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万見
- PDB-8bah: Human Mre11-Nbs1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8bah
タイトルHuman Mre11-Nbs1 complex
要素
  • Double-strand break repair protein MRE11
  • Nibrin
キーワードHYDROLASE / DNA repair / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / mitochondrial double-strand break repair via homologous recombination / Mre11 complex / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / blastocyst growth / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere ...telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / mitochondrial double-strand break repair via homologous recombination / Mre11 complex / negative regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / blastocyst growth / telomere maintenance in response to DNA damage / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / meiotic DNA double-strand break formation / Sensing of DNA Double Strand Breaks / BRCA1-C complex / regulation of mitotic recombination / R-loop processing / phosphorylation-dependent protein binding / t-circle formation / chromatin-protein adaptor activity / homologous chromosome pairing at meiosis / DNA strand resection involved in replication fork processing / DNA double-strand break processing / nuclease activity / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / homologous recombination / nuclear inclusion body / positive regulation of telomere maintenance / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / isotype switching / protein localization to site of double-strand break / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / IRF3-mediated induction of type I IFN / mitotic G2/M transition checkpoint / positive regulation of kinase activity / reciprocal meiotic recombination / sister chromatid cohesion / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / DNA duplex unwinding / 3'-5'-DNA exonuclease activity / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / protein K63-linked ubiquitination / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / telomere maintenance via telomerase / neuroblast proliferation / positive regulation of protein autophosphorylation / 3'-5' exonuclease activity / telomere maintenance / protein serine/threonine kinase activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / meiotic cell cycle / DNA endonuclease activity / replication fork / DNA damage checkpoint signaling / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / HDR through Homologous Recombination (HRR) / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PML body / Meiotic recombination / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / site of double-strand break / manganese ion binding / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / double-stranded DNA binding / DNA recombination / DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cell population proliferation / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / regulation of cell cycle / cadherin binding / DNA repair / DNA damage response / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / Nibrin-related / DNA double-strand break repair protein Mre11 / Mre11, DNA-binding ...Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / Nibrin-related / DNA double-strand break repair protein Mre11 / Mre11, DNA-binding / Mre11, capping domain / Mre11 DNA-binding presumed domain / Mre11 DNA-binding presumed domain / Mre11 nuclease, N-terminal metallophosphatase domain / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / SMAD/FHA domain superfamily / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Metallo-dependent phosphatase-like / BRCT domain / BRCT domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Nibrin / Double-strand break repair protein MRE11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.13 Å
データ登録者Bartho, J.D. / Rotheneder, M. / Stakyte, K. / Lammens, K. / Hopfner, K.P.
資金援助 ドイツ, 4件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)CRC1361 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SFB1361 ドイツ
German Research Foundation (DFG)GRK1721 ドイツ
German Research Foundation (DFG)CRC1054 ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the Mre11-Rad50-Nbs1 complex reveals the molecular mechanism of scaffolding functions.
著者: Matthias Rotheneder / Kristina Stakyte / Erik van de Logt / Joseph D Bartho / Katja Lammens / Yilan Fan / Aaron Alt / Brigitte Kessler / Christophe Jung / Wynand P Roos / Barbara ...著者: Matthias Rotheneder / Kristina Stakyte / Erik van de Logt / Joseph D Bartho / Katja Lammens / Yilan Fan / Aaron Alt / Brigitte Kessler / Christophe Jung / Wynand P Roos / Barbara Steigenberger / Karl-Peter Hopfner /
要旨: The DNA double-strand break repair complex Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) detects and nucleolytically processes DNA ends, activates the ATM kinase, and tethers DNA at break sites. How MRN can act both as ...The DNA double-strand break repair complex Mre11-Rad50-Nbs1 (MRN) detects and nucleolytically processes DNA ends, activates the ATM kinase, and tethers DNA at break sites. How MRN can act both as nuclease and scaffold protein is not well understood. The cryo-EM structure of MRN from Chaetomium thermophilum reveals a 2:2:1 complex with a single Nbs1 wrapping around the autoinhibited Mre11 nuclease dimer. MRN has two DNA-binding modes, one ATP-dependent mode for loading onto DNA ends and one ATP-independent mode through Mre11's C terminus, suggesting how it may interact with DSBs and intact DNA. MRNs two 60-nm-long coiled-coil domains form a linear rod structure, the apex of which is assembled by the two joined zinc-hook motifs. Apices from two MRN complexes can further dimerize, forming 120-nm spanning MRN-MRN structures. Our results illustrate the architecture of MRN and suggest how it mechanistically integrates catalytic and tethering functions.
履歴
登録2022年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Double-strand break repair protein MRE11
B: Double-strand break repair protein MRE11
C: Nibrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)253,3107
ポリマ－253,0903
非ポリマー2204
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Double-strand break repair protein MRE11 / Double-strand break repair protein MRE11A / Meiotic recombination 11 homolog 1 / MRE11 homolog 1 / ...Double-strand break repair protein MRE11A / Meiotic recombination 11 homolog 1 / MRE11 homolog 1 / Meiotic recombination 11 homolog A / MRE11 homolog A


分子量: 84008.633 Da / 分子数: 2 / 変異: H129N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MRE11, HNGS1, MRE11A / プラスミド: pACEMam1_pMDC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P49959, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: タンパク質 Nibrin / Cell cycle regulatory protein p95 / Nijmegen breakage syndrome protein 1


分子量: 85073.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NBN, NBS, NBS1, P95 / プラスミド: pACEMam1_pMDC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60934
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human Mre11-Nbs1 complex / タイプ: COMPLEX / 詳細: Human Mre11-dimer with Nbs1 C-terminal chain bound. / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293T / プラスミド: pACEMam1_pMDC
緩衝液pH: 7
詳細: 20 mM HEPES (pH 7.0), 140 mM NaCl, 5 mM MgCl2, 1 mM MnCl2, 0.020 mM ZnCl2, 0.2 mM TCEP, 2 mM ATPgS, plus 0.05 percent beta-OG
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2140 mMSodium chlorideNaCl1
35 mMMagnesium chlorideMgCl21
41 mMManganese chlorideMnCl21
50.02 mMZinc chlorideZnCl21
60.2 mMTCEPC9H15O6P1
72 mMATPgSC10H16N5O12P3S1
80.05 percentOctyl beta-D-glucopyranosideC14H28O61
試料濃度: 0.29 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 288 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 13000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 43 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 11325
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Topaz粒子像選択
2cryoSPARC粒子像選択
3EPU画像取得
5cryoSPARCCTF補正
6CTFFINDCTF補正
9Cootモデルフィッティング
11Cootモデル精密化
12PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC初期オイラー角割当
14cryoSPARC最終オイラー角割当
16cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 282838 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0037052
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4419526
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.2732639
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411037
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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