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万見
- PDB-8bed: Cryo-EM structure of the Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bed
タイトルCryo-EM structure of the Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex (CI peripheral tip)
要素
  • (NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ...) x 2
  • (NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein ...) x 2
  • (NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ...) x 4
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Plant / Mitochondria / Comple.
機能・相同性
機能・相同性情報


cold acclimation / photorespiration / respiratory chain complex I / response to osmotic stress / plastid / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly ...cold acclimation / photorespiration / respiratory chain complex I / response to osmotic stress / plastid / cobalt ion binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / chloroplast / mitochondrial membrane / electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrion / zinc ion binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 2 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial ...NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / NDUFA6, LYR domain / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4-like superfamily / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 2 / NADH dehydrogenase ubiquinone Fe-S protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] (complex I), alpha subcomplex, subunit 6 / NADH-quinone oxidoreductase, chain G, C-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase subunit G, C-terminal / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Ribosomal protein/NADH dehydrogenase domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / Mitochondrial ribosomal protein L51 / S25 / CI-B8 domain / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / IRON/SULFUR CLUSTER / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8-A, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 1, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial / NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6 / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Klusch, N. / Kuehlbrandt, W.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Plants / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the respiratory I + III supercomplex from Arabidopsis thaliana at 2 Å resolution.
著者: Niklas Klusch / Maximilian Dreimann / Jennifer Senkler / Nils Rugen / Werner Kühlbrandt / Hans-Peter Braun /
要旨: Protein complexes of the mitochondrial respiratory chain assemble into respiratory supercomplexes. Here we present the high-resolution electron cryo-microscopy structure of the Arabidopsis ...Protein complexes of the mitochondrial respiratory chain assemble into respiratory supercomplexes. Here we present the high-resolution electron cryo-microscopy structure of the Arabidopsis respiratory supercomplex consisting of complex I and a complex III dimer, with a total of 68 protein subunits and numerous bound cofactors. A complex I-ferredoxin, subunit B14.7 and P9, a newly defined subunit of plant complex I, mediate supercomplex formation. The component complexes stabilize one another, enabling new detailed insights into their structure. We describe (1) an interrupted aqueous passage for proton translocation in the membrane arm of complex I; (2) a new coenzyme A within the carbonic anhydrase module of plant complex I defining a second catalytic centre; and (3) the water structure at the proton exit pathway of complex III with a co-purified ubiquinone in the Q site. We propose that the main role of the plant supercomplex is to stabilize its components in the membrane.
履歴
登録2022年10月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial
F: NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial
G: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 1, mitochondrial
I: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8-A, mitochondrial
Q: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial
R: NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial
S: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2
W: NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)246,41015
ポリマ－244,4828
非ポリマー1,9287
水11,638646
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area21050 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area62490 Å2
手法PISA

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要素

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NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein ... , 2種, 2分子 EF

#1: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 2, mitochondrial


分子量: 28423.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: O22769, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#2: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] flavoprotein 1, mitochondrial


分子量: 53522.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q9FNN5, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)

-
NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein ... , 4種, 4分子 GIQR

#3: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 1, mitochondrial / Protein EMBRYO DEFECTIVE 1467


分子量: 81619.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q9FGI6, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#4: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 8-A, mitochondrial


分子量: 25536.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q42599, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating)
#5: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 4, mitochondrial / Protein FROSTBITE1


分子量: 17160.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q9FJW4
#6: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial


分子量: 12251.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q9M9M6

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NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit ... , 2種, 2分子 SW

#7: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 2


分子量: 10865.765 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q9FIJ2
#8: タンパク質 NADH dehydrogenase [ubiquinone] 1 alpha subcomplex subunit 6


分子量: 15102.261 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q9LHI0

-
非ポリマー , 5種, 653分子

#9: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 646 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mitochondrial Arabidopsis thaliana I+III2 supercomplex (CI peripheral tip)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#8 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 0.18 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 283.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 215000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
5CTFFIND4.1.13CTF補正
8Coot0.9.5モデルフィッティング
9RELION3.1.3初期オイラー角割当
10RELION3.1.3分類
11RELION3.1.3３次元再構成
12PHENIX1.20.1-4487モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1215138
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 213993 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 8.24 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00212779
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.51517308
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.5491751
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421898
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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