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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7tjw | ||||||||||||
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タイトル | Yeast ATP synthase F1 region State 1catalytic(e-h) with 10 mM ATP | ||||||||||||
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![]() | HYDROLASE / F1-ATPase / ATP Synthase / Nanomotor / Complex | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() : / : / : / Mitochondrial protein degradation / : / : / mitochondrial nucleoid / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) ...: / : / : / Mitochondrial protein degradation / : / : / mitochondrial nucleoid / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / mitochondrial intermembrane space / ADP binding / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||||||||
![]() | Guo, H. / Rubinstein, J.L. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure of ATP synthase under strain during catalysis. 著者: Hui Guo / John L Rubinstein / ![]() 要旨: ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor ...ATP synthases are macromolecular machines consisting of an ATP-hydrolysis-driven F motor and a proton-translocation-driven F motor. The F and F motors oppose each other's action on a shared rotor subcomplex and are held stationary relative to each other by a peripheral stalk. Structures of resting mitochondrial ATP synthases revealed a left-handed curvature of the peripheral stalk even though rotation of the rotor, driven by either ATP hydrolysis in F or proton translocation through F, would apply a right-handed bending force to the stalk. We used cryoEM to image yeast mitochondrial ATP synthase under strain during ATP-hydrolysis-driven rotary catalysis, revealing a large deformation of the peripheral stalk. The structures show how the peripheral stalk opposes the bending force and suggests that during ATP synthesis proton translocation causes accumulation of strain in the stalk, which relaxes by driving the relative rotation of the rotor through six sub-steps within F, leading to catalysis. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 501.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 407.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 25934MC ![]() 7tjsC ![]() 7tjtC ![]() 7tjuC ![]() 7tjvC ![]() 7tjxC ![]() 7tjyC ![]() 7tjzC ![]() 7tk0C ![]() 7tk1C ![]() 7tk2C ![]() 7tk3C ![]() 7tk4C ![]() 7tk5C ![]() 7tk6C ![]() 7tk7C ![]() 7tk8C ![]() 7tk9C ![]() 7tkaC ![]() 7tkbC ![]() 7tkcC ![]() 7tkdC ![]() 7tkeC ![]() 7tkfC ![]() 7tkgC ![]() 7tkhC ![]() 7tkiC ![]() 7tkjC ![]() 7tkkC ![]() 7tklC ![]() 7tkmC ![]() 7tknC ![]() 7tkoC ![]() 7tkpC ![]() 7tkqC ![]() 7tkrC ![]() 7tksC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 55007.402 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 51181.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 30657.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-ATP / #5: 化合物 | ChemComp-MG / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Yeast ATP synthase F1 region State 1catalytic(e-h) with 10 mM ATP タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.4 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade |
急速凍結 | 装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE-PROPANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 103896 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 11.9 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 実像数: 10037 |
画像スキャン | 横: 4096 / 縦: 4096 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 2534488 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 41163 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 4 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2HLD Accession code: 2HLD / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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