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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7xvg | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of binary complex of plant NLR Sr35 and effector AvrSr35 | ||||||
要素 |
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キーワード | PLANT PROTEIN / Plant immunity / NLR / resistosome | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Triticum monococcum (植物) Puccinia graminis f. sp. tritici (菌類) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
データ登録者 | Ouyang, S.Y. / Zhao, Y.B. / Li, Z.K. / Liu, M.X. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022 タイトル: Pathogen effector AvrSr35 triggers Sr35 resistosome assembly via a direct recognition mechanism. 著者: Yan-Bo Zhao / Meng-Xi Liu / Tao-Tao Chen / Xiaomin Ma / Ze-Kai Li / Zichao Zheng / Si-Ru Zheng / Lifei Chen / You-Zhi Li / Li-Rui Tang / Qi Chen / Peiyi Wang / Songying Ouyang / 要旨: Nucleotide-binding, leucine-rich repeat receptors (NLRs) perceive pathogen effectors to trigger plant immunity. The direct recognition mechanism of pathogen effectors by coiled-coil NLRs (CNLs) ...Nucleotide-binding, leucine-rich repeat receptors (NLRs) perceive pathogen effectors to trigger plant immunity. The direct recognition mechanism of pathogen effectors by coiled-coil NLRs (CNLs) remains unclear. We demonstrate that the CNL Sr35 directly recognizes the pathogen effector AvrSr35 from f. sp and report a cryo-electron microscopy structure of Sr35 resistosome and a crystal structure of AvrSr35. We show that AvrSr35 forms homodimers that are disassociated into monomers upon direct recognition by the leucine-rich repeat domain of Sr35, which induces Sr35 resistosome assembly and the subsequent immune response. The first 20 amino-terminal residues of Sr35 are indispensable for immune signaling but not for plasma membrane association. Our findings reveal the direct recognition and activation mechanism of a plant CNL and provide insights into biochemical function of Sr35 resistosome. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7xvg.cif.gz | 166.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7xvg.ent.gz | 121.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7xvg.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7xvg_validation.pdf.gz | 798.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7xvg_full_validation.pdf.gz | 810 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7xvg_validation.xml.gz | 28 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7xvg_validation.cif.gz | 41 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xv/7xvg ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xv/7xvg | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 105392.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Triticum monococcum (植物) / 遺伝子: Sr35 発現宿主: Insect expression vector pBlueBacmsGCB1 (その他) 参照: UniProt: S5ABD6 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 51227.949 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Puccinia graminis f. sp. tritici (菌類) 遺伝子: PGT21_019944, PGTUg99_030428 発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) 参照: UniProt: A0A5B0N367 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 84004 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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