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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8b9z | |||||||||
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タイトル | Drosophila melanogaster complex I in the Active state (Dm1) | |||||||||
要素 |
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キーワード | OXIDOREDUCTASE / Mitochondrial complex I / Respiratory complex I / NADH:ubiquinone oxidoreductase / Ubiquinone | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Mitochondrial protein import / Respiratory electron transport / Complex I biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / RHOG GTPase cycle / Protein lipoylation / Mitochondrial protein degradation / regulation of terminal button organization / Neutrophil degranulation / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex ...Mitochondrial protein import / Respiratory electron transport / Complex I biogenesis / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / RHOG GTPase cycle / Protein lipoylation / Mitochondrial protein degradation / regulation of terminal button organization / Neutrophil degranulation / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / cellular respiration / ubiquinone binding / NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / respiratory chain complex I / : / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / electron transport coupled proton transport / acyl binding / acyl carrier activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / : / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / proton transmembrane transport / reactive oxygen species metabolic process / determination of adult lifespan / response to reactive oxygen species / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / mitochondrial inner membrane / oxidoreductase activity / mitochondrial matrix / mitochondrion / metal ion binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.28 Å | |||||||||
データ登録者 | Agip, A.A. / Chung, I. / Sanchez-Martinez, A. / Whitworth, A.J. / Hirst, J. | |||||||||
資金援助 | 英国, 2件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2023 タイトル: Cryo-EM structures of mitochondrial respiratory complex I from . 著者: Ahmed-Noor A Agip / Injae Chung / Alvaro Sanchez-Martinez / Alexander J Whitworth / Judy Hirst / 要旨: Respiratory complex I powers ATP synthesis by oxidative phosphorylation, exploiting the energy from NADH oxidation by ubiquinone to drive protons across an energy-transducing membrane. is a ...Respiratory complex I powers ATP synthesis by oxidative phosphorylation, exploiting the energy from NADH oxidation by ubiquinone to drive protons across an energy-transducing membrane. is a candidate model organism for complex I due to its high evolutionary conservation with the mammalian enzyme, well-developed genetic toolkit, and complex physiology for studies in specific cell types and tissues. Here, we isolate complex I from and determine its structure, revealing a 43-subunit assembly with high structural homology to its 45-subunit mammalian counterpart, including a hitherto unknown homologue to subunit NDUFA3. The major conformational state of the enzyme is the mammalian-type 'ready-to-go' active resting state, with a fully ordered and enclosed ubiquinone-binding site, but a subtly altered global conformation related to changes in subunit ND6. The mammalian-type 'deactive' pronounced resting state is not observed: in two minor states, the ubiquinone-binding site is unchanged, but a deactive-type π-bulge is present in ND6-TMH3. Our detailed structural knowledge of complex I provides a foundation for new approaches to disentangle mechanisms of complex I catalysis and regulation in bioenergetics and physiology. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8b9z.cif.gz | 1.5 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8b9z.ent.gz | 1.2 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8b9z.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 8b9z_validation.pdf.gz | 3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 8b9z_full_validation.pdf.gz | 3.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 8b9z_validation.xml.gz | 217.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 8b9z_validation.cif.gz | 325.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b9/8b9z ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b9/8b9z | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-NADH-ubiquinone oxidoreductase chain ... , 7種, 7分子 AHJKLMN
#1: タンパク質 | 分子量: 13572.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: P18930, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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#8: タンパク質 | 分子量: 36383.520 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: C7DZL9, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#10: タンパク質 | 分子量: 19996.514 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: P18933, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#11: タンパク質 | 分子量: 11363.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: P18934, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#12: タンパク質 | 分子量: 65777.867 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: C7DZL4, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#13: タンパク質 | 分子量: 51473.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: P18931, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
#14: タンパク質 | 分子量: 39839.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: P03896, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
-タンパク質 , 6種, 7分子 BDGTUbj
#2: タンパク質 | 分子量: 20493.963 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: Q9VXK7 | ||||
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#4: タンパク質 | 分子量: 48880.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: Q9V4E0 | ||||
#7: タンパク質 | 分子量: 78724.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: Q94511, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) | ||||
#19: タンパク質 | 分子量: 9725.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: Q94519 #26: タンパク質 | | 分子量: 7376.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: Q9W380 #33: タンパク質 | | 分子量: 7618.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 参照: UniProt: Q7PL91 |
+NADH dehydrogenase ... , 29種, 29分子 CEFIOPQRVWXYZadefghiklmnopqrs
-非ポリマー , 12種, 39分子
#43: 化合物 | #44: 化合物 | ChemComp-3PE / #45: 化合物 | ChemComp-SF4 / #46: 化合物 | ChemComp-CDL / #47: 化合物 | #48: 化合物 | ChemComp-FMN / | #49: 化合物 | ChemComp-NA / | #50: 化合物 | ChemComp-UQ9 / | #51: 化合物 | ChemComp-DGT / | #52: 化合物 | ChemComp-NDP / | #53: 化合物 | ChemComp-ZN / | #54: 化合物 | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Mitochondrial respiratory complex I / タイプ: COMPLEX 詳細: Native purification of mitochondrial complex I from Drosophila melanogaster (fruit fly) W1118. Entity ID: #1-#42 / 由来: NATURAL | ||||||||||||||||||||
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分子量 | 値: 1 MDa / 実験値: YES | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ) 株: W1118 | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.8 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 3.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | 詳細: Following glow discharge for 90 s at 20 mA, the grid was treated for 7 days in an anaerobic glovebox in ethanol containing 5 mM 11-mercaptoundecyl hexaethyleneglycol, washed three times in ...詳細: Following glow discharge for 90 s at 20 mA, the grid was treated for 7 days in an anaerobic glovebox in ethanol containing 5 mM 11-mercaptoundecyl hexaethyleneglycol, washed three times in ethanol and dried prior to blotting グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 10 seconds before plunging |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 41.88 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3082 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 40 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.18.2_3874: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 194538 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.28 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37608 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 6ZR2 Accession code: 6ZR2 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.28 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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