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万見
- PDB-7znk: Structure of an endogenous human TREX complex bound to mRNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7znk
タイトルStructure of an endogenous human TREX complex bound to mRNA
要素
  • (THO complex subunit ...) x 7
  • RNA
  • Spliceosome RNA helicase DDX39B
キーワードGENE REGULATION / transcription and export complex / TREX / RNA export / RNA packaging / RNA binding protein / gene expression
機能・相同性
機能・相同性情報


THO complex / THO complex part of transcription export complex / transcription export complex / primitive hemopoiesis / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA export from nucleus / U6 snRNP / RNA secondary structure unwinding / stem cell division / Transport of the SLBP independent Mature mRNA ...THO complex / THO complex part of transcription export complex / transcription export complex / primitive hemopoiesis / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / regulation of mRNA export from nucleus / U6 snRNP / RNA secondary structure unwinding / stem cell division / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / mRNA 3'-end processing / ATP-dependent protein binding / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / ATP-dependent activity, acting on RNA / U4 snRNA binding / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / U4 snRNP / RNA export from nucleus / RNA Polymerase II Transcription Termination / poly(A)+ mRNA export from nucleus / generation of neurons / spliceosomal complex assembly / monocyte differentiation / blastocyst development / neuron development / RHOBTB2 GTPase cycle / U6 snRNA binding / mRNA export from nucleus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / regulation of DNA-templated transcription elongation / central nervous system development / spliceosomal complex / cell morphogenesis / mRNA processing / nuclear matrix / mRNA splicing, via spliceosome / osteoblast differentiation / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / negative regulation of neuron projection development / regulation of gene expression / RNA helicase activity / nuclear body / RNA helicase / nuclear speck / mRNA binding / apoptotic process / signal transduction / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
THO complex, subunit 5 / THO complex subunit 6 / Fms-interacting protein/Thoc5 / Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / TREX component Tex1/THOC3 / THO complex subunit 7/Mft1 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal ...THO complex, subunit 5 / THO complex subunit 6 / Fms-interacting protein/Thoc5 / Chromatin target of PRMT1 protein, C-terminal / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / C-terminal duplication domain of Friend of PRMT1 / TREX component Tex1/THOC3 / THO complex subunit 7/Mft1 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal / THO complex subunit 2, N-terminal domain / THO complex subunit 2 / Tho complex subunit 7 / Transcription factor/nuclear export subunit protein 2 / Transcription- and export-related complex subunit / THO complex subunit 2 N-terminus / THO complex, subunit THOC1 / THO complex subunit 1 transcription elongation factor / WD40-like beta propeller / WD40-like Beta Propeller Repeat / Anaphase-promoting complex subunit 4, WD40 domain / Anaphase-promoting complex subunit 4 WD40 domain / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / Death-like domain superfamily / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / THO complex subunit 5 homolog / Spliceosome RNA helicase DDX39B / THO complex subunit 7 homolog / THO complex subunit 4 / THO complex subunit 6 homolog / THO complex subunit 2 / THO complex subunit 1 / THO complex subunit 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Pacheco-Fiallos, F.B. / Vorlaender, M.K. / Plaschka, C.
資金援助European Union, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)949081European Union
European Molecular Biology Organization (EMBO)623-2020European Union
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: mRNA recognition and packaging by the human transcription-export complex.
著者: Belén Pacheco-Fiallos / Matthias K Vorländer / Daria Riabov-Bassat / Laura Fin / Francis J O'Reilly / Farja I Ayala / Ulla Schellhaas / Juri Rappsilber / Clemens Plaschka /
要旨: Newly made mRNAs are processed and packaged into mature ribonucleoprotein complexes (mRNPs) and are recognized by the essential transcription-export complex (TREX) for nuclear export. However, the ...Newly made mRNAs are processed and packaged into mature ribonucleoprotein complexes (mRNPs) and are recognized by the essential transcription-export complex (TREX) for nuclear export. However, the mechanisms of mRNP recognition and three-dimensional mRNP organization are poorly understood. Here we report cryo-electron microscopy and tomography structures of reconstituted and endogenous human mRNPs bound to the 2-MDa TREX complex. We show that mRNPs are recognized through multivalent interactions between the TREX subunit ALYREF and mRNP-bound exon junction complexes. Exon junction complexes can multimerize through ALYREF, which suggests a mechanism for mRNP organization. Endogenous mRNPs form compact globules that are coated by multiple TREX complexes. These results reveal how TREX may simultaneously recognize, compact and protect mRNAs to promote their packaging for nuclear export. The organization of mRNP globules provides a framework to understand how mRNP architecture facilitates mRNA biogenesis and export.
履歴
登録2022年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年5月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: RNA
4: RNA
A: THO complex subunit 1
B: THO complex subunit 2
C: THO complex subunit 3
E: THO complex subunit 5 homolog
F: THO complex subunit 6 homolog
G: THO complex subunit 7 homolog
H: Spliceosome RNA helicase DDX39B
I: THO complex subunit 1
J: THO complex subunit 2
K: THO complex subunit 3
L: THO complex subunit 4
M: THO complex subunit 5 homolog
N: THO complex subunit 6 homolog
O: THO complex subunit 7 homolog
P: Spliceosome RNA helicase DDX39B
a: THO complex subunit 1
b: THO complex subunit 2
c: THO complex subunit 3
e: THO complex subunit 5 homolog
f: THO complex subunit 6 homolog
g: THO complex subunit 7 homolog
h: Spliceosome RNA helicase DDX39B
i: THO complex subunit 1
j: THO complex subunit 2
k: THO complex subunit 3
l: THO complex subunit 4
m: THO complex subunit 5 homolog
n: THO complex subunit 6 homolog
o: THO complex subunit 7 homolog
p: Spliceosome RNA helicase DDX39B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,002,52132
ポリマ－2,002,52132
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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THO complex subunit ... , 7種, 26分子 AIaiBJbjCKckEMemFNfnGOgoLl

