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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8b0p | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of apolipoprotein N-acyltransferase Lnt from E. coli in complex with Pam3 | |||||||||
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![]() | TRANSFERASE / Lnt / apolipoprotein N-acyltransferase / bacterial lipoprotein / cryo-EM | |||||||||
機能・相同性 | ![]() apolipoprotein N-acyltransferase / N-acyltransferase activity / lipoprotein biosynthetic process / outer membrane-bounded periplasmic space / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.86 Å | |||||||||
![]() | Degtjarik, O. / Smithers, L. / Boland, C. / Caffrey, M. / Shalev Benami, M. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure snapshots reveal the mechanism of a bacterial membrane lipoprotein -acyltransferase. 著者: Luke Smithers / Oksana Degtjarik / Dietmar Weichert / Chia-Ying Huang / Coilín Boland / Katherine Bowen / Abraham Oluwole / Corinne Lutomski / Carol V Robinson / Eoin M Scanlan / Meitian ...著者: Luke Smithers / Oksana Degtjarik / Dietmar Weichert / Chia-Ying Huang / Coilín Boland / Katherine Bowen / Abraham Oluwole / Corinne Lutomski / Carol V Robinson / Eoin M Scanlan / Meitian Wang / Vincent Olieric / Moran Shalev-Benami / Martin Caffrey / ![]() ![]() ![]() ![]() 要旨: Bacterial lipoproteins (BLPs) decorate the surface of membranes in the cell envelope. They function in membrane assembly and stability, as enzymes, and in transport. The final enzyme in the BLP ...Bacterial lipoproteins (BLPs) decorate the surface of membranes in the cell envelope. They function in membrane assembly and stability, as enzymes, and in transport. The final enzyme in the BLP synthesis pathway is the apolipoprotein -acyltransferase, Lnt, which is proposed to act by a ping-pong mechanism. Here, we use x-ray crystallography and cryo-electron microscopy to chart the structural changes undergone during the progress of the enzyme through the reaction. We identify a single active site that has evolved to bind, individually and sequentially, substrates that satisfy structural and chemical criteria to position reactive parts next to the catalytic triad for reaction. This study validates the ping-pong mechanism, explains the molecular bases for Lnt's substrate promiscuity, and should facilitate the design of antibiotics with minimal off-target effects. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 147.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 95.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 30.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 42.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 15791MC ![]() 8aq2C ![]() 8aq3C ![]() 8aq4C ![]() 8b0kC ![]() 8b0lC ![]() 8b0mC ![]() 8b0nC ![]() 8b0oC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 59248.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P23930, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの |
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#2: タンパク質・ペプチド | タイプ: Lipopeptide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 621.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) / 参照: BIRD: PRD_002432 |
#3: 化合物 | ChemComp-IG7 / [( |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Apolipoprotein N-acyltransferase / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() | ||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 6 | ||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 14 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 295 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2400 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 33 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.86 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 230588 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 交差検証法: NONE 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 63.73 Å2 | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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