actin, alpha cardiac muscle 1
O: Tropomyosin alpha-1 chain
P: Tropomyosin alpha-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)377,71820
ポリマ－375,0098
非ポリマー2,70912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy, The assembly forms filaments under cryoelectron microscopy images.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 beta-cardiac myosin II / Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac ...Myosin heavy chain 7 / Myosin heavy chain slow isoform / MyHC-slow / Myosin heavy chain / cardiac muscle beta isoform / MyHC-beta


分子量: 99157.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYH7, MYHCB / 細胞株 (発現宿主): C2C12 / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P12883
#2: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Cardiac muscle alpha actin 1


分子量: 42064.891 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: B6VNT8
#3: タンパク質 Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 32763.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09493
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Human cardiac actin-tropomyosin-beta-myosin II complex bound to ADPMg2+.COMPLEXCardiac actomyosin-tropomyosin complex with ADPMg2+ bound to the myosin motor head.#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Cardiac F-actin complexCOMPLEXF-actin forms the backbone of the complex#21NATURAL
3Human beta-cardiac myosin IICOMPLEXThe motor domain of the myosin saturates the actin filament.#11RECOMBINANT
4Human cardiac tropomyosinCOMPLEXTropomyosin wraps around the F-actin core.#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32Sus scrofa (ブタ)9823
43Homo sapiens (ヒト)9606
54Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
43Mus musculus (ハツカネズミ)10090C2C12
54Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7
試料濃度: 0.13 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 15 mA was used in the Pelco Easiglow glow discharge machine
グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 80000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3.12 sec. / 電子線照射量: 53.7 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3961

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1.1粒子像選択
2Leginon画像取得
4CTFFINDCTF補正
7PHENIX1.18モデルフィッティング
9PHENIX1.18モデル精密化
10RELION3.1.1初期オイラー角割当
11RELION3.1.1最終オイラー角割当
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.8 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.9 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 628787
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131194 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6X5Z

6x5z


Accession code: 6X5Z / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00223710
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52932064
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.4133249
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413546
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044128

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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