#2: タンパク質
THO complex subunit 1 / Tho1 / Nuclear matrix protein p84 / p84N5 / hTREX84


分子量: 75752.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96FV9
#3: タンパク質
THO complex subunit 2 / Tho2 / hTREX120


分子量: 183087.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NI27
#4: タンパク質
THO complex subunit 3 / Tho3 / TEX1 homolog / hTREX45


分子量: 38817.617 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96J01
#5: タンパク質
THO complex subunit 5 homolog / Functional spliceosome-associated protein 79 / fSAP79 / NF2/meningioma region protein pK1.3 / ...Functional spliceosome-associated protein 79 / fSAP79 / NF2/meningioma region protein pK1.3 / Placental protein 39.2 / PP39.2 / hTREX90


分子量: 78652.898 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13769
#6: タンパク質
THO complex subunit 6 homolog / Functional spliceosome-associated protein 35 / fSAP35 / WD repeat-containing protein 58


分子量: 37577.875 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86W42
#7: タンパク質
THO complex subunit 7 homolog / Functional spliceosome-associated protein 24 / fSAP24 / Ngg1-interacting factor 3-like protein 1- ...Functional spliceosome-associated protein 24 / fSAP24 / Ngg1-interacting factor 3-like protein 1-binding protein 1 / NIF3L1-binding protein 1 / hTREX30


分子量: 23782.014 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6I9Y2
#9: タンパク質 THO complex subunit 4 / Tho4 / Ally of AML-1 and LEF-1 / Aly/REF export factor / Transcriptional coactivator Aly/REF / bZIP- ...Tho4 / Ally of AML-1 and LEF-1 / Aly/REF export factor / Transcriptional coactivator Aly/REF / bZIP-enhancing factor BEF


分子量: 26934.002 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q86V81

-
RNA鎖 / タンパク質 , 2種, 6分子 24HPhp

#1: RNA鎖 RNA


分子量: 873.540 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#8: タンパク質
Spliceosome RNA helicase DDX39B / 56 kDa U2AF65-associated protein / ATP-dependent RNA helicase p47 / DEAD box protein UAP56 / HLA-B- ...56 kDa U2AF65-associated protein / ATP-dependent RNA helicase p47 / DEAD box protein UAP56 / HLA-B-associated transcript 1 protein


分子量: 49056.250 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13838, RNA helicase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: endogenous human TREX-mRNA complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 1.8 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.9
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 182534 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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