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- PDB-7znj: Structure of an ALYREF-exon junction complex hexamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7znj
タイトルStructure of an ALYREF-exon junction complex hexamer
要素
  • Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
  • Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
  • Protein mago nashi homolog
  • RNA
  • RNA-binding protein 8A
キーワードGENE REGULATION / transcription-exort complex / TREX / splicing / exon junction complex / EJC / RNA export / RNA binding proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


exon-exon junction subcomplex mago-y14 / transcription export complex / negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / cellular response to selenite ion / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / selenocysteine insertion sequence binding ...exon-exon junction subcomplex mago-y14 / transcription export complex / negative regulation of selenocysteine incorporation / regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / cellular response to selenite ion / exon-exon junction complex / regulation of translation at postsynapse, modulating synaptic transmission / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / selenocysteine insertion sequence binding / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / regulation of mRNA processing / Deadenylation of mRNA / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / poly(A) binding / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / mRNA 3'-end processing / embryonic cranial skeleton morphogenesis / U2-type catalytic step 1 spliceosome / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA export from nucleus / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / exploration behavior / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / associative learning / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / ribonucleoprotein complex binding / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / positive regulation of translation / response to organic cyclic compound / ISG15 antiviral mechanism / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / osteoblast differentiation / RNA stem-loop binding / rRNA processing / regulation of translation / outer membrane-bounded periplasmic space / postsynapse / RNA helicase activity / negative regulation of translation / RNA helicase / nuclear speck / mRNA binding / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / nucleolus / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif / Mago nashi superfamily / Mago nashi protein / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site ...Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / Mago nashi protein / RNA-binding motif protein 8 / RBM8, RNA recognition motif / Mago nashi superfamily / Mago nashi protein / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / RNA / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Eukaryotic initiation factor 4A-III / Protein mago nashi homolog / THO complex subunit 4 / RNA-binding protein 8A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pacheco-Fiallos, F.B. / Vorlaender, M.K. / Plaschka, C.
資金援助European Union, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)623-2020European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: mRNA recognition and packaging by the human transcription-export complex.
著者: Belén Pacheco-Fiallos / Matthias K Vorländer / Daria Riabov-Bassat / Laura Fin / Francis J O'Reilly / Farja I Ayala / Ulla Schellhaas / Juri Rappsilber / Clemens Plaschka /
要旨: Newly made mRNAs are processed and packaged into mature ribonucleoprotein complexes (mRNPs) and are recognized by the essential transcription-export complex (TREX) for nuclear export. However, the ...Newly made mRNAs are processed and packaged into mature ribonucleoprotein complexes (mRNPs) and are recognized by the essential transcription-export complex (TREX) for nuclear export. However, the mechanisms of mRNP recognition and three-dimensional mRNP organization are poorly understood. Here we report cryo-electron microscopy and tomography structures of reconstituted and endogenous human mRNPs bound to the 2-MDa TREX complex. We show that mRNPs are recognized through multivalent interactions between the TREX subunit ALYREF and mRNP-bound exon junction complexes. Exon junction complexes can multimerize through ALYREF, which suggests a mechanism for mRNP organization. Endogenous mRNPs form compact globules that are coated by multiple TREX complexes. These results reveal how TREX may simultaneously recognize, compact and protect mRNAs to promote their packaging for nuclear export. The organization of mRNP globules provides a framework to understand how mRNP architecture facilitates mRNA biogenesis and export.
履歴
登録2022年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年5月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.42023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52024年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
B: Protein mago nashi homolog
C: RNA-binding protein 8A
D: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
E: RNA
a: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
b: Protein mago nashi homolog
c: RNA-binding protein 8A
d: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
e: RNA
F: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
G: Protein mago nashi homolog
H: RNA-binding protein 8A
I: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
J: RNA
f: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
g: Protein mago nashi homolog
h: RNA-binding protein 8A
i: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
j: RNA
K: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
L: Protein mago nashi homolog
M: RNA-binding protein 8A
N: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
O: RNA
k: Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed
l: Protein mago nashi homolog
m: RNA-binding protein 8A
n: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4
o: RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)787,80542
ポリマ－784,62230
非ポリマー3,18312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area73650 Å2
ΔGint-365 kcal/mol
Surface area172650 Å2

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要素

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タンパク質 , 4種, 24分子 AaFfKkBbGgLlCcHhMmDdIiNn

#1: タンパク質
Eukaryotic initiation factor 4A-III, N-terminally processed


分子量: 43819.367 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF4A3, DDX48, KIAA0111 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P38919
#2: タンパク質
Protein mago nashi homolog


分子量: 17189.625 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAGOH, MAGOHA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61326
#3: タンパク質
RNA-binding protein 8A / Binder of OVCA1-1 / BOV-1 / RNA-binding motif protein 8A / RNA-binding protein Y14 / Ribonucleoprotein RBM8A


分子量: 10370.525 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBM8A, RBM8, HSPC114, MDS014 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5S9
#4: タンパク質
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,THO complex subunit 4 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Tho4 / Ally of AML-1 and LEF- ...MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP / Tho4 / Ally of AML-1 and LEF-1 / Aly/REF export factor / Transcriptional coactivator Aly/REF / bZIP-enhancing factor BEF


分子量: 57598.855 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: malE, Z5632, ECs5017, ALYREF, ALY, BEF, THOC4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEY0, UniProt: Q86V81

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RNA鎖 , 1種, 6分子 EeJjOo

#5: RNA鎖
RNA


分子量: 1792.037 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 2種, 12分子

#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Hexameric complex between the TREX subunit ALYREF and the exon junction complex
タイプ: COMPLEX
詳細: Assembled with truncated MBP-tagged ALYREF (residues 55-183)
Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.65 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.9
試料濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1564602 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 16.44 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003135814
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.713748522
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04575382
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00526150
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.31055148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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